7 семестр / Основы_физич_химии_Теория_и_задачи_Еремин_и_др_2005_480с
.pdf324 |
Г л а в а 5. Химическая кинетика |
Используя приближение стационарных концентраций, получите выражение для скорости образования метана и скорости расходования ацетальдегида.
22-16. Реакцию радикального дегидрирования этана можно описать с помощью механизма Райса–Герцфельда, который включает следующие стадии:
инициирование: CH3CH3 → 2CH3, (k1)
развитие цепи: CH3 + CH3CH3 → CH4 + CH3CH2, (k2)
CH3CH2 → CH2=СH2 + H, (k3)
H + CH3CH3 → H2 + CH3CH2, (k4) обрыв цепи: H + CH3CH2 → CH3CH3. (k5)
Найдите уравнение для скорости образования этилена, если константа k1 мала. Как можно изменить условия, чтобы изменился порядок?
22-17. Дана кинетическая схема дегидрирования этана:
C2H6 → 2CH3, (k1)
CH3 + C2H6 → CH4 + C2H5, (k2) C2H5 → H + C2H4, (k3)
H + C2H5 → C2H6. (k4)
Используя приближение стационарных концентраций, получите выражение для скорости образования этилена.
22-18. Химическая реакция 2C2H6 → C4H10 + H2 протекает по следующему механизму:
C2H6 → C2H5 + H, (k1)
H + C2H6 → C2H5 + H2, (k2) C2H5 + C2H6 → C4H10 + H, (k3) 2C2H5 → C4H10. (k4)
Используя метод стационарных концентраций, получите выражение для скорости образования бутана.
22-19. Дана кинетическая схема радикального хлорирования тетрахлорэтилена в растворе CCl4:
Cl2 → 2Cl, (k1)
Cl + C2Cl4 → C2Cl5, (k2) C2Cl5 + Cl2 → Cl + C2Cl6, (k3) 2C2Cl5 → C2Cl6 + C2Cl4. (k4)
Используя приближение стационарных концентраций, получите выражение для скорости образования гексахлорэтана.
22-20. Реакция образования фосгена CO + Cl2 → COCl2 может протекать по следующему механизму:
Cl2 → 2Cl, (k1)
2Cl → Cl2, (k2)
Г л а в а 5. Химическая кинетика |
325 |
CO + Cl → COCl, (k3)
COCl → CO + Cl, (k4)
COCl + Cl2 → COCl2 + Cl. (k5)
Используя метод стационарных концентраций, найдите выражение для скорости образования фосгена.
22-21. При низких температурах скорость реакции CO(г) + NO2(г) → → CO2(г) + NO(г) описывается кинетическим уравнением:
r = k [NO2]2.
Предложите возможный механизм для этой реакции.
22-22. Для реакции Канниццаро 2RCHO + OH– → RCOO– + RCH2OH предложен следующий механизм:
RCHO + OH– RCH(OH)O–, (k1, k–1) RCH(OH)O– + OH– RCHO22– + H2O, (k2, k–2)
RCH(OH)O– + RCHO → RCOO– + RCH2OH, (k3) RCHO22– + RCHO → RCOO– + RCH2O–.. (k4)
Найдите выражение для скорости образования соли карбоновой кислоты, используя квазиравновесное приближение для первых двух реакций. Чему равен порядок этой реакции:
а) при малой, б) при большой концентрации щелочи?
22-23. Скорость реакции Cl2(г) + CHCl3(г) → CCl4(г) + HCl(г) описывается кинетическим уравнением: r = k [Cl2]1/2 [CHCl3]. Для этой реакции был предложен механизм:
Cl2 → 2Cl, (k1)
2Cl → Cl2, (k–1)
CHCl3 + Cl → CCl3 + HCl, (k2) CCl3 + Cl → CCl4. (k3)
Вторая и четвертая реакции – быстрые, третья – медленная. Совместим ли этот механизм с экспериментальным кинетическим уравнением?
22-24. Для реакции брома с метаном Br2 + CH4 → CH3Br + HBr предложен механизм:
инициирование: Br2 + M → 2Br + M, (k1)
развитие цепи: Br + CH4 → CH3 + HBr, (k2)
Br2 + CH3 → CH3Br + Br, (k3)
HBr + CH3 → CH4 + Br, (k4) обрыв цепи: 2Br + M → Br2 + M, (k5)
где М – любая молекула, константы скорости k3 и k4 близки по величине. Используя квазистационарное приближение, найдите выражение для
Г л а в а 5. Химическая кинетика |
327 |
§ 23. Катализ
Катализ – изменение скорости химической реакции в присутствии катализаторов. Катализ называют положительным, если скорость реакции увеличивается, и отрицательным, если скорость уменьшается. При гомогенном катализе реагенты и катализатор находятся в одной фазе,
при гетерогенном катализе – в разных фазах.
Катализатор – вещество, участвующее в реакции и изменяющее ее скорость, но остающееся неизменным после того, как химическая реакция заканчивается. Катализатор, замедляющий реакцию, называют ингибитором. Биологические катализаторы белковой природы на-
зывают ферментами.
Механизм действия катализаторов состоит в том, что они образуют промежуточные соединения с исходными веществами и тем самым изменяют путь реакции, причем новый путь характеризуется другой высотой энергетического барьера, т.е. энергия активации изменяется по сравнению с некатализируемой реакцией (рис. 23.1). В случае положительного катализа она уменьшается, а отрицательного – увеличивается. Если изменение энергии активации составляет ∆E = Eнекат – Eкат, а предэкспонен-
|
AB* |
|
|
|
∆ε |
|
(AB*)K |
|
1 |
|
|
|
2 |
Eнекат. |
|
|
|
|
|
Eкат. |
A+B |
|
|
AK |
∆Hлк |
|
|
|
∆Hреакции |
|
|
Продукты |
|
|
реакции |
Координата реакции |
||
Энергетические профили гомогенной реакции: сплошная кривая |
Рис. 23.1 |
соответствует реакции без катализатора, пунктирная – каталитической |
|
|
реакции. Тепловой эффект каталитической реакции – такой же, как и в отсутствие катализатора
328 |
Г л а в а 5. Химическая кинетика |
циальный множитель в уравнении Аррениуса (20.2) при добавлении катализатора изменяется не сильно, то отношение констант скорости катализируемой и некатализируемой реакций будет примерно равно:
(23.1) |
k |
кат |
|
∆E |
|
|
|
~ exp |
. |
||
kнекат |
|||||
|
|
RT |
|||
Например, при ∆E ~ 40 кДж моль–1 и T = 300 К, скорость реакции увеличится в 9 106 раз.
Так как изменение термодинамических функций в химических реакциях определяется только состоянием реагентов и продуктов и не зависит от промежуточных стадий (закон Гесса), то катализатор не может повлиять ни на тепловой эффект реакции, ни на энергию Гиббса, ни на константу равновесия (в случае обратимой реакции). В последнем случае катализатор изменяет лишь время достижения равновесного состояния, но не его термодинамические характеристики.
Гомогенный катализ
Простейшая схема гомогенного катализа включает обратимое образование промежуточного комплекса катализатора (K) с одним из реагирующих веществ и превращение этого комплекса в продукты реакции с высвобождением катализатора (рис. 23.1):
k1
A + K 
AK ,
k-1
AK + B |
k2 |
C + D + K . |
|
Применение квазистационарного приближения к этой схеме (при условии k2 >> k1) позволяет выразить скорость образования продуктов через концентрации реагентов и катализатора:
(23.2) |
r = |
d[C] |
= |
k1k2 |
[A][B] |
[K] . |
||
dt |
k−1 + k |
2 [B] |
||||||
|
|
|
|
|||||
Это уравнение лежит в основе кинетики гомогенно-каталитических реакций. Из него видно, что скорость реакции прямо пропорциональна концентрации катализатора, что хорошо согласуется с опытными данными для многих реакций. Предельные формы этого уравнения обсуждаются в задаче 23-2.
Многие гомогенные реакции катализируются кислотами или основаниями. Реакции, катализируемые ионами H+ (H3O+) или OH–, относят к специфическому кислотному или основному катализу. Простейшие механизмы этих реакций включают обратимое взаимодействие субстрата (S) с каталитической частицей и превращение образующегося комплекса в продукт (P):
Г л а в а 5. Химическая кинетика |
331 |
Из соотношений (23.6) и (23.9) для специфического кислотного катализа следует, что константа скорости зависит от коэффициентов активности, которые, в свою очередь, определяются ионной силой раствора. Поэтому изменение ионной силы раствора может повлиять на скорость каталитической реакции. Это влияние называют первичным солевым эффектом1. Зависимость скорости реакции от ионной силы можно анализировать в рамках теории Дебая–Хюккеля (см. § 11).
Из соотношений (23.11) для общего кислотно-основного катализа видно, что скорость реакции зависит от концентрации кислоты или основания. Добавление к раствору одноименных ионов A– или BH+ приведет к смещению кислотно-основного равновесия и увеличению этих концентраций, поскольку
|
− |
|
[H + ] γ H + γ A− |
|
|
|
||
[HA] = [A |
|
] |
|
|
|
|
, |
(23.12) |
|
K a γ HA |
|||||||
|
|
|
|
|
|
|||
что повлияет на константу скорости. Это явление называют вторичным солевым эффектом.
Ферментативный катализ
Катализаторы биологических процессов, протекающих в живых организмах, представляют собой белковые молекулы, которые называют ферментами, или энзимами.
Простейшая схема ферментативного катализа включает обратимое образование промежуточного комплекса фермента (E) с реагирующим веществом (субстратом, S) и превращение этого комплекса в продукт реакции (P):
E + S |
k1 |
ES |
k2 |
E + P |
|
|
|||
k-1 |
|
|||
|
|
|
|
Применение квазиравновесного приближения к этой схеме (при условии k2 << k–1) с учетом уравнения материального баланса [E] = = [E]0 – [ES] (индекс «0» обозначает начальную концентрацию) позволяет выразить скорость образования продукта через начальную концентрацию фермента и текущую концентрацию субстрата:
r = |
d[P] |
= |
k2 |
[E]0 |
[S] |
, |
(23.13.а) |
||
dt |
KS + [S] |
|
|||||||
|
|
|
|
||||||
где KS = k–1 / k1 = [E] [S] / [ES] – субстратная константа.
1 Первичный солевой эффект характерен не только для каталитических реакций, но и для любых реакций с участием ионов в растворе.
Г л а в а 5. Химическая кинетика |
|
333 |
||||||||||||
Число оборотов некоторых ферментов |
Таблица 23.2 |
|||||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Фермент |
|
|
|
|
|
|
|
|
Число оборотов k2, с–1 |
|
|
|||
Карбоангидраза |
|
|
|
|
|
|
|
600 000 |
|
|
|
|||
3-Кетостероидизомераза |
|
|
|
|
|
|
|
280 000 |
|
|
|
|||
Ацетилхолинэстераза |
|
|
|
|
|
|
|
25 000 |
|
|
|
|||
β-Амилаза |
|
|
|
|
|
|
|
18 000 |
|
|
|
|||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Пенициллиназа |
|
|
|
|
|
|
|
2 000 |
|
|
|
|||
Лактатдегидрогеназа |
|
|
|
|
|
|
|
1 000 |
|
|
|
|||
Химотрипсин |
|
|
|
|
|
|
|
100 |
|
|
|
|||
ДНК полимераза I |
|
|
|
|
|
|
|
15 |
|
|
|
|||
Триптофансинтетаза |
|
|
|
|
|
|
|
2 |
|
|
|
|||
Лизоцим |
|
|
|
|
|
|
|
0,5 |
|
|
|
|||
Уравнение (23.14) можно записать в других координатах, более |
|
|
||||||||||||
удобных для обработки экспериментальных данных: |
|
|
||||||||||||
|
1 |
= |
1 |
+ |
K M |
|
|
1 |
|
|
(23.16.а) |
|||
|
r |
rmax |
rmax |
[S] |
||||||||||
|
|
|
|
|
|
|||||||||
(координаты Лайнуивера–Берка) или |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||
|
r = rmax |
− K M |
|
r |
. |
|
(23.16.б) |
|||||||
|
|
|
||||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
[S] |
|
|
||||
(координаты Иди–Хофсти, см. пример 23-2).
Для определения параметров KM и rmax по уравнениям (23.16.а) и (23.16.б) проводят серию измерений начальной скорости реакции от начальной концентрации субстрата и представляют экспериментальные данные в координатах 1/r0 – 1/[S]0 или r0 – r0/[S]0.
Иногда течение ферментативной реакции осложняется присутствием ингибиторов – веществ, способных образовывать комплексы с ферментом или фермент-субстратным комплексом. Различают конкурентное, неконкурентное и смешанное ингибирование.
При конкурентном механизме ингибитор (I) конкурирует с субстратом за активные участки фермента (рис. 23.2). Как только ингибитор занимает активный центр фермента, субстрат уже не может связаться с последним. Простейшая кинетическая схема данного процесса имеет вид:
|
E + S |
|
k1 |
ES |
k2 |
E + P , |
|
|
|
k-1 |
|
||||
|
|
|
|
|
|
|
|
E + I |
|
|
EI , |
KI = [E][I] / ([EI]) . |
|||
|
|
||||||
|
|
||||||