I'm 1.8. Денатурация и ренатурация рибонукле- азы (по Анфинсену):

I ршвертывание (мочевина + меркаптоэтанол); 2 — повторное свертывание

Например, молекула гемоглобина представлена α- и β-субчастицами, каждая из которых состоит из двух полипептидных цепей. Каждый из четырех полипептидов окружает молекулу гема, содер­жащего атом двухвалентного железа. При определенных условиях в присутствии солей, мочевины, изменении рН молекула гемогло­бина обратимо диссоциирует на две α- и две β-цепи, что связано с разрывом водородных связей. После удаления солей, мочевины при изменениях рН происходит автоматическое восстановление исходной молекулы (рис. 3.9).

Белок вируса табачной мозаики имеет гигантскую молекулу с молекулярной массой около 40 10⁶. Вирус состоит из 1 молекулы РНК и 2130 белковых субъединиц с молекулярной массой 17 500 каждая. Вокруг РНК расположены белковые субъединицы, обра­зующие спиральную структуру из 130 витков. После добавления детергентов РНК может быть удалена; следует отметить, что после удаления детергентов вирусная частица вновь может быть собрана автоматически, при этом восстанавливаются и биологические свойства вируса: инфекционность, антигенная активность и т. д. (рис. 3.10).

Микротрубочки, имеющиеся во всех клетках, постоянно то распадаются, то вновь образуются, принимают участие во внутри­клеточном транспорте веществ, в движении хромосом при деле­нии клеток. Они построены из тубулина, который состоит из двух пептидов молекулярной массой 111 500. Их можно выделить из клеток, и под действием Mg⁺² из них образуются микротрубочки.

Рибосомы, клеточные мембраны также образованы из несколь­ких полипептидов (протомеров), которые взаимно укладываются и создают четвертичную структуру.

Рис. 3.9. Обратимая диссоциация молекулы гемоглобина

В середине 80-х гг. XX в. было обнаружено, что в клетке суще­ствует особая категория белков, основная функция которых — обеспечивать правильный характер сворачивания полипептидных цепей в нативную структуру. Эти белки получили название моле­кулярных шаперонов. Они состоят из полипептидов, организованных в два семичленных кольца, лежащих одно под другим. И центре построенного таким образом цилиндра имеется по­лость — канал (диаметром 4,5 нм), в котором сворачивается поли­пептидная цепь. Кроме того, в укладке белковой молекулы уча­ствуют ферменты фольдазы, катализирующие образование дисульфидных связей и изомерные превращения некоторых ста­бильных транс-пептидилпропильных связей в цис-конфигурацию, необходимую для функциональной активности.

3.7. Классификация белков

В зависимости от химического состава различают простые белки — протеины, сложные белки — протеиды. Простые белки (про­теины) построены из ос-аминокислот и при гидролизе распадаются только на α-аминокислоты. Сложные белки (протеиды) состоят из белка (простого) и небелкового компонента, который называются простетической группой. При гидролизе сложных белков кро­ме аминокислот обнаруживают небелковую часть или продукты ее распада — углеводы, фосфорную кислоту, липиды, гетероцикли­ческие соединения, металлы и т. д.