(Класс(1-6).Подкласс.Подподкласс.Цифровой номер в подподклассе)

Рабочая номенклатура:

Пример:гексогеназа (раб.номенклатура – четыре слова=( )

ПОЧЕМУ ФЕРМЕНТЫ ОБЛАДАЮТ ТАКОЙ ВЫСОКОЙ АКТИВНОСТЬЮ?

Справка из общей химии: Энергия активации (Своб.ЭА).

График: дельтаG (свободная энергия) по ординатам

Координата р-ции по абсциссам.

График сначала идёт вверх, потом резко вниз

Конечная энергия ниже энергии исходной! дельтаG<0.

Только такие процессы ускоряются ферментами.

Если р-ция термодинамически разрешена, это не значит, что она быстрая (пример: р-ция водорода и кислорода пройдёт в темноте наполовину за 100 лет. Ускорение: искра, кусочек платины, свет). Это значит, что в р-ции есть барьер, который р-ция должна пройти – СЭА. Чем выше СЭА, тем меньше скорость р-ции. К ферментам неприменимо нагревание, т.к. они работают в изотермических условиях (как только температура тела увеличивается на 1 градус, уменьшается активность ферментов!) Нужно тогда уменьшить этот Е-барьер! Как это сделать??...

Первая теория, объяснившая и математически обосновавшая это – теория фер-мент-субстратного комплекса Михаэлиса-Ментен:

- Е + C =(быстро) ЕС –(быстро) П + Е.

Фермент-субстратный комплекс – нековалентный продукт сорбции субстрата в активном центре фермента, образованный за счёт сил слабых взаимодействий (электро-статических, водородных, гидрофобных). Они слабые, термодинамически выгодные (т.о. и ФСК – тоже ТДВ). Причины выгодности:

-Сорбция всегда приводит к увеличению с(в-во) на сорбенте. Согласно законам хим.кинетики скорость р-ции пропорциональна концентрации реагирующих в-в.

-Особенность активного центра ферментов в том, что во время сорбции ф-циональ-ные группы субстрата и ф-циональные группы фермента сближаются и точно ориентируют-ся друг по отношению к другу.

-В активном центре фермента образуются мощные э\м поля за счёт групп АК, кото-рые деформируют валентные углы и связи в субстрате, за счёт чего субстрат становится рыхлым.

АКТИВНЫЙ ЦЕНТР – геометрическая место (полость, карман), образованная за счёт трет.структуры белка

В состав АЦ входят все боковые ф-циональные группы АК: ОН (сер), имидазол (гис), SН-группа (цис), аммонийная группа (лиз), гидрофобные компоненты АК и т.д. АЦ всегда мно-гоцентровый (не менее 3) и многоф-циональный. Коферменты и кофакторы также входят в состав АЦ (например в цитохроме).

Согласно межд.номенклатуре, мерой активности фермента является скорость р-ции, в которой он участвует.

График: Скорость ферментативной р-ции по ординатам

Концентрация субстрата по абсциссам

График – гипербола. Зависимость – гиперболическая, т.е. имеет предел скорость (максимальную скорость ферм.р-ции – V) Уравнение: v=V*[S](Km+[S]). Это основ-ное уравнение ферментативной р-ции. V – максимальная скорость, Km – константа Михаэ-лиса-Ментен (определяет грубо сродство субстрата к ферменту – зависимость обратно пропорциональна) Km=[S] при v=1/2*V.

График: дельтаG по ординатам

Координата р-ции по абсциссам

График идёт вверх, потом резко вниз.

При участии фермента он раздваивается (из-за образования ФСК) – другой Е-ский путь.