8. Вирусные белки, их виды, свойства и функции, отличие от клеточных.

Белки составляют от 57 до 90 % массы вириона. По аминокислотному составу вирусные белки принципиально не отличаются от состава белков животных.

В геноме вирусов кодируются две группы белков: структурные, входящие в состав вирионов потомства, и неструктурные, участвующие в репродукции вируса на разных этапах, но не входящие в состав вирионов (белки-предшественники, ферменты).

Структурные белки в составе вириона варьируют в широких пределах в зависимости от сложности его организации. Простые вирусы животных содержат 3-4 белка, сложные, например, вирус оспы, более 30 структурных белков, а бактериофаг – более 50. Различают две группы структурных белков: капсидные, а именно собственнокапсидные белки, формирующие капсид и представленные большим количеством копий белков, геномные белки (связанные с нуклеиновой кислотой вируса) и ферменты (различные полимеразы); пепломеры или суперкапсидные белки, т.е. белки суперкапсидной оболочки (пеплоса), участвующие в распознавании и связывании с рецепторами клетки-хозяина, так называемые вирусные прикрепительные белки, а также участвуют в процессе слияния мембран при репродукции вируса и при образовании гигантских многоядерных образований – симпластов.

Простые вирусы содержат только капсидные белки, а сложные и капсидные, и пепломеры. Суперкапсидные белки (пепломеры) находятся в липопротеидной оболочке сложных виру-

сов. Они пронизывают билипидный слой вириона или не доходят до его внутренней поверхности. Являются типичными внутримембранными белками, гликопротеидами, т.е. к молекуле белка в определенных местах прикреплены углеводные цепи. Этот процесс – гликозилирование осуществляют клеточные ферменты, поэтому один и тот же вирус, но реплицирующийся в разных клетках, может иметь разные по составу, длине углеводной цепи и месту прикрепления к белку углеводные остатки.

У большинства сложных вирусов гликопротеиды формируют на поверхности вириона выступы – «шипы» длинной 7-10 нм. В их состав входят несколько молекул одного и того же белка. Вирусы гриппа имеют два типа «шипов»: построенные из гемагглютинина палочкообразной формы и из нейраминидазы в форме барабанной палочки; парамиксовирусы также имеют два типа «шипов» их двух гликопротеидов – HN и F; рабдовирусы имеют только один тип «шипов» из одного гликопротеида. Так, например, у тогавирусов «шипы» имеют палочкообразную форму; у парамиксовирусов (PC-вирус) форму бутылки; у коронавирусов форму короны.

Функции вирусных белков. Молекула гликопротеида представлена двумя гидрофильными концами: внешний конец несет аминогруппу (N-конец), а внутренний – гидроксильную группу (Сконец), при этом он погружен в билипидный слой. Внутренним концом гликопротеид «заякоривается» в билипидном слое, а внешним – распознает чувствительную клетку-хозяина и адсорбируется на ней. Это свойство вирусных белков получило название «адресная функция». Эта функция позволяет вирусу среди огромного множества нечувствительных клеток узнавать специфический рецептор на клетке-хозяине за счет специфических белков на своей поверхности.

Основная функция белков в составе вирусного капсида (капсомеров) – защита вирусного генома от неблагоприятных воздействий внешней среды. Это идентичные полипептидные цепи (белковые субъединицы), обладающие способностью к самосборке.

Сборка капсида из субъединиц запрограммирована в первичной структуре белка и происходит самопроизвольно или при взаимодействии с нуклеиновой кислотой. Принцип субъединичности в строении капсида является уникальным свойством капсидных белков, благодаря которому достигается огромная экономия генетического материала. Кроме того, в механизме самосборки заложена возможность контроля белковых субъединиц — дефектные и чужеродные белковые цепи не включаются в капсид. Принцип самосборки характерен только для простых вирусов. Сложные вирусы сборку осуществляют по более сложному многоступенчатому механизму. Однако отдельные ее этапы (формирование капсидов и нуклеокапсидов) основаны на самосборке.

Некоторые капсидные белки обладают ферментативной активностью и участвуют в транскрипции и репликации вирусного генома. Так, в вирионах всех минус-нитевых РНК-вирусов обнаружена РНК-зависимая РНК-полимераза (транскриптаза); в вирионах ретровирусов – РНКзависимая ДНК-полимераза (обратная транскриптаза, ревертаза) и другие ферменты. Наибольшее количество ферментов (более 10) содержится в составе вируса оспы. Некоторые капсидные белки неразрывно связаны с вирусной нуклеиновой кислотой и участвуют в регуляции его активности. Ферменты и геномные белки представлены единичными молекулами, а капсомеры – множественными.

Неструктурные белки менее изучены. Это предшественники вирусных белков, которые существуют в зараженной клетке очень непродолжительное время, а затем нарезаются; ферменты синтеза нуклеиновых кислот – РНКи ДНК-полимеразы; регуляторы стадий репродукции вирусов; ферменты, модифицирующие белки; ингибиторы клеточного биосинтеза; индукторы разрушения клеток.