- •Міністерство освіти і науки україни херсонський національний технічний університет Кафедра фізичної та неорганічної хімії
- •Конспект лекцій
- •Лекція № 1. Вступ
- •Предмет вивчення клінічної біохімії. Розділи дисципліни
- •Розділи сучасної біохімії
- •Аналітичні параметри
- •Контроль якості біохімічних досліджень
- •Матеріали заводського виробництва:
- •Контроль на відтворювання ділиться на 4 етапи:
- •3S похибки
- •Лекція 2. Фізико-хімічні методи аналізу, які застосовують в медицині
- •Оптичні методи аналізу
- •Правила проведення фотометрії та розрахунок результатів досліджень
- •Лекція № 3. Обмін речовин. Обмін білків
- •Властивості білків
- •Розміри білкових молекул
- •Класифікація білків
- •Прості білки
- •Складні білки
- •Структура білків
- •Біологічна роль білків
- •Травлення білків в шлунково-кишковому тракті (шкт)
- •Небілкові азотисті компоненти крові
- •Характеристика сечовини як азотистої небілкової речовини
- •Клінічне значення визначення сечовини. Показник u.R.- urea ratio.
- •Креатин і креатинін
- •Характеристика індикану, як небілкової азотистої речовини
- •Поліпептиди і амінокислоти
- •Лекція 4. Білки плазми крові. Методи дослідження білків План
- •Загальна характеристика методів дослідження білків. Традиційні методи виділення й очищення білків
- •Лекція 5. Ферменти. Обмін вуглеводів
- •2. Клінічна ферментологія.
- •Характеристика ферментів як біологічних каталізаторів
- •Властивості й будова ферментів
- •Механізм ферментативного каталізу
- •Класифікація ферментів
- •Метаболізм ферментів
- •Одиниці позначення активності ферментів
- •Клінічна ферментологія
- •Основні напрямки клінічної ферментології
- •Обмін вуглеводів
- •Лекція 6. Обмін вуглеводів та ліпідів
- •Патологія обміну вуглеводів
- •Тести толерантності до глюкози (ттг)
- •Лекція 7. Водно-солевий обмін
- •Обмін води й мінеральних речовин у нормі й патології
- •Мінеральний обмін
- •Лекція 8. Вітаміни. Біологічне окиснення. Сеча
- •Жиророзчинні вітаміни
- •Сутність біологічного окислювання.
- •Фізико-хімічні властивості сечі
- •Хімічне дослідження
- •Патологічні процеси
- •Лекція 9. Рідини внутрішнього середовища організму. Гормони. Обмін речовин у нервовій тканині
- •Обмін речовин у нервовій тканині
- •Література
Лекція 5. Ферменти. Обмін вуглеводів
План
1. Загальна характеристика ферментів, як біологічних каталізаторів: властивості, класифікація, номенклатура, механізм дії, активність. Вплив на активність різних чинників.
2. Клінічна ферментологія.
3. Обмін вуглеводів: загальна характеристика, хімічна будова, біологічні функції, травлення.
Характеристика ферментів як біологічних каталізаторів
В основі життєдіяльності організму лежать хімічні перетворення різних речовин, швидкість і напрямки яких визначають ферменти – біологічні каталізатори, властивим тільки живим організмам. Травлення й використання живильних речовин для енергообразования, побудови структурних і функціональних компонентів тканин і рідин організму, ріст і відтворення, згортання крові, м'язове скорочення й безліч інших фізіологічних процесів засновані на чіткій злагодженій послідовній роботі ферментних систем.
Властивості й будова ферментів
Ферменти це високомолекулярні білкові сполуки. Вони мають загальні з білками фізико-хімічні властивості: при гідролізі розщеплюються на амінокислоти; мають високу молекулярну масу; утворять колоїдні розчини; погано кристалізуються; не дифундують через напівпроникні мембрани; є амфотерними електролітами; украй нестійкі до впливу високих температур, солей важких металів, кислот, лугів; мають антигенні властивості; здатні фракціонуватися; гідролізуються протеолітичними ферментами.
Молекулярна маса ферментів широко варіює. Наприклад, молекулярна маса рибонуклеази становить 13 700, уреази – 480 000, а піруватдегідрогенази – 4 500 000.
Ферменти відрізняються по своїй структурі. Їх ділять на дві групи – прості й складні. Прості, або однокомпонентні, складаються тільки з амінокислот. До них відноситься невелика кількість ферментів (рибонуклеаза, амілаза, уреаза, пепсин). Переважна більшість ферментів складається із двох компонентів – небілкової частини, або простетичної групи й білкової, або апоферменту. Обидві частини окремо не мають каталітичні властивості, а тільки в компоненті один з одним.
Простетична група – це, як правило, термостабільна, низькомолекулярна частина ферменту. У якості простетичної групи виступають різні сполуки: похідні вітамінів, залишок фосфорної кислоти, флавини, нуклеотиди й ін. Простетична група відіграє важливу роль у каталітичній дії ферменту, полегшуючи зв'язування його із субстратом або здійснюючи перенос електронів, атомів або іонів з донора на акцептор. Вона більш-менш міцно пов'язана з білковою частиною ферменту. Якщо небілкова складова частина міцно пов'язана з апоферментом і константа дисоціації дорівнює нулю, говорять про простетичну групу ферменту. У тому випадку, коли зв'язок лабільна й константа дисоціації висока, небілковий компонент називається коферментом або ензимом. Неміцно зв'язані коферменти можуть входити до складу декількох ферментів. Нерідко роблять найрізноманітнішу дію.
Найбільше часто коферментами служать вітаміни і їхні похідні. Таким чином, вітаміни, як невід'ємні складові частини ферментативних систем, необхідні для забезпечення нормальної життєдіяльності організму. Нерідко як коферменти використаються іони металів (заліза, цинку, міді, марганцю, магнію, молібдену, кобальту й ін.). Роль металів як коферментів у каталітичній дії ферментів дуже важлива й багатогранна. Не дивно тому, що дефіцит мікроелементів викликає розлад нормального функціонування всіх ферментних систем. Апофермент являє собою полімер, що складається з амінокислот. Рівень організації структури білкової частини молекули ферменту може бути різним – первинним, вторинним, третинним, четвертинним. Хімічні зв'язки, що з'єднують простетичні групи з білками звичайно ковалентні, рідше водневі, іонні й ін.
1. Ферменти, на відміну від інших каталізаторів, мають виражену специфічність. Кожен фермент діє на певний субстрат або на невелике число близьких за структурою субстратів, або на певний тип хімічної реакції в субстраті. Тому ферменти ділять на ферменти, що володіють відносною й абсолютною специфічністю. Ферменти, що мають відносну специфічність – фосфотази, холінестераза, ліпаза, протеази, фібринолізин й ін. Більшій частині ферментів властива абсолютна специфічність, тобто здатність впливати тільки на один субстрат. Наприклад, уреаза каталізує перетворення тільки сечовини, не впливаючи на метилмочевину й ін.
2. Ферменти здатні каталізувати пряму й зворотну реакції. Ліпаза, наприклад здатна за певних умов розщеплювати жир до гліцерину й жирних кислот, а також каталізувати його синтез із продуктів його розпаду. Всі ферментативні реакції за невеликим винятком є оборотними.
3. Ферменти, будучи амфотерними електролітами, містять у своїй будові позитивно й негативно заряджені радикали. Найбільшою активністю й стабільністю володіють ферменти, у яких сумарний заряд дорівнює нулю. Значення рН, при якому фермент перебуває в максимально активному стані, називається оптимумом рН. Для більшості внутрішньоклітинних ферментів оптимум рН перебуває в нейтральному середовищі, для травних, широко варіює від нейтральної, до різко кислої й лужної. Ферменти дуже чутливі до коливань рН середовища.
4. Ферменти дуже чутливі до температури. Спочатку збільшення температури веде до збільшення швидкості ферментативної реакції, після досягнення певного максимуму вона падає. Для більшості ферментів температурний оптимум близький до температури тіла. Високі температури руйнують молекули ферментів. Низькі температури також впливають на активність ферментів, але на відміну від високих температур не руйнують їх.