IV. Аминокислоты с полярными (гидрофильными) отрицательно заряженными радикалами (2):

1. Аспарагиновая кислота (Асп):

NH₂-CH-COOH



CH₂



COOH

Во всех - -аминокислотах, за исключением глицина,  - атом углерода

связан с четырьмя различными замещающими группами и, следовательно, является асимметрическим, или хиральным. Такие молекулы встречаются в двух стереоизомерных формах и проявляют оптическую активность.

Все аминокислоты, входящие в состав молекул белков, являются L-стереоизомерами.

Водные растворы аминокислот окрашиваются в синий цвет при прибавлении небольшого количества сульфата или хлорида меди ( II), в особенности после связывания образующихся при этом в растворе ионов водорода буферным раствором. Такая же окраска появляется при кипячении водного или спиртового раствора аминокислоты с окисью меди или с карбонатом меди. Водный раствор аминокислоты после обработки в нейтральной среде карбонатом, окисью, фосфатом или ацетатом меди становится темно-синим и при выпаривании выделяет очень красивые кристаллы. Образующиеся соединения в водном растворе ионизованы слабо и, вероятно, представляют собой комплексы, в которых медь связана не только карбоксильной группой, но также, при помощи вторичных валентных связей, азотом. Обычно принято считать, что в этих комплексах на 2 молекулы аминокислоты приходится 1 атом меди.

(биполярные ионы), нейтральныемолекулы, содержащие одновременно положит. и отрицат. ионные центры. Цвиттер-ионную структуру с пространственно разделенными зарядами имеютаминокислоты, существующие в виде внутр.солей-бетаинов, а такжемезоионные соединения

Влияние рН средына ионизацию аминокислот. Изменение рН среды от кислой до щелочной влияет на заряд растворенных аминокислот. В кислой среде (рН<7) все аминокислоты несут положительный заряд (существуют в виде катиона), так как избыток протонов в среде подавляет диссоциацию карбоксильной группы:

В кислой среде аминокислоты в электрическом поле движутся к катоду.

В щелочной среде (рН>7), где имеется избыток ионов ОН-, аминокислоты находятся в виде отрицательно заряженных ионов (анионов), так как диссоциирует NН+3-группа:

В этом случае аминокислоты перемещаются в электрическом поле к аноду.

Следовательно, в зависимости от рН среды аминокислоты имеют суммарный нулевой, положительный или отрицательный заряд.

Состояние, в котором заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрическим. Значение рН, при котором наступает такое состояние и аминокислота не перемещается в электрическом поле ни к аноду, ни к катоду, называется изоэлектрической точкой и обозначается рНI. Изоэлектрическая точка очень точно отражает кислотно-основные свойства разных групп в аминокислотах и является одной из важных констант, характеризующих аминокислоту.

Изоэлектрическая точка неполярных (гидрофобных) аминокислот приближается к нейтральному значению рН (от 5,5 для фенилаланина до 6,3 для пролина), у кислых она имеет низкие значения (для глутаминовой кислоты 3,2, для аспарагиновой 2,8). Изоэлектрическая точка для цистеина и цистина равна 5,0, что указывает на слабые кислотные свойства этих аминокислот. У основных аминокислот — гистидина и особенно лизина и аргинина — изоэлектрическая точка значительно выше 7.

. 4 Аминокислоты. Химические св-ва как гетерофункциональных соединений. Амфотерность. Напишите реакции взаимодействия аланина, тиррозина и гистидина с НСl и NаОН Реакции декарбоксилирования. Биогенные амины .гистамин, триптамин. Биологическая роль

Гетерофункциональные соединения содержат в молекуле две и более различных функциональных групп. Эти соединения являются биологически важными соединениями, участниками многих процессов, происходящих в живых организмах, а также лекарственными препаратами.  К гетерофункциональным соединениям относятся аминоспирты, оксикислоты, аминокислоты, оксокислоты, витамины, гормоны, коферменты и др

Аминокислоты содержат NH2 и COOH группы. Например,

2-аминопропановая кислота (аланин). Аланин входит в состав пептидов и белков.

Амфотерность – способность проявлять как кислотные:

NH 2 – R – COOH + HCI == [ N+H3 – R – COOH] CI

так и основные свойства:

NH 2 – R – COOH + NaOH === NH 2 – R – COONa + H2O

Амфотерность аминокислот проявляется и внутримолекулярно – в водном

растворе все аминокислоты образуют внутренние соли:

NH 2 – R – COOH === + NH 3 – R – COO-

Биоге́нные ами́ны— вещества, образующиеся в организме животных или растений из аминокислот при ихдекарбоксилировании(удалении карбоксильной группы) ферментамидекарбоксилазамии обладающие высокой биологической активностью.

Гистамин — 2-(4-имидазолил)этиламин, бесцветные кристаллы, хорошо растворимые в воде и этаноле, нерастворим в эфире. Биогенный амин,медиатораллергических реакций немедленного типа, также является регулятором многих физиологических процессов.В обычных условиях гистамин находится в организме преимущественно в связанном, неактивном состоянии. При различных патологических процессах (анафилактический шок,ожоги, обморожения,сенная лихорадка,крапивницаи аллергические заболевания), а также при поступлении в организм некоторых химических веществ количество свободного гистамина увеличивается. «Высвободителями» («либераторами») гистамина являютсяd-тубокурарин,морфин, йодсодержащие рентгеноконтрастные препараты, высокомолекулярные соединения (декстрани др.) и другие лекарственные средства.

Свободный гистамин обладает высокой активностью: он вызывает спазм гладких мышц (включая мышцы бронхов), расширение капиллярови понижение артериального давления; застой крови в капиллярах и увеличение проницаемости их стенок; вызывает отёк окружающих тканей и сгущение крови. В связи с рефлекторным возбуждением мозгового веществанадпочечниковвыделяетсяадреналин, суживаются артериолы и учащаются сердечные сокращения. Гистамин вызывает усиление секрециижелудочного сока.

Триптамин является промежуточным звеном прибиосинтезебольшинстваиндольныхалкалоидови алкалоидов группыхинина. Также предполагается, что триптамин играет рольнейромедиатораинейротрансмитерав головном мозге млекопитающих.