- •6. ОСНОВНЫЕ КЛАССЫ КАРБОНИЛЬНЫХ СОЕДИНЕНИЙ 89
- •ПРЕДИСЛОВИЕ
- •ВВЕДЕНИЕ
- •1. КЛАССИФИКАЦИЯ ОРГАНИЧЕСКИХ СОЕДИНЕНИЙ
- •1.2.1 Радикало-функциональная номенклатура
- •1.2.2 Систематическая (заместительная) номенклатура
- •1.3 Вопросы и упражнения для самопроверки:
- •2. ИЗОМЕРИЯ. ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ОРГАНИЧЕСКИХ МОЛЕКУЛ
- •2.1 Структурная изомерия
- •2.2 Стереоизомерия
- •2.2.1.1 Геометрическая изомерия или цис-транс-изомерия один из видов стереоизомерии, возникающий при разном расположении одинаковых заместителей по одну или по разные стороны плоскости π связи или неароматического цикла (Рис.2.1).
- •2.2.1.2 Хиральность.
- •2.2.1.3 Оптическая изомерия. Энантиомеры и диастереомеры
- •2.2.1.4 Относительная и абсолютная конфигурации
- •2.2.2.2 Конформации циклических алифатических соединений. Теория напряжения Байера
- •2.3 Вопросы и упражнения для самопроверки
- •3.1. Образование ковалентных связей
- •3.2.3 Ароматичность
- •3.3 Взаимное влияние атомов в молекуле
- •3.3.1 Индуктивный эффект
- •3.3.2 Мезомерный эффект
- •3.4. Вопросы и упражнения для самопроверки
- •4. КИСЛОТНОСТЬ ОРГАНИЧЕСКИХ СОЕДИНЕНИЙ
- •4.1 Теория Бренстеда-Лоури, протолитическая
- •4.2. Вопросы и упражнения для самопроверки
- •5. КЛАССИФИКАЦИЯ ОРГАНИЧЕСКИХ РЕАКЦИЙ
- •5.1 Механизмы органических реакций
- •5.2.1 Гидратация алкенов. Роль кислотного катализатора
- •5.2.2 Реакции присоединения к асимметричным алкенам (правило Марковникова)
- •5.2.3 Реакция присоединения к α, β-ненасыщенным карбонильным соединениям
- •5.3.1 Галогенирование бензола
- •5.3.2 Ориентирующее действие заместителей в бензольном ядре. Ориентанты первого и второго рода
- •5.4 Нуклеофильное замещение у насыщенного атома углерода
- •5.5 Механизм и стереохимия реакций элиминирования (Е)
- •5.6 Окисление и восстановление органических соединений
- •5.6.1 Окисление гидроксильных и оксо-групп
- •5.6.2 Окисление непредельных и ароматических соединений
- •5.6.3 Реакции восстановления
- •5.6.4 Обратимые окислительно-восстановительныесистемы
- •5.7. Вопросы и упражнения для самопроверки
- •6. ОСНОВНЫЕ КЛАССЫ КАРБОНИЛЬНЫХ СОЕДИНЕНИЙ
- •6.1 Способы получения альдегидов и кетонов
- •6.2 Химические свойства альдегидов и кетонов (карбонильных соединений)
- •6.2.1 Реакция альдегидов с нуклеофилами
- •6.2.1.1 Особенности реакций присоединения к альдегидам и асимметричным кетонам
- •6.2.1.2. Реакции присоединения спиртов. Образование полуацеталей и ацеталей
- •6.2.2 Реакции конденсации
- •6.2.2.1 Кето-енольная таутомерия альдегидов и кетонов. Альдольное присоединение
- •6.2.2.2 Кротоновая конденсация или альдольно - кротоновая конденсация
- •6.3 Окисление и восстановление альдегидов и кетонов
- •6.4 Вопросы и упражнения для самопроверки
- •7. КАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ И ИХ ПРОИЗВОДНЫЕ
- •7.1. Основные пути получения карбоновых кислот:
- •7.2. Малоновый синтез карбоновых кислот
- •7.3. Классификация карбоновых кислот
- •7.4 Химические свойства карбоновых кислот
- •7.4.2. Восстановление карбоновых кислот
- •7.4.3. Декарбоксилирование карбоновых кислот
- •7.5. Дикарбоновые кислоты
- •7.6. Угольная кислота и ее производные
- •7.7. Вопросы и упражнения для самопроверки
- •8. ПОЛИ- И ГЕТЕРОФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ СОЕДИНЕНИЯ
- •8.1. Аминоспирты
- •8.2 Классификация одноосновных гидроксикислот
- •8.2.1 Получение гидроксикислот
- •8.2.2 Специфические реакции гидроксикислот
- •8.3. Многоосновные гидроксикислоты
- •8.4. Оксокислоты
- •8.5 Вопросы и упражнения для самопроверки
- •9. АМИНОКИСЛОТЫ
- •9.1. Изомерия аминокислот
- •9.2. Классификации аминокислот
- •9.2.1. Классификации аминокислот по биологической ценности
- •9.2.2. Классификации аминокислот на основе химического строения аминокислот
- •9.2.2.3. Современная классификация α-аминокислот
- •9.4. Кислотно-основные свойства аминокислот
- •9.5. Способы получения аминокислот
- •9.6. Химические свойства
- •9.7. Специфические реакции α, β, γ, δ-аминокислот
- •9.8. Качественные реакции на аминокислоты, пептиды, белки.
- •9.9. Методы количественного определения аминокислот
- •9.10. Редко встречающиеся аминокислоты
- •9.11.2 Вторичная структура полипептидной цепи
- •9.11.3 Третичная структура белков
- •9.12. Вопросы и упражнения для самопроверки
- •Классификация углеводов
- •10.1. Моносахариды, классификация
- •10.2. Циклическое строение моносахаридов
- •10.3. Химические свойства моносахаридов
- •10.3.1. Реакции полуацетального гидроксила
- •10.3.3. Окисление и восстановление моносахаридов
- •10.3.4. Изомеризация в щелочной среде
- •10.4. Качественные реакции моносахаридов. Отличительные реакции пентоз и гексоз
- •10.5. Производные моносахаридов
- •10.6. Олигосахариды
- •10.6.1. Химические свойства олигосахаридов
- •10.7. Полисахариды
- •10.7.1. Гомополисахариды
- •10.7.2. Гетерополисахариды
- •10.8. Гликопротеины
- •10.9. Вопросы и упражнения для самопроверки
- •11. БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫЕ ГЕТЕРОЦИКЛИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
- •11.1. Пятичленные ароматические гетероциклы
- •11.2. Шестичленный ароматический гетероцикл
- •11. 3. Нуклеиновые кислоты (НК)
- •11.3.1 Нуклеозиды
- •11.3.2. Нуклеотиды
- •11.3.3. Нуклеозидциклофосфаты
- •11.3.4. Рибо- и дезокси-рибонуклеиновые кислоты
- •11.4. Вопросы и упражнения для самопроверки
- •12. ЛИПИДЫ
- •12.1. Высшие жирные кислоты
- •12.2. Классификация омыляемых липидов
- •12.2.1. Простые липиды
- •12.2.1.1.Химические свойства простых липидов
- •12.2.2 Сложные липиды
- •12.2.2.2. Гликолипиды
- •12.3. Неомыляемые липиды
- •12.3.1 Терпены (изопреноиды)
- •12.3.3. Стероиды
- •12.4. Вопросы и упражнения для самопроверки
- •13. Методы, используемые для изучения соединений в органической химии
- •Литература
9.10. Редко встречающиеся аминокислоты
Некоторыеаминокислотыредковстречаютсявбелках.Однако они необходимы для выполнения специфических функций данных белков. Например, δ-гидроксилизин и гидроксипролин содержатся в основном в белках коллагена и желатина:
гидроксипролин |
δ-гидроксилизин |
γ-карбоксиглутами- |
|
|
новая кислота |
γ- карбоксиглутаминовая кислота присутствует в некоторых белках свертывания крови и являетсяСа2+ -связывающей аминокислотой, необходимой для функционирования кальций-связывающих белков. Тироксин и 3,3',5-трийодтиронин – йодированные аминокислоты, содержатся только в тиреоглобулине:
трийодтиронин (T3)
тироксин (Т4)
154
Тиреоглобулин представляет собой крупный гликопротеин щитовидной железы, является единственным источником для синтезагормоновтироксина (Т4) итрийодтиронина (T3) в организме.
9.11. Пептиды. Белки 9.11.1 Первичная структура пептидов и белков
Пептиды – это природные или синтетические вещества, построенные из остатков α-аминокислот, соединённых амидными связами. Пептиды содержат от двух до 50-100 остатков аминокислот, белки - более 100. Последовательность остатков аминокислот в пептидах и белках характеризует их первичную структуру. Химические свойства пептидов и белков обусловлены наличием пептидных (амидных) связей: они могут гидролизоваться в кислой и в щелочной среде. В организме гидролиз происходит под действием ферментов-протеиназ (пептидгидролаз). Гидролиз пептидов даёт информацию о составе аминокислот, входящих в состав пептида, но не даёт представления о порядке соединения аминокислот в цепи, т.е. о первичной структуре.
Первичная структура пептидов и белков определяется пугём последовательного отщепления α-аминокислот с какого-либо конца цепи и их идентификации. Первым способом отщепления и идентификации N-концевой α-аминокислоты был способ Сенджера (Рис. 9.4). Пептид обрабатывают в слабощелочной среде 2,4-динитрофторбензо- лом (меткой), а затем гидролизуют. Образуется ДНФ – производное N-концевой α-аминокислоты и смесь α-аминокислот. Затем осуществляется выделение и идентификация ДНФ – производной N-концевой α-аминокислоты и идентификация хроматографическим методом. Таким образом получают последовательность аминокислот в пептидной цепи. Недостаток этого метода заключается в том, что можно определить только одну N-концевую аминокислоту.
155
Рис. 9.4 Схема метода Сенджера
Одним из ранних методов определения первичной последовательности (секвенирования) пептидов является также метод Эдмана (Рис.9.5). Это более усовершенствованный метод изучения первичной структуры белка, поскольку при отщеплении каждой N-концевой α-аминокислоты остальная часть пептида не разрушается (при рН = 9). Далее этот процесс повторяют с укороченным пептидом. Реагентом, используемым для определения N-концевой аминокислоты в пептиде, в данном методе служит фенилизотиоцианат.
156
фенилизотиоцианат пептид
меченый пептид
фенилтиогидантоин |
укороченный пептид |
Рис. 9.5 Схема метода Эдмана
Биологические функции пептидов и белков обусловлены строением пептидной группы: р-π сопряжение в пептидной группе приводит к частичной двоесвязанности С–N, что затрудняет вращение вокруг этой связи:
Частичная двойная связь С–N означает, что пептидная группа представляет собой трехцентровый плоский участок пептидной цепи,
157