Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Теория.docx
Скачиваний:
0
Добавлен:
08.02.2024
Размер:
1.64 Mб
Скачать

5.Ферменты:строение,(рольвитаминовиминералов).Отличие

ферментов от химических катализаторов. Механизм действия ферментов.Теория фермент-субстратного комплекса, уравнение Михаэлиса-Ментен.Регуляциядействияферментов.

Практически все реакции в живом организме протекают с участием природныхбиокатализаторов,называемых ферментамиилиэнзимами.

Ферменты-этобелки(установленов1922г),которыедействуюткаккатализаторывбиологическихсистемах.

Являясьвеществамибелкойприроды,ферментыобладаютвсемисвойствамибелков:

  1. являютсяамфотернымисоединениями;

  2. вступают в те же качественные реакции, что и белки (биуретовую,ксантопротеиновую,фолинаи др.);

  3. подобнобелкамрастворяютсявводесобразованиемколлоидныхрастворов;

  4. обладаютэлектрофоретическойактивностью;

  5. гидролизуютсядоаминокислот;

  6. склонны к денатурации под влиянием тех же факторов: температуры, изменениях рН,действиемсолейтяжелыхметаллов,действиемфизическихфакторов(ультразвук,ионизирующееизлучениеи др.);

  7. имеют несколько уровней организации макромолекул, что подтверждено даннымирентгеноструктурногоанализа,ЯМР,ЭПР.

Биологическаярольферментовзаключаетсявтом,чтооникатализируютконтролируемоепротеканиевсехметаболическихпроцессов ворганизме.

Сравнениекаталитическогодействияферментовинеорганическихкатализаторов

Сходствоферментовинеорганических

катализаторов

Отличие ферментов отнеорганическихкатализаторов

1. Ускоряют толькотермодинамическивозможныереакции

  1. Дляферментовхарактернавысокаяспецифичность:

    • субстратнаяспецифичность:

  • абсолютная(1фермент-1субстрат),

  • групповая(1фермент–несколькопохожихсубстратов)

  • стереоспецифичность (ферменты работают ссубстратамитолькоопределенногостереорядаLилиD).

    • каталитическая специфичность(ферментыкатализируютреакциипреимущественноодногоиз

типов химических реакций – гидролиза, окисления-восстановленияи др)

2. Не изменяют состояние

равновесияреакций,атолько

2.Высокаяэффективностьдействия:ферментыускоряют

реакциив108-1014раз.

ускоряютегодостижение.

3.Вреакцияхнерасходуются

3.Ферментыдействуюттольковмягкихусловиях(t

=36-37ºС,рН~7,4,атмосферноедавление),т.к.ониобладаютконформационнойлабильностью–способностью к изменению конформации молекулы поддействием денатурирующих агентов (рН, Т, химическиевещества).

4. Действуют в малых

количествах

4. В организме действие ферментов регулируется

специфически(катализаторытольконеспецифически)

5.Чувствительныкактиваторам

иингибиторам

5.Широкийдиапазондействия(большинствопроцессов

ворганизмекатализируютферменты).

Составфермента

По строению ферменты делятся на простые (однокомпонентные) и сложные (двухкомпонентные).Простой фермент состоит только из белковой части; в состав сложного фермента входит белковая инебелковая составляющие. Иначе сложный фермент называют холоферментом. Белковую часть в егосоставеназываютапоферментом,анебелковую-коферментом.

Активныйцентр(Ац)–эточастьмолекулыфермента,котораяспецифическивзаимодействует с субстратом и принимает непосредственное участие в катализе. Ац, как правило,находиться в нише (кармане). В Ац можно выделить два участка: участок связывания субстрата –субстратныйучасток(контактнаяплощадка)исобственнокаталитическийцентр.Каталитическийцентробеспечиваетвыборпутихимическогопревращенияикаталитическуюспецифичностьфермента.

Аллостерическийцентрпредставляетсобойучастокмолекулыфермента,врезультате присоединения к которому какого-то низкомолекулярного вещества изменяетсятретичнаяструктурабелковоймолекулыфермента,чтовлечетзасобойизменениеегоактивности.Аллостерическийцентрявляетсярегуляторнымцентромфермента.

Соседние файлы в предмете Биохимия