Кросинговер, інтерференція, коінциденція.
Обмін гомологічними ділянками між гомологічними хромосомами - кросинговер. Частота кросинговеру визначається як відношення кількості гамет із обмінами між двома локусами до загальної кількості гамет. Звичайно, відносна кількість гамет різних типів визначається за результатами відповідних схрещувань. Зрозуміло також, що чим більшою є відстань між двома хромосомними локусами, тим більше рекомбінаційних подій у більшій кількості точок може відбутися між ними. Це означає, що частота кросинговеру є мірою фізичної відстані між локусами, і у відсотках кросинговеру можна вимірювати відносну відстань між генами на хромосомі. Відносна відстань між генами, яку можна визначити за частотою кросинговеру, має верхню границю - при відстані 50 сМ Отже, обмін між локусами на одній ділянці впливає на такий обмін на сусідніх ділянках - явище, яке називають інтерференцією. У нашому прикладі (і це типова ситуація) інтерференція є позитивною - кросинговери на сусідніх ділянках заважають один одному. Зрозуміло, що інтерференція є тим суттєвішою, чим меншою є відстань між двома ділянками. Іноді спостерігається також негативна інтерференція, коли відбувається взаємна стимуляція рекомбінаційного процесу на двох або більше сусідніх ділянках. Проте насправді негативна інтерференція відображає не підвищення частоти подвійних кросинговерів, а є наслідком конверсії гена. Для оцінки відповідності між очікуваною на підставі незалежності
окремих рекомбінаційних подій частотою подвійного кросинговеру h 0 та частотою h, що спостерігається, використовують коефіцієнт коінцеденції С = h/h 0 .
Стадія бластули. Типи бластул
Бластула – багатоклітинний зародок з більш або менш вираженою та заповненою рідиною порожниною всередині – бластоцель. Стінка бластули називається бластодермою. Целобластула – складається з більш або менш однакових бластомерів і має великий бластоцель всередині, утворений в результаті повного рівномірного дроблення. Амфібластула – дроблення повне, але нерівномірне, складаєтьсяя з неоднакових еластомерів – мікромерів і макромерів, бластоцель невеликий і зсунутий до анімального полюса. У бластодермі визначається дах (анімальний полюс), дно (вегетативний полюс), крайова зона, розміщена між дном і дахом бластули. Перибластула – не має бластоцеля і утворюється в результаті поверхневого дроблення. Дискобластула – утворена диском еластомерів, які лежать на жовтку, що не роздробився. Плакула – бластула у вигляді двошарової пластинки, що має щілинну порожнину. Морула – рання бластула, коли зародок містить уже досить значну кількість клітин (32-64), але порожнина дроблення ще не сформована.
БІЛЕТ 7
Склад та структура рибосоми. Взаємодія рибосоми з мРнк та тРнк. Функціональна роль рибосомних субодиниць.
Рибосома – рибонуклеопротеїдний комплекс, який складається із двох субодиниць. Маленька субодиниця прокаріотичної рибосоми з коефіцієнтом седиментації 30S, містить одну молекулу рРНК (16S) і 21 молекулу рибосомних білків, що позначаються як S1-S21. Велика субодиниця містить дві молекули рРНК (23S і 5S) і білки L1-L36. Цей комплекс седиментує з коефіцієнтом 50S. Об'єднання субодиниць дає рибосому з коефіцієнтом седиментації 70S, оскільки коефіцієнт седиментації залежить від форми частинки, він не є адитивною величиною. Еукаріотична рибосома містить трохи більшу 18S рРНК в маленькій субодиниці, дві рРНК у великій (28S і 5,8S) і більшу кількість білків. Структура обох рибосом і принципи їхньої роботи подібні. Синтез еукаріотичних рРНК 18S, 5,8S і 28S здійснюється в ядерці,
яке формується на тандемних повторах кластера відповідних генів рРНК. Первинний транскрипт, що синтезується РНК-полімеразою І, має константу седиментації 45S і містить три фрагменти майбутніх рРНК, розділені спейсерами. Процесинг рРНК – деградація
спейсерів, а також модифікація певних основ і метилування 2'-ОН групп специфічних рибоз – здійснюється за участю близько 150 типів маленьких ядерцевих РНК (snoRNA), які, аналогічно до маленьких ядерних РНК, визначають специфічні сайти деградації та
модифікацій. 5S рРНК синтезується РНК-полімеразою ІІІ на окремих кластерах відповідних генів поза ядерцем. В ядерці, практично одночасно з процесингом рРНК відбувається її поступова взаємодія з рибосомними білками, до ядерця ж дифундує комплекс 5S рРНК з білками: утворюються субодиниці рибосоми, які далі транспортуються до цитоплазми.
Від основного досить монолітного тіла великої субодиниці відходять три характерні відростки: виріст L1, палець (стебло) L7/12, сформовані відповідними рибосомними білками, і центральний протуберанець, утворений комплексом певних білків з рРНК 5S.
Два окремі структурні домени – головка та платформа – відходять від тіла маленької субодиниці.
У складі рибосоми можна виділити три основні зони контактів між субодиницями: головка - центральний протуберанець; платформа - виріст L1; центральні частини основного тіла обох субодиниць. Усі структурні елементи рухливі: можливим є переміщення головки й пальця
L7/12, обертання малої субодиниці навкруг нормалі до поверхні великої субодиниці на ~6° проти годинникової стрілки тощо.
В основі центрального протуберанця розташований пептидилтрансферазний центр, який відповідає за каталіз реакції синтезу пептидного зв'язку. Від пептидилтрансферазного центру через тіло великої субодиниці відходить тунель - канал виходу поліпептидного ланцюга, що синтезується. В основі пальця L7/12 міститься сайт зв'язування G-білків – факторів трансляції.
У щілині між платформою та головкою маленької субодиниці відбувається взаємодія з мРНК.
Сайти зв'язування тРНК розташовані між двома субодиницями: антикодонові частини тРНК взаємодіють з мРНК і маленькою субодиницею, акцепторні частини - з великою субодиницею.
Рибосома містить три такі сайти: А-сайт, де відбувається зв'язування аа-тРНК; Р-сайт, де з рибосомою взаємодіє пептидил-тРНК; Е-сайт, де міститься деаміноацильована тРНК перед її звільненням з рибосоми.
Акцепторні частини тРНК, розташовані в А- і Р-сайтах, наближені одна до одної і взаємодіють з великою субодиницею в зоні пептидилтрансферазного центру. Кількість контактів з тРНК у Р-сайті є більшою, ніж кількість контактів, що утримують молекулу тРНК в А-сайті.
Аа-тРНК потрапляє до рибосоми через щілину між субодиницями, розмір якої може змінюватись унаслідок рухливості структурних елементів рибосоми. Так само й розмір воріт, через які тРНК виходить із Е-сайта, модулюється рухливістю виросту L1.