796

4.7. Белки

Белки – класс природных высокомолекулярных соединений, содер-

В полиамидах амидные связи, образованные карбоксильной группой одной аминокислоты и аминной группой − другой, получили название пептидных связей, а химические соединения, в которых остатки α-аминокислот соединены друг с другом пептидными связями – пептидов, полипептидов

и белков.

Классификация. Белковые вещества можно разделить на две большие группы:

а) протеины (простые белки или полипептиды) – альбумины, глобулины, протамины, гистоны, проламины, склеропротеины, кератины, коллагены, эластины;

б) протеиды (сложные белки, содержащие небелковые группы,

прочно связанные с протеинами) – фосфопротеиды, нуклепротеиды, липопротеиды, гликопротеиды, хромопротеиды.

Нахождение в природе. Белки повсеместно распространены в природе, особенно велико их содержание в животных организмах (более 50% сухого вещества). Белки содержатся в органической части скелета, крови, молоке, коже, волосах, рогах, копытах, нервах.

К белковым веществам относят энзимы, гормоны, антибиотики, ферменты, некоторые витамины.

Методы получения

1.Биотехнологический метод получения белков из углеводородов нефти с помощью одноклеточных микроорганизмов (искусственные белки).

2.Синтетический метод. Для того, чтобы получить дипептид, необ-

ходимо:

а) защитить карбоксильную группу одной аминокислоты и амино-

группу − другой, чтобы по этим группам не произошло нежелательных ре-

б) образовать пептидную связь:

O

в) снять защитные группы:

CH3

R' C NH CH CONHCH2COOR" + 2 H2O O CH3

H2N CH CONHCH2 COOH + R'COOH + R"OH

аланилглицин (АлаГли)

Таким же образом можно получить не только дипептиды, но и трипептиды, тетрапептиды и т.д. Получен синтетический белок – инсулин, состоящий из 51 аминокислоты.

Изомерия. Белки, являясь высокомолекулярными соединениями, состоят из 100 5000 остатков аминокислот. Число возможных комбинаций из 20 α-аминокислот, а, следовательно, и число возможных белков чрезвычайно велико, Например, из глицина и аланина можно получить 4 дипептида:

Дипептиды I и III являются структурными изомерами, отличающимися по физическим, химическим и биологическим свойствам.

Строение белков

Различают четыре уровня структурной организации белков:

а) первичная структура белка – последовательность чередования α- аминокислотных остатков в полипептидной цепи (структурная изомерия);

252

б) вторичная структура белка определяет стереоизомеризацию отдельных участков боковой цепи. Для большинства белков это α-спираль, образованная в результате скручивания полипептидной цепи за счет образования водородных связей между группами – СО – и – NH – ; менее распространены другие типы вторичной структуры, например, складчатая:

N H. . .O C

в) третичная структура белка характеризует форму белковой молекулы (пространственную конфигурацию). У большинства белков полипептидные цепи свернуты в клубок – компактную «глобулу» за счет межмолекулярных водородных связей, дисульфидных (S−S), солевых (N+H3…COO− и сложноэфирных мостиков

+ −

(R...OOC) :

г) четвертичная структура белка

– способ совместной укладки нескольких полипептидных цепей с образованием структурных ассоциатов – реализуется у сложных белков – проте-

идов.

Физические свойства. Физические свойства белков разнообразны, как и функции, которые они выполняют

По агрегатному состоянию белки могут быть жидкими (яичный белок, альбумин) или твердыми (ногти, волосы, кожа). Белки обладают различной растворимостью. Например, яичный белок растворим в воде, фибриноген (глобулин) – нерастворим в воде, но растворяется в разбавленных растворах солей; покровные ткани нерастворимы в воде, растворах кислот и солей. Белки подвергаются денатурации – осаждению из растворов. Обратимая денатурация происходит под влиянием этанола, растворов солей натрия, калия или аммония. Необратимую денатурацию вызывают нагревание, УФ- и -облучение, воздействие растворов щелочи и солей тяжелых металлов.

253

Спектры поглощения белков характеризуются главным образом входящей в них амидной функциональной группой.

Химические свойства. Помимо главной функциональной группы (амидной) пептиды и белки имеют также аминную и карбоксильную группы и поэтому проявляют не только амидные, но и кислотные и основные свойства (амфотерность).

1. Амидные свойства. Пептиды и белки как амиды обладают электрофильными свойствами и легко гидролизуются:

ные свойства. В качестве карбоновых кислот пептиды и белки обладают электрофильными свойствами, например, вступая в реакцию нейтрализа-

4. Специфические свойства (реакция Майяра). Механизм образования меланоидов был открыт французским исследователем Майяром в 1912 г. Сущность его состоит в том, что свободные аминогруппы белков или аминокислот взаимодействуют с альдегидными группами альдосахаров. В результате этой реакции образуются продукты (основания Шиффа), облада-

254

ющие специфической окраской: от светло-желтой до темно-коричневой с различным запахом и вкусом. Вещества, появляющиеся на определенных стадиях в различных условиях, неодинаковы по своим свойствам и могут улучшать или, наоборот, ухудшать органолептические качества продукта.

белок или

N аминокислота

Углевод С

H

Практическое значение. Белки являются основой всего живого на Земле и выполняют в организме многообразные функции (табл. 4.5).

Белки используются в различных отраслях хозяйства. С обработкой белков связаны технологические процессы в кожевенной, текстильной (шелк, шерсть) и пищевой промышленности.

Большое практическое значение имеет производство медицинских белковых препаратов: гормонов, антисывороток, кровезаменителей и др.,

применяемых в лечебных и профилактических целях.

255

4.8. Нуклеиновые кислоты

Нуклеиновые кислоты (НК) – класс природных высокомолекулярных соединений, являющихся кислыми сложными эфирами ортофосфорной кислоты с -D-рибозой или -D-дезоксирибозой в кольчатой таутомерной форме. В рибозе и дезоксирибозе гликозидный гидроксил замещен пиримидиновым основанием (урацил, тимин, цитозин) или пуриновым основанием (аденин, гуанин).

Классификация. Нуклеиновые кислоты делятся на два типа: рибонуклеи-

новые кислоты (РНК) и дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК). РНК и ДНК имеют разное строение и выполняют различные функции в живых организмах (табл. 4.6).

Нахождение в природе. Оба типа нуклеиновых кислот входят в состав всех живых организмов, и лишь вирусы могут содержать только одну из них.

Методы получения

1.В природе нуклеиновые кислоты синтезируются во всех живых организмах.

2.Химический синтез нуклеиновых кислот включает три стадии:

а) синтез нуклеозидов – из рибозы или дезоксирибозы и гетероциклического основания, соединенных -гликозидной связью, образованной между атомом С1 углевода и атомом N9 пуринового или N1 пиримидинового оснований: