Слесарев В.И. - Химия. Основы химии живого. 2000 (учебник для вузов)

5 .3 . ОСОБЕННОСТИ КИНЕТИКИ ГЕТЕРОГЕННЫХ РЕАКЦИЙ

В отличие от гомогенных реакций, гетерогенные протекают на поверхности раздела между реагентами, поэтому скорость гетерогенных реакций зависит, кроме рассмотренных уже для гомогенных реакций факторов, еще от величины поверхности раздела, а также скоростей диффузии реагентов в зону реакции и продуктов реакции из этой зоны. В кинетическое уравнение для гетерогенной реакции записываются только концентрации веществ, находящихся в жидком или газообразном состоянии. Концентрация твердого компонента и величина его поверхности (остающиеся практически неизменными при определении ис­ тинной скорости) учитываются величиной константы скорости гетерогенной реакции. Для реакции

а А (т) + ЬВ(г) —► <Я)(г)

кинетическое уравнение имеет вид:

v = k •с Лв(В)

где k - к он ста н та ск о р о ст и гетер оген н ой реак ц и и ; пв - п ор я д ок р е а к ­ ц и и по га зообр а зн ом у или р аствор ен н ом у к ом п он ен ту .

Гетерогенный химический процесс всегда включает диффу­ зионные стадии (подвод реагентов и отвод продуктов реакции) и кинетические (адсорбция реагентов, собственно химическое взаимодействие и десорбция продуктов), следовательно, его ско­ рость может определяться как скоростью кинетических стадий (кинетический режим), так и скоростью диффузионных стадий (диффузионный режим). Кинетический режим наиболее вероя­ тен при невысокой температуре, а при высоких температурах скорость реакции возрастает быстрее, чем скорость диффузии, поэтому течение гетерогенной реакции переходит в диффузион­ ный режим.

5 .4 . ОСОБЕННОСТИ КИНЕТИКИ ЦЕПНЫХ РЕАКЦИЙ

Многие реакции, протекающие в живых организмах (окис­ ление, полимеризация), имеют цепной механизм. К этим реак­ циям неприменимы обычные закономерности химической ки­ нетики, в частности закон действующих масс. Для всех цепных реакций характерны три стадии: зарождение цепи, развитие цепи, обрыв цепи.

Стадия зарождения цепи. На этой стадии происходит образо­ вание промежуточных активных частиц под воздействием света, радиоактивного излучения или температуры. Их роль могут вы­ полнять радикалы, а также молекулы и ионы.

Стадия развития цепи. На этой стадии каждая активная частица, вступая во взаимодействие с молекулами реагентов,

108

Необратимыми являются, например, взаимодействие актив­ ных металлов с кислородом, водой, кислотой или термическое разложение сложных веществ:

Однако в природе необратимых реакций меньше, чем обратимых, которые лучше называть обратимыми процессами.

Обратимыми называются процессы, в которых одно­ временно протекают две взаимно противоположные ре­ акции - прямая и обратная.

В таких химических системах при определенных условиях дц^ новременно протекают как прямая, так и обратная реакция. При этом в результате каждой реакции образуются исходные вещества,^ необходимые для осуществления противоположной реакции, при- , чем уменьшение скорости одной реакции сопровождается увеличе­ нием скорости обратной реакции до тех пор, пока скорости обеих реакций не станут равными (рис. 5.6). Следовательно, в этих слу­ чаях в системе без каких-либо внешних воздействий происходят взаимообратные химические превращения, которые приводят сис­ тему в устойчивое равновесное состояние, характеризующееся ра­ венством скоростей прямой и обратной реакции (и = и).

Химическим равновесием называется такое состояние «обратимого процесса, при котором скорости прямой и

обратной реакций равны.

Состояние химического рав­ новесия в любой системе харак­ теризуется постоянством пара­ метров, описывающих эту сис­ тему (разд. 4.6). Поэтому в сис­ теме, где протекает обратимый

Рис. ^.6. Изменение ^корости пря­ мой v и обратной v реакций в процессе установления химическо­ го равновесия

110

процесс, в состоянии химического равновесия наблюдается не только равенство скоростей взаимно противоположных реакций, но и постоянство равновесных концентраций исходных и ко­ нечных веществ.

Равновесными концентрациями называются концен­ трации всех веществ системы, которые устанавлива­ ются в ней при наступлении состояния химического равновесия.

Равновесные концентрации веществ, выраженные в моль/л, принято обозначать квадратными скобками, между которыми указывается формула вещества. Так, для приведенных выше процессов следует представлять исходные концентрации:

Состояние химического равновесия имеет следующие осо­ бенности:

1.Динамический характер химического равновесия - пря­ мая и обратная реакции не прекращаются, а протекают с рав­ ными скоростями.

2.Постоянство состояния химического равновесия во вре­ мени - при неизменных внешних условиях состав равновесной системы не меняется (равновесные концентрации постоянны).

3.Подвижность равновесия - при изменении внешних ус­ ловий происходит смещение химического равновесия, т. е. ус­ тановление новых равновесных концентраций всех реагирую­ щих веществ.

4.Возможность подхода к состоянию равновесия с двух сто­ рон - как со стороны исходных веществ, так и со стороны про­ дуктов реакции.

Вравновесной химической системе фактически нет ни реа­ гентов, ни продуктов, так как все вещества и процессы их взаимодействия участвуют в создании равновесия. В таких сис­ темах вещества называются реагентами и продуктами только формально в соответствии с уравнением химической реакции.

С учетом того, что в основе химического равновесия лежит равенство скоростей прямой и обратной реакций, для количест­ венной характеристики состояния химического равновесия в системе можно ввести новый безразмерный параметр - кон­ станту химического равновесия, которая равна отношению кон­ станты скорости прямой реакции к константе скорости обрат­ ной реакции:

* равн А

%

111

Выведем, чему равна Кравн процесса, протекающего в гомо­ генной системе:

В состоянии химического равновесия v = v

£[А]а[В]6 = i[D]d[F]/

l [D ]W

равн % [A]a[B]fc

Константа химического равновесия обратимого про­ цесса равна отношению произведения равновесных кон­ центраций конечных продуктов к произведению равно­ весных концентраций исходных веществу возведенных в степени, равные стехиометрическим коэффициентам при формулах соответствующих веществ в уравнении хи­ мической реакции.

Так формулируется закон действующих масс для обратимых процессов.

Концентрации твердых веществ в гетербгенных системах не входят в выражение константы химического равновесия, так как они учитываются величинами константы скорости гетерогенной реакции:

Значение константы химического равновесия определяет положение равновесия, т. е. относительное содержание исход­ ных веществ и конечных продуктов в системе, находящейся в равновесном состоянии.

Если ЯраВн > 1, то в системе выше содержание конечных продуктов, т. е. положение равновесия смещено вправо (->).

Если ЯраВн < 1, то в системе выше содержание исходных веществ, т. е. положение равновесия смещено влево (<—).

Константа химического равновесия, как и константа скоро­ сти реакции, зависит от природы реагирующих веществ и темпе­ ратуры, но не зависит от присутствия катализатора, поскольку он изменяет константы скоростей и прямой и обратной реакции в одинаковое число раз (рис. 5.7). Катализатор, увеличивая ско­ рости прямой и обратной реакций, уменьшает время, необходи­ мое для установления равновесия в системе.

Константа химического равновесия не зависит от концен­ траций реагирующих веществ и давления в системе, так как эти факторы не влияют на константы скоростей химических реакций.

112

Рис. 5.7. Установление химиче­ ского равновесия без катализа­ тора и с катализатором

Рассмотрим равновесное со­ стояние систем, в которых про­ текают обратимые процессы, с позиции второго начала термо­ динамики. Термодинамическим условием наступления равно­ весия в любой системе явля­ ется равенство нулю_^измене­

ния энергии Гиббса AG = 0, а также отсутствие изменения и дру­ гих параметров системы во времени. В состоянии равновесия

энергия Гиббса системы имеет минимальное значение (G = min), вследствие чего состояние равновесия является для системы энергетически выгодным и устойчивым во времени (разд. 4.6).

В результате протекания в системе обратимого химического процесса аА + ЬВ ^ сШ + fF при изобарно-изотермических условиях изменение энергии Гиббса описывается уравнением изотермы реакции:

cd(D) cf (F)

AGp = AGp + RT In

ca(A) c*(B)

где AG° - изменение стандартной энергии Гиббса в ходе химического процесса при стандартных условиях.

При установлении в системе химического равновесия .изме-

нение энергии Гиббса равно нулю (AGp = AG = 0), и концентра­ ции всех реагирующих веществ становятся равновесными, а их соотношение - равным константе химического равновесия:

[ P f W

-Кравн

[А]а [В]6

AGp - AG = 0 = AG; + RT In АГравн

следовательно, AG° = -R T In K paBH или AG° = -2 ,3 RT lg ЯГравн

Изменение стандартной энергии Гиббса при взаимодействии любых веществ можно рассчитать, используя табличные значе­ ния соответствующих термодинамических величин для реаги­ рующих веществ и продуктов реакции.

113

Если AG° < 0, то i£paBH > 1. Это означает, что в равновесной смеси преобладают продукты прямой реакции.

Если AG® > 0, то i£paBH < 1. Это означает, что в равновесной смеси преобладают исходные вещества.

Таким образом, термодинамические расчеты позволяют тео­ ретически определить состав равновесной смеси для обратимого процесса при заданных условиях.

Полученное соотношение между изменением стандартной энер­ гии Гиббса обратимого химического процесса и константой его равновесия является универсальным. Это соотношение примени­ мо к состоянию равновесия любого обратимого динамического процесса: химического взаимодействия, биохимических процес­ сов, физико-химических процессов (растворение, фазовые пере­ ходы, осмос, диссоциация и электрохимические явления). Таким образом, термодинамика устанавливает соотношение между из­ менением стандартной энергии Гиббса в результате процесса, идущего в системе, и концентрациями участвующих компонен­

тов в состоянии химического равновесия.

ч

5.5.1. СМЕЩ ЕНИЕ ХИМИЧЕСКОГО РАВНОВЕСИЯ

Влияние изменения условий на химическое равновесие оп­ ределяется принципом Ле Шателье.

Если на систему, находящуюся в состоянии химического равновесия, оказывать воздействие путем изменения концентрации реагентов, давления или температуры в системе, то равновесие всегда смещается в направлении той реакции, протекание которой ослабляет это воз­ действие.

Влияние концентрации реагентов. Увеличение концентра­ ции исходных веществ вызывает смещение равновесия в сторо­ ну образования конечных продуктов. В то же время увеличение концентрации конечных продуктов вызывает смещение равно­ весия в сторону исходных веществ.

К этому же выводу можно прийти при анализе выражения для константы равновесия, учитывая, что ее величина не зави­ сит от концентраций реагентов:

[ D ] W

.Кравн

[А]° [В]6

Таким образом, при изменении в равновесной системе кон­ центрации любого из реагентов, или даже концентраций всех реагентов, исходное соотношение концентраций реагентов и ве­ личина Кравн в состоянии последующего равновесия не изменят­ ся, хотя положение равновесия сместится в ту или иную сторону.

Влияние давления. Давление в системе изменяет концен­ трацию только газообразных веществ, что вызывает смещение равновесия. Повышение давления в системе смещает химиче­

114

5 .6 . ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ И ЕГО ОСОБЕННОСТИ

Практически все биохимические реакции как у простейших одноклеточных, так и у растений и животных носят каталитиче­ ский характер. В качестве катализаторов биохимических реак­ ций выступают ферменты.

Ферменты (энзимы) - это белковые молекулы, которые

«катализируют химические реакции в живых системах.

Каталитической активностью обладает не вся молекула фер­ мента, а лишь определенный ее участок, называемый активным центром. Субстрат, попадая в активный центр, активируется и претерпевает строго определенные химические превращения. Наряду с активным центром в структуре фермента имеется ал­ лостерический центр, назначение которого узнавать субстрат и способствовать его размещению в активном центре.

Ферменты по химическому строению могут быть разделены на простые и сложные. У простых ферментов активный центр сфор­ мирован только белковой молекулой, а у сложных активный центр содержит небелковую составляющую, обеспечивающую катали­ тическую активность фермента. В сложных ферментах металлопротеинах (цитохромы, карбоангидраза, нитрогеназа, гемоглобин и др.) небелковая составляющая называется кофактором. Кофак­ тор содержит катионы d-металлов, прочно (ковалентно) связан­ ные с белком. В тех сложных ферментах, в которых небелковый фрагмент удерживается белком в основном за счет межмолеку­ лярных взаимодействий и поэтому обычно слабо связан, он на­ зывается коферментом. Коферментами являются сложные ор­ ганические соединения: НАД, ФАД, KoQ (разд. 9.3.3) и кофермент А(разд. 19.2.3).

В ряде случаев молекулы ферментов, катализирующие одну и ту же реакцию, но в разных тканях, имеют отличия в составе бел­ кового компонента, тогда их называют изоферментами (изоэнзи­ мами). Например, лактатдегидрогеназа, окисляющая молочную кислоту, состоит из 5 изоферментов. Изменение соотношения изо­ ферментов в отдельных тканях и органах является одним из спосо­ бов регуляции действия ферментов в организме.

Ферменты и их каталитическая активность характеризуются следующими специфическими свойствами.

Размер. Относительная молекулярная масса ферментов со­ ставляет от 1 0 5 до 1 0 7, это означает, что по размеру молекулы ферментов близки коллоидным частицам (гл. 27). Поэтому фер­ менты нельзя четко отнести ни к гомогенным, ни к гетероген­ ным катализаторам и их выделяют в самостоятельный класс ультрамикрогетерогенных катализаторов, имеющих активный и аллостерический центры.

Высокая каталитическая эффективность. Отличитель­ ной особенностью любого фермента является его чрезвычайно высокая каталитическая эффективность. Так, время полупре-

116

вращения для реакнии разложения мочевины при температуре 25 °С составляет 1Сг с, а в присутствии фермента уреазы оно снижается до 10“ 4 с, т. е. уменьшается в 10*3 раз. Каталитиче­ ская активность ферментов во много раз превосходит актив­ ность обычных катализаторов. Например, 1 моль фермента ал­ когольдегидрогеназы за 1 с при температуре 25 °С способствует превращению 720 моль этанола в уксусный альдегид. Промыш­ ленный катализатор (1 моль) за 1 с даже при температуре 200 °С позволяет окислить только 1 моль этанола.

Высокая специфичность. Каждый фермент катализирует только определенную химическую реакцию. При этом некоторые ферменты практически полностью специфичны только для опре­ деленного субстрата и не оказывают каталитического действия на вещества, молекулы которых очень близки по строению моле­ куле субстрата. Например, фермент уреаза чрезвычайно эффек­ тивно катализирует гидролиз мочевины, но не катализирует гид­ ролиз замещенных мочевин (например, N-метилмочевины). Для объяснения такой высокой специфичности используется теория ключ в замке. Согласно этой теории структура активного цен­ тра фермента является точным шаблоном структуры молекулы субстрата (табл. 5.1), который в результате взаимодействия с ферментом превращается в продукты реакции.

Другой случай представляют собой ферменты со сравнительно широкой специфичностью в отношении субстрата. Так, фермен­ ты фосфатазы способны катализировать дефосфорилирование (отделение остатков фосфорной кислоты) широкого спектра фос­ фатов вне зависимости от их состава. Это объясняется теорией

индуцированной приспособляемости фермента и субстрата. Со­ гласно этой теории субстрат, взаимодействуя с аллостерическим центром фермента, вызывает изменение конформации фермента, и в то же время в молекуле субстрата также происходят некото­ рые необходимые изменения. В результате индуцированной при­ способляемости фермента и субстрата формируется переходный комплекс фермент - субстрат, который в дальнейшем распадает­ ся на фермент и продукты реакции (табл. 5.1).

Вследствие высокой специфичности ферментов в обратимых процессах при определенных условиях они обычно увеличивают скорость только реакции, идущей в нужном направлении. В этом заключается одно из отличий ферментативного катализа от про­ стого катализа.

Необходимость строго определенных условий. Ферменты про­ являют наивысшую каталитическую эффективность при определен­ ной температуре (36-38 °С) (табл. 5.1) и при определенном значе­ нии показателя кислотности среды pH (разд. 7.5). При температуре выше оптимальной начинается инактивация белковой молекулы вследствие изменения ее конформации, т. е. пространственной ор­ ганизации молекулы. При более низкой температуре протекание ферментативной реакции может затрудняться, например, из-за увеличения вязкости клеточных и межклеточных жидкостей.

117