Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Лекция 1, 2, 3, 4.docx
Скачиваний:
25
Добавлен:
18.04.2021
Размер:
416.11 Кб
Скачать

3. Строение иммуноглобулинов.

Систематическое исследование антител стало производиться после работ Р. Портера (Англия) и Г. Эдельмана (США) - 1959г. Р. Портер обрабатывал антитела папаином и получил 2 фрагмента Fab – фрагменты, связывающие антиген (antigen binding) и один фрагмент обозначили Fc, отличающиеся постоянным аминокислотным составом. Г. Эдельман обрабатывал антитела меркаптоэтанолом в концентрированном растворе мочевины, при этом разорвались дисульфидные связи и распались на 2 тяжелые (H) и 2 легкие (L) цепи. Ни одна из этих цепей полноценной активностью антител не обладала. Т.е. активный центр формируется тяжелой и легкой цепью. Таким образом была построена первая пространственная модель молекулы антитела и она оказалась верной. В последующие годы была расшифрована последовательность аминокислот в обеих цепях.

Итак, молекула антитела (иммуноглобулины класса IgG) состоит из 2 тяжелых и 2 легких полипептидных цепей, соединенных между собой дисульфидными связями (S-S). Тяжелые цепи в антигеном отношении делятся на типы μ, γ, α, ε, δ, подразделяя иммуноглобулины на пять классов: IgM, IgG, IgA, IgE, IgD. Легкие цепи в любой из этих молекул могут быть одного из двух классов - λ и χ. Тяжелые цепи также состоят из вариабельного и константного участков.

Активные центры антител формируются доменами вариабельных участков. Поскольку активный центр формируется обеими - тяжелой и легкой- цепями молекулы, бесконечное разнообразие специфичностей антител может определяться не только разнообразием вариабельных цепей, но и комбинацией сочетаний различных цепей.

Константные участки цепей ответственны за другие свойства молекулы иммуноглобулина. В области СH2, CH- доменов располагаются соответственно участок фиксации комплемента и участок ответственный за фиксацию антитела к клеткам. Например, к макрофагам, тучным клеткам или лимфоцитам.

В молекуле иммуноглобулина различают три типа антигенных детерминант: 

1) Изотипические детерминанты (изотипы) являются видовыми, т. е. они идентичны для всех особей данного вида (например, человека, кролика, собаки). 2) Аллотипические детерминанты (аллотипы) у одних особей данного вида имеются, у других – отсутствуют, т. е. они являются индивидуальными.

3) Наконец, идиотипические детерминанты (идиотипы) присущи только молекулам антител, обладающих определенной специфичностью. Эти детерминантные различия обусловлены числом и порядком чередования аминокислот в активном центре молекулы иммуноглобулина.

4. Виды антител.

Помимо полноценных антител, обладающих специфичностью и активным участием в реакциях иммунной защиты, выделяют нормальные, или естественные, антитела и неполные антитела. К нормальным относят антитела, обнаруживаемые у людей или животных, не подвергавшихся какой-либо иммунизации. Их роль в защите не совсем ясна. К неполным антителам относятся иммуноглобулины с одним активным центром (валентностью). Эти антитела неполноценны, так как, соединяясь с антигеном, они не могут агрегировать частицы в конгломераты. У неполных антител второй центр имеется, однако он экранирован или имеет малую авидность. Для выявления неполных антител используют реакцию Кумбса.