13.3. Особенности переваривания белков у моногастричных животных

Переваривание белков в желудке. В желудке измельченная масса подвергается воздействию желудочного сока, содержащего хлоро­водородную (соляную) кислоту и ферменты — пепсин (реннин), желудочная липаза.

НС1 способствует набуханию белков, тем самым делая их дос­тупными ферментам.

Пепсин — основной фермент, катализирующий гидролиз белков, образуется из предшественника пепсиногена. Молекуляр­ная масса пепсиногена 42 000, пепсина 35 000, т. е. в процессе пре­вращения в пепсин полипептидная цепь укорачивается на 7000; освобождается активный центр фермента:

Пепсиноген + НС1 (следы пепсина) → пепсин + полипептид.

42 000 35000 7000

Каталитическая активность пепсина большая: 1 г пепсина за 1 ч в состоянии гидролизовать 25 кг денатурированного яичного бел­ка. Пепсин гидролизует большинство белков, кроме кератинов, фиброина, муцина, овомукоида. Коллагены изменяются лишь при длительном воздействии пепсина. Пепсин преимущественно дей­ствует на внутренние пептидные связи (эндопептидаза), располо­женные далеко от концов полипептидной цепи. Поэтому продук­ты гиролиза — это полипептиды и очень немного аминокислот.

Чаще пепсин гидролизует связи аминогрупп ароматических аминокислот, а также Ала—Ала, Ала—Сер.

В сычуге жвачных в молочный период кормления выделяется фермент реннин (химозин), который вызывает свертывание моло­ка. Молекулярная масса реннина — 40 000, по специфичности действия аналогичен пепсину. Сычужный фермент реннин в от­личие от пепсина действует в слабокислой среде (рН 5,0...5,3) и только в присутствии солей кальция. Он створаживает молоко пу­тем превращения казеиногена в казеинат кальция.

Переваривание белков в кишечнике. Высокомолекулярные поли­пептиды, образовавшиеся в желудке под действием пепсина, и нативные белки в двенадцатиперстной кишке подвергаются дей­ствию ферментов поджелудочной железы — трипсина, химотрипсина, карбоксипептидазы, аминопептидазы.

Трипсин выделяется в виде трипсиногена. Последний под действием энтеропептидазы (открыт в лаборатории И. П. Павло­ва) превращается в активную форму — трипсин, при этом осво­бождается активный центр фермента. Молекулярная масса 26 700, трипсин активен при рН 7,8...8,2. Он расщепляет примерно 1\3 пептидных связей в молекуле белка. Продукты гидролиза — низкомолекулярные полипептиды, дипептиды, свободные амино­кислоты.

Химотрипсин имеет молекулярную массу 25 000, опти­мум рН 7,2...8,0; выделяется в виде профермента химотрипсиногена, который превращается в химотрипсин многоступенчато (через а-, β-, у- и 5-формы и т. д.). Он гидролизует белки и высокомоле­кулярные пептиды так же, как и трипсин, но более глубоко. При этом гидролизуется до 50 % пептидных связей. Легче разрываются связи карбоксильных групп тирозина, фенилаланина, триптофана и метионина. Низкомолекулярные пептиды расщепляются под действием пептидаз.

Карбоксипептидаза расщепляет полипептиды с конца цепи со свободной карбоксильной группой, а аминопептид а з ы — со свободного N-конца. Ди- и трипептидазы вырабаты­ваются в клетках кишечной стенки, и гидролиз пептидных связей под действием этих ферментов происходит или непосредственно у кишечной стенки или в клетках кишечной стенки, поэтому этот процесс называют пристеночным перевариванием.

Фермент коллагеназа гидролизует коллагены костной ткани, эластаза — эластины связок. Распад белков идет до об­разования аминокислот, которые затем всасываются с участием переносчиков, т. е. всасывание аминокислот — активный процесс.

Биохимические процессы в толстой кишке. Толстая кишка (слепая, ободочная, прямая кишка) представляет важный учас­ток пищеварительного тракта, в ее соке содержатся карбонаты, создаются условия для микробиологических процессов. Клет­чатка и другие углеводы подвергаются бактериальному гидро­лизу и сбраживанию, а белки и аминокислоты — гниению, что приводит к образованию различных ядовитых для организма продуктов.

У лошадей, кроликов и других травоядных животных преоб­ладают различные виды брожения. У свиней, собак, кошек — процессы гниения. В толстой кишке микроорганизмами син­тезируются водорастворимые витамины (В₁ В₂, В₃, В₅, В₆, В₁₂ и т. д.).

Одним из путей превращения аминокислот является их декарбоксилирование, которое сопровождается выделением СО₂ и обра­зованием аминов и диаминов. Реакция происходит под действием фермента декарбоксилазы.

Тирозин декарбоксилируется с образованием тирамина, орни­тин — путресцина, лизин — кадаверина, гистидин — гистамина. Из тирозина образуются крезол, фенол; из триптофана — скатол, индол; все они имеют неприятный запах.

Фенол, крезол, скатоксил, индоксил обезвреживаются в ре­зультате взаимодействия этих веществ с активной формой серной кислоты (З-фосфоаденозин-5-фосфосульфат, ФАФС). Кроме того, эти вещества обезвреживаются, когда связываются с глюкуроновой кислотой, образуя при этом парные соединения (уридиндифосфатглюкуроновая кислота, УДФГК). Реакцию катализирует фермент УДФ-глюкуронилтрансфераза. Ниже представлены хи­мическое строение ФАФС и УДФГК:

Они всасываются из кишечника в кровь и выделяются с мочой. Путресцин и кадаверин называют трупными ядами. Образующиеся в кишечнике амины и диамины (тирамин, гистамин) оказывают сильное действие на сосуды и, как следствие, на кровяное давле­ние. Сероводород (H₂S), метилмеркаптан (CH₃SH) и другие серо­содержащие соединения образуются из цистеина, метионина.

Под влиянием ферментов гнилостных бактерий происходит окисление аминокислот и образуются ядовитые продукты распада фенилаланина, тирозина, триптофана.

В результате образуются фенолсерная, крезолсерная, фенол- глюкуроновая, крезолглюкуроновая кислоты. Индол (как и ска­тол) предварительно подвергается окислению в индоксил (соот­ветственно скатоксил), который взаимодействует непосредствен­но в ферментативной реакции с ФАФС или УДФГК. Так, индок­сил образует эфиры серной кислоты, затем калиевую соль, которая выделяется с мочой (животный индикан):

Индол и скатол обезвреживаются преимущественно путем син­теза сульфопроизводных, а количество индикана в моче — посто­янная величина у здоровых животных. Увеличение содержания индикана в моче отмечают при воспалении мышц, обширных травмах и при избытке триптофана в рационе животных.

Избыточное содержание фенилаланина в рационе или его не­доступность ферментам тонкой кишки приводит к тому, что фе- нилаланин окисляется бактериальными ферментами в толстой кишке и превращается в бензойную кислоту. У млекопитающих бензойная кислота обезвреживается в печени и почках при взаи­модействии с глицином, в результате образуется гиппуровая кис­лота. У птиц обезвреживание бензойной кислоты происходит в реакции с орнитином, в результате образуется орнитуровая кисло­та :