2. ОПАСНЫЕ ПРИРОДНЫЕ КОМПОНЕНТЫ ПИЩЕВОЙ ПРОДУКЦИИ

2.1. Антиалиментарные факторы питания

Кроме чужеродных соединений, загрязняющих пищевые продукты, так называемых контаминантов - загрязнителей и природных токсикантов, необходимо учитывать действие антиалиментарных факторов питания. По мнению академика А. А. Покровского, к антиалиментарным факторам относят соединения, не обладающие общей токсичностью, но обладающие способностью избирательно ухудшать или блокировать усвоение нутриентов. Этот термин распространяется только на вещества природного происхождения, которые являются составными частями натуральных продуктов питания.

Перечень антиалиментарных факторов питания достаточно обширен. Представители этой группы веществ рассматриваются как своеобразные антагонисты обычных пищевых веществ. В указанную группу входят антиферменты, антивитамины, деминерализующие вещества и другие соединения (табл. 2.3). Рассмотрим некоторые из них.

2.1.1. Ингибиторы пищеварительных ферментов

Кэтой группе относятся вещества белковой природы, блокирующие активность пищеварительных ферментов (пепсина, трипсина, химотрипсина, α-амилазы). Белковые ингибиторы обнаружены в семенах бобовых культур (соя, фасоль и др.), злаковых (пшеница, ячмень и др.), в картофеле, яичном белке и других продуктах растительного и животного происхождения.

Механизм действия этих соединений заключается в образовании стойких комплексов «фермент-ингибитор», подавлении активности главных пищеварительных ферментов и, тем самым, снижении усвоения белковых веществ и других макронутриентов.

Кнастоящему времени белковые ингибиторы достаточно хорошо изучены и подробно охарактеризованы: расшифрована первичная структура, изучено строение активных центров ингибиторов, исследован механизм действия ингибиторов и т. п.

На основании структурного сходства все белки-ингибиторы растительного происхождения можно разделить на несколько групп, основными из которых являются следующие семейства:

1)соевого ингибитора трипсина (ингибитора Кунитца);

2)соевого ингибитора Баумана-Бирка;

3)картофельного ингибитора I;

4)картофельного ингибитора II;

5)ингибиторов трипсина / α -амилазы.

Ингибиторы протеаз, выделенные из сои, можно разделить на две основные категории: ингибиторы Кунитца и ингибиторы Баумана-Бирка. Ингибитор Кунитца был впервые выделен из семян сои еще в 1946 г. Его молекулярная масса 20 100 Да. Молекула ингибитора состоит из 181 аминокис-

27

лотного остатка и содержит две дисульфидные связи в положении цис(39) - цис(86) и цис(136) - цис(145). Трипсиносвязывающий реактивный центр включает остаток аргинина, связанный пептидной связью с остатком изолейцина: арг(63) - иле(64), поэтому ингибиторы этого семейства также называют трипсиновыми ингибиторами аргининового типа. Одна молекула ингибитора Кунитца инактивирует одну молекулу трипсина.

Ингибитор Баумана-Бирка был впервые выделен также в 1946 г. из семян сои. Ингибитор эффективно подавляет активность трипсина и химотрипсина, причем с одной молекулой ингибитора могут связываться молекулы обоих ферментов. Ингибитор Баумана-Бирка - первый описанный «двухглавый» (или двухцентровой) ингибитор сериновых протеиназ. Его молекулярная масса примерно 8 000 дальтон. Молекула ингибитора состоит из 71 аминокислотного остатка. Особенностью аминокислотного состава является высокое содержание остатков цистеина (7 на одну молекулу) и отсутствие остатков глицина и триптофана. Молекула ингибитора Баумана-Бирка состоит из двух частей, сходных по структуре (доменов), которые соединены между собой короткими полипептидными цепочками. Реактивный центр, ответственный за связывание трипсина, локализован в первом домене и содержит пептидную связь: лиз(16) - сер(17); а реактивный центр, ответственный за связывание химотрипсина, находится во втором домене и содержит пептидную связь: лей(43) - сер(44), поэтому ингибиторы этого семейства иногда называют ингибиторами лизинового типа. В сырых бобах сои содержание ингибитора Кунитца составляет 1,4 %, ингибитора Баумана-Бирка - 0,6 %.

Присутствие ингибиторов протеаз в пищевых продуктах обусловливает выделение большого количества пищеварительных ферментов, что ведет к гипертрофированию поджелудочной железы и обеднению тканей организма аминокислотами. Это, в свою очередь, приводит к резкому ухудшению усвоения белков, вызывает замедление роста и истощение животного и человеческого организмов.

При возрастающем интересе к использованию сои в качестве пищевого продукта необходимо учитывать возможную угрозу здоровью человека в связи с неполной инактивацией ингибиторов протеаз при нарушении технологических режимов обработки.

Установлено, что соевая мука, не подвергавшаяся термической обработке, оказывает отрицательное действие на организм человека. Нагревание сухих продуктов, содержащих ингибиторы трипсина и химотрипсина до 130 °С или кипячение их при 100 °С в течение 30 мин, не приводит к существенному снижению их ингибируюших свойств. Для полного разрушения соевого ингибитора трипсина необходимо автоклавирование при 115 °С в течение 20 мин или при 108 °С в течение 40 мин. Кипячение соевых бобов разрушает ингибиторы протеаз в течение 2...3 ч. Для полной инактивации ингибиторов обезжиренные соевые бобы должны быть увлажнены до 14...16 % с последующей термической обработкой при 130 °С в течение 1 ч. Однако при такой обработке снижается усвояемость соевого белка и идет потеря незаменимых аминокислот.

28

В клубнях картофеля содержится целый набор ингибиторов химотрипсина и трипсина, которые отличаются по своим физико-химическим свойствам: молекулярной массе, особенностям аминокислотного состава, изоэлектрическим точкам, термо- и рН-стабильности и т. п. Кроме картофеля, белковые ингибиторы обнаружены в других пасленовых, а именно, в томатах, баклажанах, табаке. Наряду с ингибиторами сериновых протеиназ в них обнаружены и белковые ингибиторы цистеиновых, аспартильных протеиназ, а также металлоэкзопептидаз.

Заслуживает внимания и тот факт, что в семенах растений и в клубнях картофеля находятся «двухглавые» ингибиторы, способные одновременно связываться и ингибировать протеазу и α-амилазу. Такие белковые ингибиторы были выделены из риса, ячменя, пшеницы, тритикале, ржи.

Рассматриваемые белковые ингибиторы растительного присхождения характеризуются высокой термостабильностью, что в целом не характерно для веществ белковой природы.

Ингибиторы животного происхождения более чувствительны к тепловому воздействию.

2.1.2. Антивитамины

Согласно современным представлениям, к антивитаминам относят две группы соединений:

1-я группа - соединения, являющиеся химическими аналогами витаминов, с замещением какой-либо функционально важной группы на неактивный радикал, т. е. это частный случай классических антиметаболитов;

2-я группа - соединения, тем или иным образом специфически инактивирующие витамины, например, с помощью их модификации или ограничивающие их биологическую активность.

Если классифицировать антивитамины по характеру действия, как это принято в биохимии, то первая (антиметаболитная) группа может рассматриваться в качестве конкурентных ингибиторов, а вторая - неконкурентных, причем во вторую группу попадают весьма разнообразные по своей химической природе соединения и даже сами витамины, способные в ряде случаев ограничивать действие друг друга.

Таким образом, антивитамины - это соединения различной природы, обладающие способностью уменьшать или полностью ликвидировать специфический эффект витаминов, независимо от механизма действия этих витаминов.

Рассмотрим некоторые конкретные примеры соединений, имеющих ярко выраженную антивитаминную активность.

Лейцин - нарушает обмен триптофана, в результате чего блокируется образование из триптофана ниацина - одного из важнейших водорастворимых витаминов - витамина PP. Сорго имеет антивитаминное действие в отношении витамина РР за счет избытка лейцина.

Индолилуксусная кислота и ацетилпиридин - также являются антиви-

таминами по отношению к витамину РР; содержатся в кукурузе. Чрезмерное

29

употребление продуктов, содержащих вышеуказанные соединения, может усиливать развитие пеллагры, обусловленной дефицитом витамина PP.

Аскорбатоксидаза, полифенолоксидазы и некоторые другие окисли-

тельные ферменты проявляют антивитаминную активность по отношению к витамину С (аскорбиновой кислоте). Аскорбатоксидаза катализирует реакцию окисления аскорбиновой кислоты в дегидроаскорбиновую кислоту:

Содержание аскорбатоксидазы и ее активность в различных продуктах (в овощах, фруктах и ягодах) неодинакова: наиболее активна аскорбатоксидаза в огурцах, кабачках, наименее - в моркови, свекле, помидорах, черной смородине и др. (табл. 2.1)

Визмельченном растительном сырье за 6 часов хранения теряется более половины витамина С, т.к. при измельчении нарушается целостность клетки и возникают благоприятные условия для взаимодействия фермента и субстрата. Поэтому рекомендуют пить соки непосредственно после их изготовления или потреблять овощи, фрукты и ягоды в натуральном виде, избегая их измельчения и приготовления различных салатов.

Ворганизме человека дегидроаскорбиновая кислота способна проявлять в полной мере биологическую активность витамина С, восстанавливаясь под действием глутатионредуктазы. Вне организма она характеризуется высокой степенью термолабильности: полностью разрушается в нейтральной среде при нагревании до 60 °С в течение 10 мин, в щелочной среде - при комнатной температуре.

Активность аскорбатоксидазы подавляется под влиянием флавоноидов, 1-3-минутном прогревании сырья при 100 °С. Учет активности аскорбатоксидазы имеет большое значение при решении ряда технологических вопросов, связанных с сохранением витаминов в пище.

Тиаминаза - антивитаминный фактор для витамина B1 - тиамина. Она содержится в продуктах растительного и животного происхождения, обусловливая расщепление части тиамина в пищевых продуктах в процессе их изготовления и хранения.

30

Таблица 2.1 Массовая доля аскорбиновой кислоты и активность аскорбатоксидазы

в продуктах растительного происхождения

Наибольшее содержание этого фермента отмечено у пресноводных рыб (в частности, у семейств карповых, сельдевых, корюшковых). Потребление в пищу сырой рыбы и привычка жевать бетель у некоторых народностей (например, жителей Таиланда) приводят к развитию недостаточности витамина В1. Однако у трески, наваги, бычков и ряда других морских рыб этот фермент полностью отсутствует.

Возникновение дефицита тиамина у людей может быть обусловлено наличием в кишечном тракте бактерий (Вас. thiaminolytic, Вас. anekrinolytieny), продуцирующих тиаминазу. Тиаминазную болезнь в этом случае рассматривают как одну из форм дисбактериоза.

Тиаминаза, в отличие от аскорбатоксидазы, «работает» внутри организма человека, создавая при определенных условиях дефицит тиамина.

31