Денатурация– разрушениеприроднойвысокоуровневойструктуры белка с потерей биологической активности, называется денатурацией. Первичная структура белка при этом сохраняется (Рис.9.11). Поэтому возможна ренатурация, восстановление третичной структуры белка после денатурации (для определенных белков), если условия среды снова станут нормальными.

молекула белка

до денатурации

Рис. 9.11 Схема процесса денатурации отдельной молекулы белка

9.12. Вопросы и упражнения для самопроверки

1.Дайте современную классификацию аминокислот, входящих в состав белка. Приведите примеры.

2.Напишите проекционные формулы энантиомеров следующих аминокислот: Иле, Тре, Глу, Гис. Какие из этих аминокислот являются незаменимыми?

3.Напишите формулы аминокислот, отвечающих следующим условиям:

1.содержит изопропильную группу

2.содержит вторичную спиртовую группу

3.содержит тиоловую группу

4.содержит фенильный радикал

163

4.Кислотно-основные свойства аминокислот. При каком значении рН (рН=3, рН=7, рН=13) аспарагиновая кислота будет выглядеть так:

5.Какие вещества получают при декарбоксилировании следующих аминокислот: Гис, Лей, Сер, Три? Укажите условия этих реакций.

6.Напишите формулы двух дипептидов, образованных из фенилаланина и глутаминовой кислоты.

7.Эндорфины являются природными нейротрансмиттерами (обезболивающиеэффекты,подобныеморфину).Исследованияпоказали, что активная часть молекул эндорфина представляет собой пентапептид Тир-Гли-Гли-Фен-Мет. Напишите структурную формулу этого пептида.

8.Напишите реакции для определения N-концевой аминокислоты пентапептида, упомянутого в предыдущем вопросе.

9.Опишите электронную и пространственную структуру пептидной связи. Какие из перечисленных ниже аминокислот расположены преимущественно на поверхности глобулярного белка, а какие - глубоко внутри? Объясните.

1. Валин 2. Лейцин 3. Аспарагиновая кислота 4. Аспарагин

10.Аспартам, используемый в качестве заменителя сахара из-за его высокой сладости, представляет собой метиловый эфир дипептида:

Напишите формулы соединений, образующихся при его полном гидролизе.

11.Напишите структуру следующих трипептидов: Гли-Вал-Иле, Гли- Фен-Лей, Глу-Ала-Мет, Гли-Лиз-Тре, Сер-Цис-Ала, Лиз-Гли-Иле, Фен-Вал-Тир, Фен-Тир-Тре. Дайте схемы определения N-концевой аминокислоты в указанных выше пептидах тиогидантоиновым

164

методом. В каком диапазоне рН (кислом, основном или нейтральном) находится изоэлектрическая точка этих трипептидов?

12.Опишите вторичную структуру белка. Какие взаимодействия определяют α-спираль и β-конформацию белковой молекулы?

13.Опишите форму взаимодействия между пространственно близкими участками белковой молекулы, содержащей лизин и аспарагиновую кислоту. Опишите взаимодействие соседних остатков цистеина в полипептидной цепи. Почему цистеин так важен для формирования третичной структуры? Объясните.

14.Какие нековалентные взаимодействия способствуют образованию третичной и четвертичной структур белка?

Приведите примеры.

165