14.Классификация белков по: а) химическому строению; б) пространственной структуре.

а)по химическому составу: простые и сложные

При гидролизе простые белки образуют только α-аминокислоты. Сложные белки при гидролизе образуют α-аминокислоты+вещества небелковой природы (добавочные вещества, простетическая группа).

Классификация простых белков основана преимущественно по растворимости в воде, солевых растворах, разбавленных минеральных кислотах и спиртах.

Альбумины М=50000 Gly=1% Растворим в воде, в слабых солевых растворах, этаноле.

-Овальбумин

-Лактальбумин

Глобулины М=150000, Gly=3,5%. В воде нерастворим, но растворяется в слабых солевых растворах.

Проламины,протамины,гистоны,глютины растворимы в 60-80% этаноле.

Классификация сложных белков по простетической группе (добавочной группе).

Фосфопротеины –простетическая группа эфиры фосфорной кислоты

Липопротеины-прост.гр. липиды

Нуклеопротеины-прост. гр. нуклеиновые кислоты (НК)

Гликопротеины-прост. гр. углеводы

Металлопротеины – металлы (цинк,железо,магний,серебро и т.д.)

Хемопротеины-окрашенные вещества различной структуры

Б) по пространственной структуре:

-глобулярные (глобулярной структурой обладают все ферменты)

-фибриллярные (волосы,кожа,ногти имеют фибриллярную структуру)

15.Физико-химические свойства белков: а) амфотерность; б) растворимость; в) электрохимические; г) денатурация; д) реакция осаждения.

Белки,обладающие совокупностью природных физико-химических свойств, химических свойств,биолог. свойств называются нативными. (in vivo – в живых организмах; in vitro - вне живых организмов).

Свойства белков преимущественно определяются их природой, как высокомолекулярных соединений (биополимеры), амфотерностью α-аминокислот,лабильностью (неустойчивость вторичных, третичных структур).

А)амфотерность и электрохимические свойства

В водных растворах белки,так же как аминокислоты несут заряды. Заряд белковой молекулы определяется составом полипептидной цепи и соотношением кислотно-основных и нейтральных аминокислот.

Кислотные свойства белков определяет глутаминовая кислота HOOC-CH2-CH-COOH

׀

NH2 - глутаминовая кислота (Glu)

Основные свойства (NH2): гистидин, лизин

CH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOH -лизин

׀ ׀

NH2 NH2

Суммарный заряд белковой молекулы определяется составом,структурой аминокислотных остатков.рН среды, при которой суммарный заряд =0 назыается изоэлектрической точкой белковой молекулы.Дня кислых белков pI<7,основных белков pI>7,нейтральных белков pI 6÷7

Положение изоэлектрической точки для белков зависит от природы входящих в их состав аминокислот: желатина 4,2; казеин 4,6; альбумин яйца 4,8; гемоглобин 6,8; глиадин пшеницы 9,8; клупеин 12,5.

электрохимические свойства-Различия в кислотно-основных свойствах белков позволяют их разде­лять методом электрофореза

В изоэлектрической точке изменяются физико-химические свойства белков.Н-р,уменьшается растворимость, вязкость белковой молекулы,белок может выпасть в осадок.

Б)растворимость определяется соотношением гидрофильной и гидрофобной частей-радикалов, рН средой,растворителем.Есть белки,которые практически не растворимы в воде (содержат много гидрофобных частей)

Многие белки растворимы в воде, в разбавленных растворах солей, в кислотах. Почти все белки растворяются в щелочах, и все они нерастворимы в органических растворителях. Растворы белков имеют коллоидный характер и могут быть очищены диализом. Растворимость белков повышается при добавлении небольших количеств р-в солей(невысокой концентрации).Соли-сульфаты натрия и магния-эффект солевого растворения.

Д)осаждение

Из растворов белки легко осаждаются органическими водорастворимыми растворителями (спиртом, ацетоном), растворами солей, особенно тяжелых металлов (Си, Pb, Hg, Fe и др.), кислотами и т. д. Осаждением растворами солей различной кон­центрации белки могут быть очищены и разделены. Растворимость белков связана с гидратацией их молекул. При добавление к раствору небольших количеств растворов солей концентрация белков увеличивается. Высаливание – это выпадение белка в осадок при добавление к раствору белка раствор солей большой концентрации. При высаливание происходит нарушение гидратной оболочки.

В)денатурация-изменение нативной структуры белковой молекулы.Происходит разрушение 2-й,3-й и 4-й структуры,1-я сохраняется.

При осаждении неко­торые белки меняют конформацию цепей и переходят в нерастворимое состояние. Этот процесс называется денатурацией. Денатурация многих белков может быть вызвана и нагреванием,действием минеральных кислот, орг. растворителей. Необратимая денатурация происходит, например, при варке/жарке картофеля, мяса и т.д. Гоголь-моголь или взбитые белки тоже результат денатурации, только механической.

Обратимая денатурация - частичное разрушение пространственной структуры белка. Обратный процесс называется ренатурация.

Примером обратимой денатурации является завивка волоск,когда волосы смачивают водой, то в белке волос – кератине нарушаются водородные связи, после высыхания волос водородные связи восстанавливаются, но уже в других местах. Вследствие исключительной нестойкости белки не имеют определен­ной температуры плавления и не перегоняются. Это затрудняет их выде­ление и идентификацию.