- •Понятие, задачи, предмет, методы, содержание и компетенции дисциплины «Биологическая химия».
- •Роль отечественных ученых в развитии биохимии.
- •Разделы биохимии. Значение биохимии для других специальных дисциплин (зоопсихология, кормление животных, кинологии).
- •Периоды развития биохимии.
- •2.11 Ионное произведение воды и его следствия.
- •2.16 Буферные системы крови.
- •2.17 Характеристика коллоидных состояний веществ.
- •2.18 Условия, необходимые для получения коллоидных растворов.
- •2.19 Методы получения коллоидных растворов.
- •2.20 Методы очистки коллоидных растворов.
- •2.21 Механизм адсорбции.
- •2.22 Адсорбционная хроматография.
- •2.24 Факторы устойчивости коллоидных растворов.
- •2.25 Механизм коагуляции под действием электролитов.
- •2.26 Коллоидная защита.
- •2.27 Студни.
- •2.28 Методы получения студней.
- •3.1 Общая характеристика углеводов, их роль в питании и жизнедеятельности организма.
- •3.2 Классификация углеводов.
- •3.3 Моносахариды, их типы и классификация по числу атомов.
- •3.4 Триозы, их строение.
- •3.5 Характеристика и строение пентоз.
- •3.6. Характеристика и строение гексоз.
- •3.7. Общая характеристика и образование дисахаридов (мальтозы, лактозы, целлобиозы и галактозы).
- •3.8. Общая характеристика полисахаридов и классификация.
- •3.9. Характеристика, строение и роль крахмала, целюллозы и инулина в питании животных.
- •3.10. Характеристика и строение гликогена.
- •3.11. Строение и роль в организме гепарина, гиалуроновой, хондроитинсерной кислоты.
- •3.12. Химизм переваривания углеводов.
- •3.13. Переваривание у разных видов животных.
- •3.14. Пути использования всосавшейся глюкозы.
- •3.15. Роль печени в углеводном обмене.
- •3.16. Содержание гликогена в печени и мышцах.
- •3.17. Роль гликогена в мышечной ткани.
- •3.18. Гликонеогенез.
- •3.19. Пути расщепления углеводов в организме.
- •3.20. Гликогенолиз.
- •3.21. Гликолиз.
- •3.22. Цикл трикарбоновых кислот.
- •3.23. Пентозофосфатный путь окисления глюкозы и его роль в организме.
- •Действие инсулина на углеводный обмен.
- •Антагонисты инсулина по действию на углеводный обмен.
- •Нарушение углеводного обмена.
- •Гипогликемия, гипергликемия, глюкозурия. Гипогликемия.
- •4.1. Общая характеристика белков, их значение и функции в организме. Свойства белков.
- •4.2. Классификация и строение аминокислот.
- •Ациклические:
- •2. Циклические:
- •4.3. Незаменимые, частично заменимые и заменимые аминокислоты. Полноценные и неполноценные белки.
- •4.4. Полипептидная теория строения белков.
- •4.7. Характеристика и строение нуклеопротеидов.
- •4.8. Характеристика и строение хромопротеидов, фосфопротеидов, липопротеидов, гликопротеидов.
- •4.9. Строение днк, её роли и функции.
- •4.10. Строение рнк, её роль и функции.
- •4.11. Переваривание белков.
- •4.12. Всасывание белков.
- •4.13 Гниение белков в толстом отделе кишечника.
- •4.15 Дезаминирование аминокислот.
- •4.19 Количественная сторона белкового обмена, баланс азота.
- •4.20 Нарушение и регуляция белкового обмена.
- •5.1. Общая характеристика. Биологическая роль липидов.
- •5.2 Классификация липидов.
- •5.3 Строение нейтрального жира. Характеристика высших жирных кислот. Структурные и запасные жиры.
- •5.4 Стерины и стериды.
- •5.5 Воски.
- •5.7. Сфиногофосфолипиды, цереброзиды их роль.
- •5.9 Всасывание продуктов гидролиза жира. Строение желчных кислот и их участие во всасывании жирных кислот. Круговорот желчи.
- •5.10 Ресинтез. Липидов в клетках тонкого кишечника.
- •5.11Липолиз. Окисление глицерина.
- •5.12. Теория ф.Кнооп и современная схема β – окисления высших жирных кислот.
- •5.13. Липосинтез. Синтез глицерина и высших жирных кислот.
- •5.14. Регуляция липидного обмена.
- •5.15. Патология липидного обмена.
- •6.1. Витамины, биологическая роль. Функции витаминов и классификация.
- •1. Жирорастворимые а, d, e, k, f.
- •6.2. Жирорастворимые витамины. Строение и значение.
- •6.7. Гормоны. Строение, значение и роль.
- •6.8. Свойства и механизм действия гормонов. Общие свойства гормонов.
- •6.9. Функциональная классификация гормонов.
- •6.10. Макро- и микроэлементы. Значение, классификация и биологическая роль.
- •7.1. Биохимия крови. Значение и функции.
- •7.2. Биохимия мочи. Общая характеристика.
- •7.3. Биохимия печени.
- •7.4. Биохимия костной ткани.
- •7.5. Биохимия нервной ткани.
- •7.6. Биохимия яйца.
4.4. Полипептидная теория строения белков.
1888 год. Профессор Данилевский предположил, что аминокислоты соединяются в молекулу белка при помощи пептидной связи. Предположения Данилевского были подтверждены и экспериментально доказаны Фишером, и на основании этого была разработана полипептидная теория строения белка, согласно которой аминокислоты соединяются между собой пептидными связями, образуя полипептидную цепочку.
Пептидная связь образуется при взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой аминокислоты, при этом отнимается молекула воды.
Глицин + аланин => (-H2O) глицилаланин (дипептид). C=O—N—H – пептидная связь.
Аминокислота, у которой на образование пептидной связи используется карбоксильная группа, меняет своё окончание на ил.
Аминокислотная последовательность определяет первичную структуру белка. Белки характеризуются особой пространственной конфигурацией, называемой вторичной, третичной и четвертичной структурой белка. Закручивание полипептидной цепочки в виде спирали определяет вторичную структуру белка. Третичная структура – спираль укладывается в клубочек. Четвертичная структура – гемоглобин – несколько глобул, соединённых определёнными связями.
4.5. Уровни структурной организации молекулы белка, специфичность его строения. Белки имеют 4 основных структуры: первичную, вторичную, третичную, четвертичную.
1. Под первичной структурой понимают последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции. Рибонуклеаза, инсулин Значительное совпадение первичной структуры характерно для белков, выполняющих сходные функции. Замена всего лишь одной аминокислоты в одной из цепей может изменить функцию молекулы белка. Например, замена глутаминовой кислоты на валин приводит к образованию аномального гемоглобина и к заболеванию, которое называется серповидноклеточная анемия.
2. Вторичная структура – упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей.
3. Третичная структура – укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков.
4. Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами.
Утрата белковой молекулой своей природной структуры называется денатурацией. Она может возникнуть при воздействии температуры, химических веществ, при нагревании и облучении. Если при денатурации не нарушены первичные структуры, то при восстановлении нормальных условий белок способен воссоздать свою структуру. Этот процесс носит название ренатурация. Следовательно, все особенности строения белка определяются первичной структурой.
4.6. Классификация белков. Характеристики протеинов. Белки по своей структуре делятся на 2 большие группы:
1. Простые белки (протеины) состоят только из остатков аминокислот.
2. Сложные белки (протеиды) состоят из веществ небелковой природы (липиды, углеводы, фосфорная кислота), небелкового компонента (простетическая группа).
Простые белки (протеины) – это альбумины, глобулины, проламины, глютеины, протамины, гистоны, коллагены, кератины, эластины. Из простых белков наиболее распространёнными являются альбумины и глобулины. Они встречаются в животных и растительных организмах, а также в плазме крови, сыворотке молока, сыворотке крови и других жидкостях.
Глобулины не растворимы в воде, но растворимы в кислотах щелочей, выпадают в осадок при 50%-ной концентрации сульфата аммония. Данные белки были определены методом электрофореза. Протамины и гистоны – имеют слабощелочной характер, т.к. в их составе преобладают диаминомонокарбоновые кислоты: лизин, гистидин и аргенин. Протамины найдены в большом количестве в сперме рыб, а гистоны входят в состав зобной железы и белка эритроцитов. Являются составной частью сложных белков. Глютеины и проламины – белки растений. Основная концентрация в злаках. Данные белки – это основа клейковины зерна.
Кератины, коллагены и эластины – белки опорных тканей (кости, хрящи, волосы, копыта, рога...). Отличительная особенность данных белков состоит в том, что они полностью нерастворимы в воде, по структуре являются волокнистыми, многие из них не перевариваются в ЖКТ. Коллаген входит в состав сухожилий, костей, связок и легко набухает, образуя студень. При длительном кипячении, частично гидролизуется и становится растворимым. Кератин входит в состав шерсти, волос, ногтей – не переваривается в ЖКТ. Эти белки содержат серосодержащие аминокислоты: метиамин, цистин, цисилин.