6. Какие ферменты необходимо определить в крови для контроля засостояниемздоровьялиц,контактирующихсокислителями,

тяжелымиметаллами,галогенопроизводными?Принципопределенияактивностиферментов.

Характеристикой активности ферментовявляется скорость, с которой они катализируютту или иную реакцию. Она измеряется скоростью превращения субстрата или скоростьюнакопления продуктовреакции. Измерять нужноначальнуюскоростьпревращения,а неколичествосубстрата,превращенногозаопределенныйотрезоквремени.

Единица активности(Е) – это количество фермента, которое катализирует превращениеодногомикромолясубстратавминпристандартныхусловиях(воптимумерН,приизбыткесубстрата,температуре37 или 20º С).

6. Индикационные ферменты плазмы крови. Значение определенияактивностиаминотрансфераз,принципопределенияихактивности.Другиеиндикаторные ферменты плазмы. Значение определенияизоферментногоспектравдиагностике(на примере

лактатдегидрогеназыикреатинфосфаткиназы)

Индикаторные(клеточные) ферментыпопадают в кровь из тканей, где они выполняютопределенные внутриклеточные функции. Один из них находится главным образом в цитозолеклетки (ЛДГ, альдолаза), другие – в митохондриях (глутаматдегидрогеназа), третьи – в лизосомах(β-глюкуронидаза,кислаяфосфатаза)ит.д.

Большаячастьиндикаторныхферментоввсывороткекровиопределяетсявнормелишьвследовых количествах. При поражении тех или иных тканей ферменты из клеток «вымываются»в кровь; их активность в сыворотке резко возрастает, являясь индикатором степени и глубиныповреждения этих тканей.

Значение определения активности аминотрансфераз, принципыопределения.

АЛТ (АлАТ)присутствует в очень больших количествах в печени и почках, в меньших—в скелетныхмышцах и сердце.ACT (АсАТ)распределена во всех тканях тела. Наибольшая активность имеется впечени, сердце, скелетныхмышцахиэритроцитах.

Клинико-диагностическое значение

Значительное повышение активности АЛТ(в два раза выше нормы и более) развиваетсяпринекрозепеченочныхклетоклюбогопроисхождения,тяжеломшоке,правосердечнойнедостаточности,остройаноксии,обширнойтравмепечени,левосердечнойнедостаточности.Подъем активности имеет место также при циррозе печени, механической желтухе, опухолипечени, обширном инфаркте миокарда, миокардите, миозите, мышечной дистрофии. Иногдаактивностьувеличиваетсяпригемолитическойболезни,преэклампсии,умеренноймышечнойтравме,жировойпечени,хроническомалкоголизме,тяжелыхожогах,выраженномпанкреатите.

ЗначительноеповышениеактивностиACTразвиваетсяпригепатитахвирусногопроисхождения. Подъем активности имеет место также при некрозе клеток печени или ихповреждениилюбойэтиологии,включаяхолестатическуюиобструктивнуюжелтуху,хронические гепатиты, лекарственное повреждение печени, алкогольный гепатит (обычноACTболееАЛТ),вирусныеихроническиегепатиты(АЛТболееACTвбольшинствеслучаев,плохойпрогнозприACTболееАЛТ);метастазахвпеченьигепатомах,инфекционноммононуклеозе,некрозеилитравмесердечнойилискелетноймышцы,воспалительных заболеваниях скелетной или сердечной мышцы, после острого инфарктамиокарда(ACTболееАЛТ),тяжелойфизическойнагрузке,сердечнойнедостаточности,тяжелых ожогах, тепловом ударе, гипотиреозе (40—90% случаев), обструкции кишечника,молочнокисломацидозе,злокачественнойгипотермии,посткомиссуротомномсиндроме,ревматическойполимиалгии,тифоиднойлихорадке,большойталассемии,токсическомшоке.

АспартатаминотрансферазакатализируетреакциюмеждуL-аспартатоми2-оксоглутаратом,врезультатекоторойонипревращаютсявL-глутаматиоксалацетат.Определение основано на измерении оптической плотности гидразонов 2-оксоглутаровой ипировинограднойкислотвщелочнойсреде.Гидразонпировинограднойкислоты,возникающийприсамопроизвольномдекарбоксилированииоксалацетата,обладаетболеевысокойоптической плотностью.

Аланинаминотрансферазакатализирует реакцию между L-аланином и 2-оксоглутаратом, врезультатекоторойонипревращаютсявL-глутаматисольпировинограднойкислоты.Определение основано на измерении оптической плотности гидразонов 2-оксоглутаровой ипировиноградной кислот в щелочной среде. Гидразон пировиноградной кислоты обладаетболеевысокой оптической плотностью.