4.2. Нуклеотиды

4.2.1. Биологическое значение и виды нуклеотидов

Простейшими нуклеотидами являются нуклеозидфосфаты (мононуклеотиды). Они состоят из одного пуринового (аденин или гуанин) или пиримидинового (цитозин, урацил или тимин) азотистого основания, углеводного остатка (рибозы в рибонуклеотидах или дезоксирибозы - в дезоксирибонуклеотидах) и фосфатной группы. Из двух параллельных цепей мононуклеотидов состоят дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК), которые хранят и, при необходимости, передают наследственную информацию на состоящие из одной цепи нуклеотидов рибонуклеиновые кислоты (РНК). После фосфорилирования из мононуклеотидов могут синтезироваться макроэрги, переносчики веществ через биомембраны и циклические соединения, обеспечивающие внутриклеточную передачу сигналов.

4.2.2. Этапы обмена

Первый этап. Основная часть нуклеотидов в обычных рационах содержится в нуклеопротеидах. В желудке из них отделяются нуклеиновые кислоты, которые вместе с химусом переходят в тонкий, а затем толстый кишечник, где расщепляются до азотистых оснований, пентоз и фосфорной кислоты. Здесь же микрофлора пищеварительного тракта превращает часть пуриновых нуклеотидов в гипоксантин, ксантин и мочевую кислоту, которые всасываются в кровь. Первый этап обмена обеспечивает не более 5% потребности животного в нуклеотидах. Поэтому их синтез является важной задачей второго этапа обмена. Образование пуриновых нуклеотидов из рибозофосфата, фолиевой кислоты и биотина (синтез «de novo») расходует много АТФ и происходит в печени. После завершения синтеза нуклеотиды разносятся с кровью (преимущественно на эритроцитах) по организму.

Практически во всех органах, кроме печени, возможно образование пуриновых нуклеотидов из азотистых оснований и нуклеозидов. Этот путь назван «синтезом сбережения» так как не требует значительных затрат АТФ.

Для новых молекул ДНК и РНК используются только что образовавшиеся (при внутриклеточном распаде других нуклеиновых кислот или в ходе синтеза из глутамина, аспартата, фосфорибозилпирофосфата и двуокиси углерода) пиримидиновые мононуклеозиды.

Третий этап. Избыточные количества пуриновых нуклеотидов в организме распадаются до мочевой кислоты и аллантоина, а пиримидиновые – до углекислого газа, воды и аммиака. Большинство этих продуктов выводится с мочой.

4.3. Белки

Большую часть сухой массы животных клеток составляют белки. Поэтому голландский биохимик Жерар Мюльдер назвал белки протеинами, что в переводе с греческого языка означает «занимающие первое место».

4.3.1. Аминокислоты, пептиды и белки

Белки состоят из разных сочетаний аминокислот. Присутствующие в большинстве белков аминокислоты названы «протеиногенными», а остальные – «производными аминокислот». Например, оксипролин есть только в коллагене, орнитин, цитруллин и гомосерин - в небелковых молекулах.

По вариантам метаболизма, различают глюкогенные, кетогенные и смешанные аминокислоты. Глюкогенные (аланин, аргинин, цистеин, глицин, гистидин, пролин, метионин, серин, треонин, триптофан, валин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты) могут превращаться в глюкозу, а кетогенная аминокислота лейцин – в кетоновые тела. Из смешанных аминокислот (изолейцин, лизин, фенилаланин, тирозин) возможно образование как глюкозы, так и кетоновых тел.

Не образующиеся в организме протеиногенные аминокислоты названы незаменимыми. К ним обычно относят: валин, изолейцин, лейцин, метионин, треонин, лизин, триптофан и фенилаланин. Заменимые аминокислоты (как правило, аланин, аспарагин, глутамин, глицин, пролин, серин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты) синтезируются в организме в необходимых, а частично заменимые (аргинин, гистидин, цистеин и тирозин) - в недостаточных количествах. В зависимости от вида и состояния животного, перечень аминокислот в данных подгруппах может различаться. Например, у интенсивно растущего молодняка потребности в аргинине велики и он является частично заменимой аминокислотой. У взрослых потребность в аргинине снижается и он «становится» заменимой аминокислотой. Кошки и собаки дополнительно используют аргинин для обезвреживания аммиака. Поэтому у данных животных аргинин остается частично заменимой аминокислотой в течение всей жизни.

Полимеры аминокислот названы пептидами. Из двух аминокислот образуется дипептид, трех - трипептид и так далее. Молекулы, содержащие от 2 до 10 аминокислот названы олигопептидами, больше 10 – полипептидами.

Полипептиды с молекулярной массой выше 10 кДа названы белками. Они имеют первичную (последовательность чередования аминокислот и дисульфидных связей в полипептидной цепи), вторичную (зависит от взаимного влияния близко расположенных аминокислот) и третичную (поддерживается за счет взаимодействия далеко отстоящих в одной цепи аминокислот) структуры. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей, взаимное расположение которых отражает четвертичная структура.

Белки в живом организме непрерывно обновляются. Часть образующихся при этом аминокислот распадается до конечных продуктов обмена и выводится в окружающую среду. Поэтому животные должны регулярно получать с кормом белки. Минимальные потребности организма в них (коэффициент белкового изнашивания или коэффициент Рубнера) у млекопитающих составляют от 0,18 до 0,47 г белка на 1 кг массы тела в сутки. Кормление с учетом коэффициента Рубнера поддерживает жизнь только в покое. Поэтому рационы составляются с учетом белкового минимума, компенсирующего все затраты белка активным животным. В среднем это количество составляет (в г белка на 1 кг живой массы в сутки): для овец и свиней 1, для лошади в покое - 0,7-0,8 (при работе – до 1,4), для нелактирующей коровы - 0,6-0,7 (лактирующей - 1,0-1,4).