7. Ферменты: общая характеристика, свойства, представления о биологическом катализе.

Ферменты являются белками. Их роль уникальна: они увеличивают скорость протекания химической реакции, однако при этом не расходуются. В 1926 г. был впервые очищен и выделен в виде белковых кристаллов фермент уреаза, катализирующий реакции расщепления мочевины до аммиака и диоксида углерода. К настоящему времени в кристаллическом виде получены сотни различных ферментов, расшифрованы их аминокислотные последовательности, изучается их роль в метаболических превращениях.

В роли биокатализаторов могут выступать и небелковые соединения. Например, некоторые типы РНК вызывают гидролиз фосфодиэфирных связей нуклеиновых кислот. Такие молекулы РНК с каталитической активностью называют рибозимами, однако их значение в химическом превращении соединений намного меньше, чем у ферментов.

Свойства ферментов

- Все ферменты - белковой природы.

- Ферменты обладают высокой молекулярной массой.

- Они хорошо растворимы в воде, при растворении образуют коллоидные растворы.

- Все ферменты - термолабильны, т.е. оптимум действия 35 – 45^оС

- По химическим свойствам являются амфотерными электролитами.

- Ферменты высокоспецифичны по отношению к субстратам.

- Ферменты для своего действия требуют строго определенного значения рН (пепсин 1.5 – 2.5).

- Ферменты обладают высокой каталитической активностью (ускоряют скорость реакции в 106 – 1011 раз).

- Все ферменты способны к денатурации по воздействием сильных кислот, щелочей, спиртов, солей тяжелых металлов.

Специфичность действия ферментов:

По специфичности действия ферменты делятся на две группы: обладающие абсолютной специфичностью и с относительной специфичностью.

Относительная специфичность наблюдается, когда фермент катализирует реакции одного типа с более чем одним структуроподобным субстратом. Например, пепсин расщепляет все белки с животного происхождения. Такие ферменты действуют на определенный тип химической связи, в данном случае на пептидную связь. Действие этих ферментов распространяется на большое число субстратов, что позволяет организму обойтись небольшим числом пищеварительных ферментов.

Абсолютная специфичность проявляется тогда, когда фермент действует лишь на одно-единственное вещество и катализирует лишь определенное превращение данного вещества. Например, сахараза расщепляет только сахарозу.

Обратимость действия:

Некоторые ферменты могут катализировать как прямую реакцию, так и обратную. Например, лактатдегидрогеназа, фермент катализирующий окисление лактата до пирувата и восстановление пирувата до лактата.

Под биокатализом, который также называют ферментативным катализом либо биотрансформацией, понимается применение ферментов для ускорения химических реакций. Область применения биокатализа постоянно расширяется, поскольку химики стремятся использовать более эффективные и экологически чистые химические процессы, позволяющие одновременно снижать затраты.

Использование ферментов, выделенных ферментов или целых клеток в качестве катализаторов имеет ряд преимуществ по сравнению с использованием традиционных металлических катализаторов. Во-первых, ферменты высокоэффективны — они обеспечивают более высокие скорости реакции, чем при катализе с применением химикатов, даже при более низких концентрациях. Во-вторых, ферменты работают при невысоких значениях температуры и pH, а также в водных средах, что делает возможным их применение в крупномасштабных экологически чистых процессах. В-третьих, ферменты обладают высокой специфичностью — будучи химио-, регио-, диастерео- и энантиоселективными, они воздействуют на конкретные функциональные группы. Наконец, ферменты снижают стоимость химического синтеза и могут производиться в массовом порядке.