- •5 Биохимия
- •1.Отличительные признаки живой материи.
- •2.Биомолекулы (простые и сложные); биополимеры. Структурная организация клетки
- •3.Классификация природных а-аминокислот:
- •4.Основные биологические функции а-аминокислот и белков в живых организмах.
- •5.Биохимические превращения протеиногенных а-аминокислот (аланина, лизина): дезаминирование и декарбоксилирование.
- •6.Биохимические превращения протеиногенных а-аминокислот: а) трансаминирование; б) дезаминирование.
- •7. Понятие об изоэлектрической точке а-аминокислот и белков.
- •8. Первичная структура белков: определение, пептидная группа, тип химической связи.
- •9. Вторичная структура белков: определение, основные виды
- •10.Третичная и четвертичная структуры белков: определение, типы связей участвующие в их образовании.
- •11.Строение полипептидной цепи пептидов белков. Привести примеры.
- •12.Структурная формула трипептида аланилсерилтирозин.
- •13.Структурная формула трипептида цистеилглицинфенилаланина.
- •14.Классификация белков по: а) химическому строению; б) пространственной структуре.
- •15.Физико-химические свойства белков: а) амфотерность; б) растворимость; в) электрохимические; г) денатурация; д) реакция осаждения.
- •16.Углеводы: общая характеристика, биологическая роль, классификация. Доказательство строения моносахаридов на примере глюкозы и фруктозы.
- •Классификация углеводов
- •17. Реакции окисления и восстановления моносахаридов на примере глюкозы и фруктозы.
- •18. Гликозиды: общая характеристика, образование.
- •Классификация гликозидов
- •19. Брожение моно- и дисахаридов (спиртовое, молочнокислое, маслянокислое, пропионовокислое).
- •20.Восстанавливающие дисахариды (мальтоза, лактоза): строение, биохимические превращения (окисление, восстановление).
- •21. Невосстанавливающие дисахариды (сахароза): строение, инверсия, применение.
- •22.Полисахариды (крахмал, целлюлоза, гликоген): строение, отличительные биологические функции.
- •23.Нуклеиновые кислоты (днк,рнк):биологическая роль,общая характеристика,гидролиз.
- •24.Структурные компоненты нк: главные пуриновые и пиримидиновые основания, углеводная составляющая.
- •Азотистое основание Углеводный компонент Фосфорная кислота
- •Пуриновые Пиримидиновые Рибоза Дезоксирибоза
- •26.Строение полинуклеотидпой цепи (первичная структура), например, построить фрагмент Ade-Thy-Guo; Cyt-Guo-Thy.
- •27.Вторичная структура днк. Правила Чартгоффа Вторичная структура днк характеризуется правилом э. Чаргаффа (закономерность количественного содержания азотистых оснований):
- •28.Основные функции т рнк, м рнк, р рнк. Структура и функции рнк.
- •Этапы репликации:
- •Транскрипция
- •Этапы транскрипции:
- •29.Липиды (омыляемые, неомыляемые): общая характеристика, классификация.
- •Классификация липидов.
- •30.Структурные компоненты омыляемых липидов (вжк, Спирты).
- •31.Нейтральные жиры, масла: общая характеристика, окисление, гидрогенизация.
- •32.Фосфолипиды: общая характеристика, представители (фосфатидилэтаноламины, фосфатидилхолины, фосфатидилсерины, фосфатидилглицерины).
- •33.Ферменты: определение, химическая природа и строение.
- •34.Общие свойства химических ферментов и биокатализаторов.
- •35.Факторы, влияющие на каталитическую активность ферментов:
- •36.Механизм действия ферментов.
- •37.Номенклатура, классификация ферментов.
- •38.Общая характеристика отдельных классов ферментов: а)оксидоредуктазы; б) трансферазы; в) гидролазы.
- •39.Общая характеристика классов ферментов: а) лиазы; б) изомеразы; в)л и газы.
- •40.Общая характеристика витаминов, классификация витаминов; представители водорастворимых и жирорастворимых витаминов. Их биологическая роль.
- •1)По растворимости:
- •2)По физиологической активности:
- •41.Понятие о метаболических процессах: катаболические и анаболические реакции.
- •42.Особенности метаболических процессов.
- •43.Основные источники энергии для живой материи (фотосинтез, энергия, образующаяся при окислении органических соединений).
35.Факторы, влияющие на каталитическую активность ферментов:
а) рН-среды.
Зависимость активности фермента от рН-среды. Большинство ферментов проявляет максимальную активность при значениях рН, близких к нейтральным. Лишь отдельные ферменты «работают» в сильно кислой или сильно щелочной среде. Например, активность пепсина — фермента, гидролизующего белки в желудке, — максимальна при рН 1,5—2,5. В щелочной среде «работают» ферменты, локализованные в кишечнике. Изменение оптимального для данного фермента значения рН-среды может привести к изменению третичной стурктуры фермента, что скажется на его активности. С другой стороны, при изменении рН может измениться ионизация субстрата, что повлияет на образование фермент-субстратного комплекса. Влияние рН-среды на активность фермента показано на рисунке 9.
Влияние на активность ферментов активаторов и ингибиторов. К числу факторов, повышающих активность ферментов, относятся катионы металлов и некоторые анионы. Чаще всего активаторами ферментов являются катионы Mg2+, Mn2+, Zn2+, K+ и Со2+, а из анионов — С1–. Катионы действуют на ферменты по-разному. В одних случаях они облегчают образование фермент-субстратного комплекса, в других — способствуют присоединению кофермента к апоферменту, либо присоединяются к аллостерическому центру фермента и изменяют его третичную структуру, в результате чего субстратный и каталитический центры приобретают наиболее выгодную для осуществления катализа конфигурацию.
Ингибиторы(парализаторы) тормозят действие ферментов. Ингибиторами могут быть как эндогенные, так и экзогенные вещества. Механизмы ингиби-рующего действия различных химических соединений разнообразны.
Ингибирование:
1)Обратимое-конкурентное (действие лекарств)и неконкурентное
2)необратимое –все отравляющие вещества,яды,токсины
36.Механизм действия ферментов.
Механизм действия простого и сложного ферментов одинаков, так как активные центры в их молекулах выполняют сходные функции.
Основы механизма действия ферментов были изучены в начале XX в. В 1902 г. английский химик А.Браун высказал предположение о том, что фермент, воздействуя на субстрат, должен образовать с ним промежуточный фермент — субстратный комплекс. Одновременно и независимо от А. Брауна это же предположение высказал французский ученый В. Анри. В 1913 г. Л. Михэлис и М. Ментэн подтвердили и развили представления о механизме действия ферментов, который можно представить в виде схемы:
где Е — фермент, S — субстрат, Р — продукт.
На первой стадии ферментативного катализа происходит образование фермент-субстратного комплекса, где фермент и субстрат могут быть связаны ионной, ковалентной или иной связью. Образование комплекса ES происходит практически мгновенно.
На второй стадии субстрат под воздействием связанного с ним фермента видоизменяется и становится более доступным для соответствующей химической реакции. Эта стадия определяет скорость всего процесса.
На третьей стадии происходит химическая реакция, в результате которой образуется комплекс продукта реакции с ферментом.
Заключительным процессом является высвобождение продукта реакции из комплекса.
Эту схему можно проиллюстрировать конкретным примером. Рассмотрим механизм действия аминотрансфераз, катализирующих процесс переаминирования амино- и кетокислот. Аминотрансфе-раза — холофермент, коферментом которого является пиридок-сальфосфат, связанный ковалентно с апоферментом. Активной группой, принимающей участие в катализе, является альдегидная группа кофермента, поэтому для простоты изображения механизма действия фермента обозначим холофермент cледующим образом.
На первой стадии ферментативного катализа происходит образование ферментсубстратного комплекса [ES], в котором фермент и субстрат связаны ковалентной связью:
На второй стадии происходит преобразование субстрата, выражающееся в таутомерной перегруппировке, что приводит к образованию комплекса [E-S]':
В результате химической реакции (в данном случае происходит гидролиз) образуется кетокислота, а фермент высвобождается из комплекса в виде пиридоксаминфермента. Чтобы не нарушался один из основных принципов катализа, в данном процессе принимает участие кетокислота. Последующий процесс можно представить следующей схемой:
Данный пример не только иллюстрирует механизм действия фермента, но и дает представление о том, что биохимический процесс можно выразить в виде цепи простых химических превращений субстрата.