Белки в обмене веществ

Большинство микроорганизмов и растений могут синтезировать 20 стандартных аминокислот, а также дополнительные (нестандартные) аминокислоты, например, цитруллин. Но если аминокислоты есть в окружающей среде, даже микроорганизмы сохраняют энергию путём транспорта аминокислот внутрь клеток и выключения их биосинтетических путей.

Аминокислоты, которые не могут быть синтезированы животными, называются незаменимыми. Основные ферменты в биосинтетических путях, например, аспартаткиназа, которая катализирует первый этап в образовании лизина, метионина и треонина из аспартата, отсутствуют у животных.

Животные, в основном, получают аминокислоты из белков, содержащихся в пище. Белки разрушаются в процессе пищеварения, который обычно начинается с денатурации белка путём помещения его в кислотную среду и гидролиза с помощью ферментов, называемых протеазами. Некоторые аминокислоты, полученные в результате пищеварения, используются для синтеза белков организма, а остальные превращаются в глюкозу в процессе глюконеогенеза или используются в цикле Кребса. Использование белка в качестве источника энергии особенно важно в условиях голодания, когда собственные белки организма, в особенности мускулов, служат источником энергии. Аминокислоты также являются важным источником азота в питании организма.

Единых норм потребления белков человеком нет. Микрофлора толстого кишечника синтезирует аминокислоты, которые не учитываются при составлении белковых норм.

Контрольные вопросы

1. Какие высокомолекулярные соединения называют белками?

2. Сколько уровней структурной организации выделяют у белков?

3. Перечислите основные типы классификации белков.

4. Перечислите химические свойства белков и охарактеризуйте их.

5. Перечислите функции белков.

1.6. Ферменты: строение, свойства, биологическая роль

Ферменты – биологические катализаторы белковой природы. Они присутствуют во всех тканях, клетках, внутриклеточных органеллах и биологических жидкостях. Благодаря ферментам обмен веществ в живых организмах протекает с большой скоростью при температуре тела и без участия сильнодействующих химических реагентов.

Ферменты как катализаторы: 1) не вызывают каких-либо реакций, невозможных по термодинамическим законам; 2) увеличивают скорость как прямой, так и обратной реакции обратимого химического процесса; 3) остаются химически неизменными; 4) в очень малых количествах способны превращать несоизмеримо большие массы субстратов.

Согласно современным представлениям ферменты увеличивают скорость химической реакции, снижая энергетический барьер данной реакции. Ведущую роль в механизме ферментативного катализа играют промежуточные фермент-субстратные комплексы, образование которых определяется тонкой структурой активного центра и уникальной структурой всей молекулы фермента.

Все ферменты делят на 6 классов в зависимости от типа реакций, ими катализируемых.

1. Оксидоредуктазы – ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции.

2. Трансферазы – ферменты, катализирующие реакции переноса различных групп.

3. Гидролазы – ферменты, ускоряющие реакции гидролиза.

4. Лиазы – ферменты, отщепляющие от субстрата определенные группы негидролитическим путем с образованием двойной связи или, наоборот, присоединяющие группы к двойным связям.

5. Изомеразы – ферменты, ускоряющие реакции изомеризации.

6. Лигазы (синтетазы) – ферменты, катализирующие реакции синтеза.