Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
BKh_otvety_1_1.doc
Скачиваний:
22
Добавлен:
02.09.2019
Размер:
1.71 Mб
Скачать
  1. Витамин с. Химическая природа, распространение. Участие в обменных процессах.

Водорастворимый. Антискорбутный/аскорбиновая кислота. Сут.потр. 75-120мг. Салат, капуста, укроп, черная смородина, шиповник, картофель.

Биологич.роль: окисление НАДН. Участиев ОВР, р.гидроксилирования пролина, лизина, при синтезе коллагена, гормнов коры надпочечников, трп; синтез катехоламинов(адренал). Антиоксидант: блокир.своб.радикалы. В обмене железа, включ.его в трансферрин. Образование желч.кислот.

Авитаминоз:поражение сосудистой стенки, опорных тканей; уменьш.массы тела, общая слабость, одышка, цинга. Скорбут. Гнойные воспаления.

    1. Парные соединения мочи.

микробные ферменты кишечника вызывают постепенное разрушение боковых цепей циклических аминокислот, в частноститирозина и триптофана, с образованием ядовитых продуктов обмена – соответственно крезола и феноласкатола и индола.

После всасывания эти продукты через воротную вену попадают в печень, где подвергаются обезвреживанию путем химического связывания с серной или глюкуроновой кислотой с образованием нетоксичных, так называемых парных, кислот (например, фенолсернаякислота или ска-токсилсерная кислота). Последние выделяются с мочой

Индол (как и скатол) предварительно подвергается окислению в индоксил (соответственно скатоксил), который взаимодействует непосредственно в ферментативной реакции с ФАФС или с УДФГК. Так, индол связывается в виде эфиросерной кислоты. Калиевая соль этой кислоты получила название животного индикана, который выводится с мочой. По количеству индикана в моче человека можно судить не только о скорости процесса гниения белков в кишечнике, но и о функциональном состоянии печени. О функции печени и ее роли в обезвреживании токсичных продуктов часто также судят по скорости образования и выделения гиппуровой кислоты с мочой после приема бензойной кислоты

Билет№22

  1. Непрямое дезаминирование аминокислот, биологическое значение. Роль глутаматдегидрогеназы. Виды аминотрансфераз, их специфичность.

Непрямое дезаминирование.

1)Трансаминирование

АК + альфа-КГ аминотрансфераза, вит.В6альфа-кеток-та + глутамат

Механизм: 1. АК+ФП  альфа-кетокта + ФП-амин

  1. ФП-амин + альфа-КГ  ФП +глутамат

Аминотрансферазы облад.субстратной специфичностью:

Ала+-КГ АЛТ, В6  ПВК / глутамат

Аспартат +-КГ АСТ, В6  оксалоацетат +глутамат

2)окислительное дезаминирование глутамата

Роль: - синтез заменимых АК

- Т-первая реакция непрямого дезаминирования с образованием кетокислот, к-рые используются на гюконеогенез, или окисляются в ЦТК

- р.обратимы;их можно рассм.как р.анаболизма, так и катаболизма.

В тканях при физиологич.знач.рН(7,3-7,4) активна только 1 L-оксидаза – глутамат-ДГ;ее небелковым компонентом является НАД или НАДФ. Оксидазы остальных АК активны только про рН=10, а при этом они неактивны.(в кач.небелк.компонента имеют ФМН) – прямому ок-ному дезаминированию подверг.только глутамат.

  1. Переваривание и всасывание простых и сложных липидов в жкт. Возрастные особенности.

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]