- •5 Биохимия
- •1.Отличительные признаки живой материи.
- •2.Биомолекулы (простые и сложные); биополимеры. Структурная организация клетки
- •3.Классификация природных а-аминокислот:
- •4.Основные биологические функции а-аминокислот и белков в живых организмах.
- •5.Биохимические превращения протеиногенных а-аминокислот (аланина, лизина): дезаминирование и декарбоксилирование.
- •6.Биохимические превращения протеиногенных а-аминокислот: а) трансаминирование; б) дезаминирование.
- •7. Понятие об изоэлектрической точке а-аминокислот и белков.
- •8. Первичная структура белков: определение, пептидная группа, тип химической связи.
- •9. Вторичная структура белков: определение, основные виды
- •10.Третичная и четвертичная структуры белков: определение, типы связей участвующие в их образовании.
- •11.Строение полипептидной цепи пептидов белков. Привести примеры.
- •12.Структурная формула трипептида аланилсерилтирозин.
- •13.Структурная формула трипептида цистеилглицинфенилаланина.
- •14.Классификация белков по: а) химическому строению; б) пространственной структуре.
- •15.Физико-химические свойства белков: а) амфотерность; б) растворимость; в) электрохимические; г) денатурация; д) реакция осаждения.
- •16.Углеводы: общая характеристика, биологическая роль, классификация. Доказательство строения моносахаридов на примере глюкозы и фруктозы.
- •Классификация углеводов
- •17. Реакции окисления и восстановления моносахаридов на примере глюкозы и фруктозы.
- •18. Гликозиды: общая характеристика, образование.
- •Классификация гликозидов
- •19. Брожение моно- и дисахаридов (спиртовое, молочнокислое, маслянокислое, пропионовокислое).
- •20.Восстанавливающие дисахариды (мальтоза, лактоза): строение, биохимические превращения (окисление, восстановление).
- •21. Невосстанавливающие дисахариды (сахароза): строение, инверсия, применение.
- •22.Полисахариды (крахмал, целлюлоза, гликоген): строение, отличительные биологические функции.
- •23.Нуклеиновые кислоты (днк,рнк):биологическая роль,общая характеристика,гидролиз.
- •24.Структурные компоненты нк: главные пуриновые и пиримидиновые основания, углеводная составляющая.
- •Азотистое основание Углеводный компонент Фосфорная кислота
- •Пуриновые Пиримидиновые Рибоза Дезоксирибоза
- •26.Строение полинуклеотидпой цепи (первичная структура), например, построить фрагмент Ade-Thy-Guo; Cyt-Guo-Thy.
- •27.Вторичная структура днк. Правила Чартгоффа Вторичная структура днк характеризуется правилом э. Чаргаффа (закономерность количественного содержания азотистых оснований):
- •28.Основные функции т рнк, м рнк, р рнк. Структура и функции рнк.
- •Этапы репликации:
- •Транскрипция
- •Этапы транскрипции:
- •29.Липиды (омыляемые, неомыляемые): общая характеристика, классификация.
- •Классификация липидов.
- •30.Структурные компоненты омыляемых липидов (вжк, Спирты).
- •31.Нейтральные жиры, масла: общая характеристика, окисление, гидрогенизация.
- •32.Фосфолипиды: общая характеристика, представители (фосфатидилэтаноламины, фосфатидилхолины, фосфатидилсерины, фосфатидилглицерины).
- •33.Ферменты: определение, химическая природа и строение.
- •34.Общие свойства химических ферментов и биокатализаторов.
- •35.Факторы, влияющие на каталитическую активность ферментов:
- •36.Механизм действия ферментов.
- •37.Номенклатура, классификация ферментов.
- •38.Общая характеристика отдельных классов ферментов: а)оксидоредуктазы; б) трансферазы; в) гидролазы.
- •39.Общая характеристика классов ферментов: а) лиазы; б) изомеразы; в)л и газы.
- •40.Общая характеристика витаминов, классификация витаминов; представители водорастворимых и жирорастворимых витаминов. Их биологическая роль.
- •1)По растворимости:
- •2)По физиологической активности:
- •41.Понятие о метаболических процессах: катаболические и анаболические реакции.
- •42.Особенности метаболических процессов.
- •43.Основные источники энергии для живой материи (фотосинтез, энергия, образующаяся при окислении органических соединений).
37.Номенклатура, классификация ферментов.
Номенклатура ферментов. На первых этапах развития энзимологии названия ферментам давали их первооткрыватели по случайным признакам (тривиальная номенклатура). Например, к тривиальным относятся названия ферментов: пепсин, трипсин, химотрипсин. Первая попытка ввести правило для названий ферментов была предпринята Е. Дюкло в 1898 г. (рациональная номенклатура). Согласно рациональной номенклатуре, простой фермент называли по названию субстрата с добавлением окончания -аза (ДНКаза, РНКаза, амилаза, уреаза). Для названия холофермента по рациональной номенклатуре использовали название кофермента (пиридоксальфермент, геминфермент). Позднее в названии фермента стали использовать название субстрата и тип катализируемой реакции (алкогольдегидрогеназа).
В 1961 г. V Международный биохимичекий конгресс, проходивший в Москве, утвердил научную номенклатуру ферментов. Согласно этой номенклатуре название фермента складывается из химического названия субстрата (субстратов), на который действует фермент, типа катализируемой реакции и окончания -аза. Например, фермент, осуществляющий гидролиз мочевины (рациональное название — уреаза), по научной номенклатуре называют карбамидамидогидрол азой:
Если в химической реакции участвуют донор какой-либо группировки атомов и акцептор, то фермент называют следующим образом: химическое название донора, химическое название акцептора, тип катализируемой реакции. Например, фермент, катализирующий процесс переаминирования глутаминовой и пировиноградной кислот, называется глутамат: пируватаминотрансфераза. Однако следует отметить, что наряду с названиями по научной номенклатуре допускается использование тривиальных названий ферментов.
Классификация ферментов. В настоящее время известно более 2000 ферментов. Все ферменты разделены на шесть классов, каждый из которых имеет строго определенный номер.
Оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные процессы.
Трансферам катализируют реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков с одной молекулы на другую.
Гидролазы катализируют реакции гидролиза.
Лиазы катализируют реакции отщепления (кроме атомов водорода) с образованием двойной связи либо присоединения по двойной связи, а также негидролитический распад органических соединений либо синтез без участия макроэргических веществ.
Изомеразы катализируют процессы изменения геометрической или пространственной конфигурации молекул.
Лигазы катализируют реакции синтеза, сопровождающиеся гидролизом богатой энергией связи (как правило, АТФ).
Классы ферментов делятся на подклассы, а подклассы, в свою очередь, на подподклассы. Подкласс уточняет действие фермента, так как указывает в общих чертах на природу химической группы субстрата. Подподкласс еще более конкретизирует действие фермента, уточняя природу атакуемой связи субстрата или природу акцептора, который участвует в реакции.
Система классификации предусматривает для каждого фермента специальный шифр, состоящий из четырех кодовых чисел, разделенных точками. Первая цифра в шифре обозначает номер класса, вторая — номер подкласса, третья — подподкласса и четвертая — порядковый номер в данном подподклассе. Так, лактатдегидро-геназа имеет шифр КФ 1.1.1.27, т. е. относится к первому классу, первому подклассу, первому подподклассу и занимает 27-е место в перечне ферментов упомянутого подподкласса.
Пример: