22. Перспективы применения ангиогенина в качестве активной основы бад к пище. Меди­цинские аспекты его использования.

С учетом физиологических функций ан­гио­генина можно прогнозировать широкую перспективу его применения в медицине и косметологии, а также пищевой промышленно­сти. На его основе могут быть созданы лекарственные формы для лечения болезней, связанных с недостатком тканевого кровоснабжения (патология суставов, пере­ломы, язвы и т. д.). Японскими исследовате­лями начата разработка препаратов с ангиогени­ном из молока, предназначенных для детей и молодых людей с проблемами роста. Запатентованы способы получения косметических средств, способствующих устра­нению дефектов кожи, как пигментные пятна. Просматривается возможность получе­ния из ангиогенина молока ПД к детским и диетическим продуктам специального назначе­ния. Прежде всего, это касается замени­телей женского молока, предназначен­ных для вскармливания младенцев в ранний постнатальный период. Изготовленные в соот­ветствии с медико-биологическими требо­ваниями из коровьего молока замени­тели должны включать, наряду с макронутриен­тами, биологически активные вещества, в том числе белковые факторы, определяющие формирование иммунного статуса развивающегося организма.

В жен­ском молоке наиболее высокое содержание ангиоге­нина отмечается в ранний период лакта­ции. В то же время в заменителях женского мо­лока для детей раннего грудного возраста ангиогенин либо отсутствует, либо его концен­трация значительно ниже, чем в груд­ном молоке.

Необходимость расширения медико-био­ло­гических исследований ангиогенина и разра­боток на его основе новых эффективных биологически активных препаратов выдви­гает задачу масштабного производства этого белка. Успех ее решения зависит от сырьевых ресурсов и эффективности технологий очи­стки целевого продукта.

23. Характеристика содержания и свойств а-лактальбумина и β-лактоглобулина в молоч­ном сырье.

β-лактоглобулин (β-ЛГ) и α-лактальбумин (α-ЛА) являются основными компонентами белко­вой фракции молочной сыворотки (50-54 и 20-25 % соответственно). Оба белка явля­ются глобулярными с вторичной и третич­ной структурами. Изоэлектрические точки белков находятся в кислой области значе­ний рН: pI 5,2 и 4-5 β-ЛГ состоит из полипеп­тидной цепи длиной в 162 аминокис­лотных остатка, в молоке при комнатной темпе­ратуре существует как стабильный ди­мер двух нековалентно связанных мономер­ных молекул с молекулярной массой при­мерно 37 кДа. β-ЛГ содержит две дисульфид­ные связи и одну свободную сульфгидриль­ную. при нагревании раствора β-ЛГ (0,1 мг/мл, рН 6,7) свыше 75 °С образуется види­мое осаждение белка, но в случае α-ЛА в тех же условиях тепловой агрегации не наблюда­ется. свобод­ный цистеин β-ЛГ является чувст­вительным к образованию деградирован­ных продуктов. α-ЛА - одна поли­пептидная цепь из 123-х аминокислот­ных остатков и имеет небольшую молекуляр­ную массу (~ 14,2 кДа), 4 дисуль­фидных связи, самая термостабильная часть сыво­роточ­ных белков. β-ЛГ относится к липокаль­циновому семейству белков, в центре нахо­дится β-бочка, состоящая из восьми антипарал­лельных β-структур. Молекула β-ЛГ имеет α-спирали, лежащие на ее поверхно­сти.

Структура нативного а-ЛА включает два до­мена: большой (сс-до­мен), образованный тремя наиболее круп­ными ос-спиралями и двумя короткими спиралями, и маленький (β-до­мен), в состав которого входит ряд петель, три небольших антипараллельных участкаβ-структур и короткая З₁₀-спираль. а-ЛА имеет высокоаффинный Са²⁺-связывающий сайт, который образован кислородными лиган­дами карбоксильных групп трех остат­ков и двумя карбонильными группами пептидного ске­лета_; образую­щего петлю между двумя спира­лями. а-ЛА содержит также несколько цинк-связы­вающих сайтов, один из которых локали­зован в «щелевой» области, которая в молекуле лизо­цима участвует в образовании его актив­ного сайта. Помимо кальция и цинка а-ЛА связывает другие физиологически значи­мые катионы металлов, такие как Mg²⁺, Mn²⁺, Na⁺, К⁺, которые могут конкурировать с кальцием за Са²⁺-связывающий сайт. Связыва­ние катионов увеличивает стабиль­ность а-ЛА, вследст­вие чего белок становится более устой­чивым к воздействию температур, давле­ния и денатурационных агентов, таких как мочевина и гуанидин гидрохлорид.

β-ЛГ может участвовать в передаче пассив­ного иммунитета новорожденным, а также в регуля­ции метаболизма фосфора молоч­ных желез. β-ЛГ наряду с а-ЛА ингиби­рует действие ферментов (про­теазы и инте­гразы) вируса иммунодефицита человека, являющихся критическими для жиз­ненного цикла вируса. а-ЛА, вводимый крысам перо­рально, способст­вует заживлению язв слизистой обо­лочки желудка, причем его дейст­вие является дозозависимым. одной из возмож­ных биологических функций белков может быть защита ЖКТ новорожденных. В резуль­тате протеолитического расщепления а-ЛА трипсином и химотрипсином образу­ются три пептида обладающих бактерицид­ными свойст­вами, а-ЛА обладает иммуно­биологическими свойствами.

Шведские ученые установили, что а-лактальбумин уничтожает злокачественные образования в пищеварительном тракте младен­цев, поддерживая тем самым, нормаль­ный рост клеток кишечника. Кроме того белок способствует развитию иммунных процессов, поскольку в кишечнике проходит «юность» многих иммунокомпетентных кле­ток мла­денца

.