24.1. Понятие о полипептидах и белках.

Дикетопиперазин – циклический дипептид с двумя пептидными связями СОNH. Из двух аминокислот можно синтезировать линейный дипептид:

Глицилаланин

(дипептид гли-ала)

г ли-ала + вал гли-ала-вал (трипептид).

- Н₂О

Гли-ала-вал-гис – тетрапептид: слева первой стоит N-концевая аминокислота гли со свободной аминогруппой, справа – последняя С-концевая аминосислота гис со свободной карбоксильной группой.

Такого рода соединения условно делятся на две группы:

1. полипептиды, содержащие меньше 100 остатков аминокислот в цепочке;

2. белки, содержащие больше 100 остатков аминокислот в цепочке.

Для каждого белка последовательность соединения аминокислот различна, и это имеет важное жизненное значение, этим определяется тип белка.

Белки содержатся в ядрах и протоплазме всех животных и растительных клетках, из белков построены мускульные, опорные и покровные ткани, они являются переносчиками нужных организму веществ (гемоглобин переносит кислород и удаляет углекислый газ), с их помощью выводятся ненужные вещества, белки-ферменты являются катализаторами всех биохимических процессов в организме. Т.е., белки выполняют определенные биологические функции: структурные, гормональные (большинство гормонов – белки), защитные (имунные процессы с участием антител белковой природы), транспортные, механические (работа мускулов), энергетические (белки – источник энергии).

24.2. Классификация белков.

Белки делятся на простые (протеины) и сложные (протеиды). Протеины состоят из остатков аминокислот, протеиды в своей структуре кроме остатков аминокислот могут содержать углеводы (гликопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды), хромопротеиды (красящие вещества, например, гемоглобин), металлопротеиды (содержат металлы Fe, Cu, Co, Zn), фосфопротеиды (содержат фосфорную кислоту).

24.3. Структура белков.

Белки имеют 4 структурных типа или структурных уровня организованности: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.

24.3.1. Первичная структура белка.

Первичная структура белка – это уникальная последовательность аминокислотных остатков в макромолекулярной цепочке полипептида.

24.3.2. Вторичная структура белка.

Вторичная структура белка образуется за счет водородных связей между группами С=О и NН:

С=ОНN.

Различают две вторичных структуры ( и ) в зависимости от того, за счет функциональных групп каких белковых молекул образуются водородные связи. Если группы, образующие водородные связи, принадлежат одной пептидной цепочке, то такая молекула закручивается в -спираль (-структура), а водородные связи по сути внутримолекулярны, при этом они образованы между первым и четвертым остатками аминокислот пептидной цепи, почти параллельно оси спирали. На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка независимо от природы аминокислоты. В образовании водородных связей берут участие каждая С=О и NН группы -спирали, что делает конформацию весьма устойчивой.

L-Аминокислоты преимущественно образуют правую спираль (направление закручивания винта), хотя иногда встречается и левая спираль.

Однако, часто полипептидные цепи в белках спирализуются не полностью. Например, остатки пролина и оксипролина не содержат атомов водорода в пептидной группе:

Поэтому они не могут образовывать водородных связей – пептидные цепи на этих участках просто согнуты. Изопропильная группа валина тоже создает стерические препятствия спирализации.

Вторым типом вторичной структуры, т.е. -конформацией, является так называемая складчатая -структура, где отдельные полипептидные цепочки, находящиеся в зигзагообразной конформации, уложены параллельно и связаны между собой межцепочечными (межмолекулярными) водородными связями, как это показано на рис. 24.1.

Кроме  и  структур в чистом виде белки способны образовывать комбинированные структуры, поскольку биохимики рентгеноструктурными исследованиями наблюдают тройные, из трех параллельных пептидных цепочек, а также параллельные структуры из семи пептидных цепочек, которые в свою очередь скручены в спирали наподобие трех и семижильного кабеля благодаря образованию одновременно и внутримолекулярных, и межмолекулярных водородных связей.