19. Биохимия мышечной ткани

19.1. Морфология и биохимический состав мышечной ткани

Мышечная ткань составляет 40...45 % массы тела животного. Основная функция мышц — сокращение и расслабление. При со­кращении мышц осуществляется работа, связанная с превращени­ем химической энергии в механическую. Обычно различают три типа мышечной ткани: скелетные мышцы, сердечную мышцу и гладкие мышцы. Особенно развиты и дифференцированы скелет­ные мышцы, они обеспечивают произвольные движения организ­ма, работу легких и других органов; сердечная мышца обеспечива­ет кровообращение; гладкие мышцы, расположенные в стенках внутренних органов, выполняют ряд важных физиологических функций: передвижение химуса, выделение пищеварительных со­ков, поддержание тонуса сосудов и т. д.

Усиление мышечной работы всегда сопровождается усилением кровоснабжения мышц и интенсификацией обмена веществ в них.

Морфология мышечного волокна. Основной морфологический элемент скелетной мышцы — мышечное волокно, которое имеет характерную поперечную исчерченность. Мышечное волокно — это гигантская многоядерная клетка, покрытая плотной эластич­ной оболочкой — сарколеммой. Длина мышечного волокна от не­скольких миллиметров до десятков сантиметров, часто соответ­ствует длине мышцы. Вдоль мышечного волокна, под сарколем­мой, расположены пучки миофибрилл. Миофибриллы окружены саркоплазмой, в которой находятся также ядра, митохондрии.

В мышечных волокнах очень много митохондрий, развитая эн- доплазматическая сеть. Это обеспечивает доставку в клетку энер­гетических материалов и удаление из нее продуктов обмена ве­ществ.

Биохимия мышечного волокна. Белки мышечной ткани изучали многие ученые (А.Я.Данилевский, А. Сент-Дьерри, В. С. Гулевич, С. Е. Северин и др.). В. А. Энгельгардт выявил ферментатив­ный распад АТФ и роль в этом процессе мышечных белков, ис­пользующих энергию АТФ при сокращении мышечного волокна.

Содержание воды в мышечной ткани составляет 70...80 %, плотный остаток — 20...30 %.

Плотный остаток (сухое вещество) состоит из органических и минеральных веществ. Минеральные вещества: катионы К⁺, Na⁺, Са⁺², Mg⁺²; анионы хлора, фосфорной кислоты, серной кислоты и т. д. в мышцах находятся в свободном виде и в соединении с бел­ками и другими органическими веществами.

Мышечные волокна (миофибриллы) построены из белковых нитей двух типов: толстых и тонких. Основным белком толстых нитей является миозин, а тонких — актин. Миозиновые и актиновые нити — главный компонент всех сократительных систем.

Миозиновые нити образованы белком миозином, ко­торый составляет почти половину всех белков скелетной мышцы. Молекула миозина содержит две тяжелые полипептидные цепи молекулярной массой 200 000 каждая и четыре легкие цепи моле­кулярной массой 20 000. Каждая тяжелая цепь на большей части с С-конца имеет конформацию а-спирали, и обе спирали скручены друг с другом. Противоположные концы каждой цепи (N-концы) имеют глобулярную форму, образуя головки молекулы. К каж­дой из головок присоединены по две легкие цепи (рис. 19.1). Мио­зин катализирует гидролиз АТФ. Энергия гидролиза используется для сокращения мышцы.

Палочкообразные хвосты молекул миозина могут соединяться друг с другом продольно, образуя пучки. Головки выступают на

поверхности пучка. Так образуются миозиновые нити саркомера, каждая из которых соединяет около 400 молекул миозина.

Актиновые нити построены из белков актина, тропомиозина и тропонина. Основу нитей составляют молекулы актина. Актин — глобулярный белок молекулярной массой 43 000; его мо­лекулы, соединяясь, образуют фибриллярный актин (F-актин). Молекулы F-актина скручены друг с другом (рис. 19.1, д). К F-актину могут присоединяться головки миозина, в результате такого взаимодействия многократно увеличивается АТФазная активность миозина. Соединения F-актина с миозином называют актомиозином.

Тропомиозин — белок актиновых нитей — имеет форму пало­чек длиной 40 нм. Они расположены вдоль ленты F-актина, при­чем каждая молекула тропомиозина соединена с семью молекула­ми G-актина (глобулярного).

Тропонин — белок актиновых нитей — имеет глобулярную форму, построен из нескольких субъединиц, связан с тропомиозином и с актином. Одна из субъединиц тропонина содержит каль- цийсвязываюгцие центры и по структуре сходна с кальмодулином.

Содержание миозина, актина, тропомиозина и тропонина в миофибриллах составляет соответственно 55, 25, 15 и 5 %.

Азотистые экстрактивные вещества мышц. Это вещества, извле­каемые из мышц при настаивании с водой. Содержание их по азо­ту составляет 300...500 мг%. К ним относятся: креатин, карнозин, ансерин, карнитин, глутаминовая кислота, глутамин, аминокис­лоты, мочевина, пептиды, АТФ.

Среди небелковых азотистых веществ наиболее высоко содер­жание креатина — 60 % всего небелкового азота мышц.

Креатин образуется из глицина, аргинина, метионина. Его синтез начинается в печени. Мышцы адсорбируют креатин из крови и удерживают в значительных количествах. Более половины креатина находится в виде креатинфосфата, образующегося в ре­зультате реакции трансфосфорилирования между креатином и АТФ. Креатинфосфорная кислота является дополнительным ре­зервом энергии. Она запасается в покоящейся мышце и интенсив­но используется для синтеза АТФ в работающей мышце. Переда­вая неорганический фосфат на АДФ, креатин необратимо превра­щается в креатинин, удаляемый из организма с мочой.

В норме в крови содержится 10...20 мг/л креатина; суточное выделение его — величина постоянная. При болезнях мышц уве­личиваются концентрация креатина в крови и выделение его с мочой; при болезнях почек с нарушением фильтрации выделение креатина уменьшается, а его концентрация в крови увеличивается.

Синтез креатина происходит из аргинина, глицина и метиони­на:

Дипептиды карнозин и ансерин были открыты В. С. Гулевичем и его сотрудниками в 1900 г.; эти пептиды в больших количествах содержатся в мышцах (0,2...0,3 %). С. Е. Северин показал, что они увеличивают амплитуду мышечного сокращения, создают буфер­ную емкость мышц, являются антиоксидантами, комплексонами металлов, защитными веществами, предотвращающими модифи­кацию белков. Карнозин оказывает защитное действие на ряд ферментов и ферментных комплексов, а также на ионные насосы, является гидрофильным антиоксидантом, понижает в клетках уровень свободных радикалов.

Карнитин участвует в транспорте жирных кислот через мемб­рану митохондрий, тем самым ускоряя использование жирных кислот для синтеза АТФ в работающей мышце.

Глутаминовая кислота и глутамин (150...200 мг%) играют важ­ную роль в обезвреживании аммиака, образующегося во время мышечной работы.

Минеральные вещества. Суммарное содержание их 1...1,5%. Качественный состав мало отличается от других тканей. Большин­ство ионов двухвалентных металлов (Са⁺², Mg⁺²) находится в ос­мотическом недеятельном состоянии, т. е. относительно прочно соединены с белками: около 60 % Са⁺² соединено с актином, 30 % — с миозином. Считают, что ионы Mg⁺² притягивают к себе АТФ, делают доступной для воздействия фермента.