- •Опорні лекції Статична біохімія
- •Лекція №1. Біохімія як наука. Хімічний склад організму. Хімічний склад харчових продуктів
- •З авдання біохімії:
- •Хімічний склад живих організмів
- •Знаходження води
- •Вміст води в харчових продуктах
- •Вода в продуктах
- •3 Основні групи компонентів, що формують хімічний склад харчового продукту:
- •Всі речовини, які входять до складу харчового продукту поділяють на:
- •Вміст білка в тканинах тварин і в рослинах
- •Функції білків в організмі
- •В торинна структура
- •К ласифікація білків:
- •Ф ізико-хімічні властивості білків:
- •У харчових продуктах білки знаходяться в колоїдному стані:
- •Утворення пластівців
- •Глобулярні
- •Денатурація
- •Коагуляція
- •Утворення гелів
- •Ущільнення гелю, виділення рідини
- •Фібрилярні
- •Зварювання
- •Дезагрегація
- •Методи виділення і очищення білків
- •Методи визначення білків
- •Якісне і кількісне визначення білків
- •Визначення вмісту загального та білкового азоту за методом Кьєльдаля
- •Визначення загального білка за біуретовою реакцією
- •Функціональні властивості білків
- •Лекція № 3. Ліпіди. Жири
- •Вміст жирів у харчових продуктах
- •Хімічні властивості жирів
- •Гідроліз в харчових виробництвах:
- •Фактори, які випливають на процес окислення ліпідів:
- •Методи виділення ліпідів із сировини та харчових продуктів і їх аналіз
- •Метод Сокслета для визначення вмісту сирого жиру
- •Лекція №4. Вуглеводи
- •Найважливіші представники моносахаридів і дисахаридів
- •Властивості моносахаридів Фізичні властивості моносахаридів і дисахаридів:
- •Властивості дисахаридів
- •Найважливіші представники полісахаридів
- •Гомополісахариди
- •Роль харчових волокон (25г на добу):
- •Гетерополісахариди
- •Методи визначення вуглеводів у харчових продуктах
- •Зв’язування ароматичних речовин
- •Утворення продуктів неферментативного потемніння та харчового аромату
- •Структурно-функціональні властивості полісахаридів
- •Речовини полісахаридної природи, які змінюють структуру і фізико-хімічні властивості харчових продуктів
- •Модифіковані целюлози та їх технологічні функції:
Вміст білка в тканинах тварин і в рослинах
Органи і тканини тварин |
Вміст білка (в% від маси) |
Органи і тканини рослин |
Вміст білка (в% від маси) |
м’язи |
18 ‑ 23 |
насіння |
10 ‑ 13 |
печінка |
18 ‑ 19 |
стебло |
1,5 – 3,0 |
легені |
14 ‑ 15 |
листя |
1,2 – 3,0 |
нирки |
16 ‑ 17 |
коріння |
0,5 – 3,0 |
мозок |
7 ‑ 9 |
плоди |
0,3 – 1,0 |
Функції білків в організмі
Структурна функція. Забезпечується структурними білками, які відповідають за підтримання форми і стабільності клітин і тканин. Приклади: колаген, гістони (організують укладання ДНК в хроматині).
Транспортна функція. Забезпечується білками: гемоглобін (переносник кисню та вуглекислого газу до тканин і легень), преальбумін (переносник гормонів щитовидної залози – тироксин і трийодтиронін), іонні канали (транспорт іонів і метаболітів через біологічні мембрани).
Захисна функція. Забезпечує білок-імуноглобулін G, який утворює на еритроцитах комплекс з мембранними гліколіпідами.
Регуляторна функція. В біохімічних сигнальних ланцюгах білки виконують функції сигнальних речовин (гормонів) і гормональних рецепторів. Наприклад, комплекс гормону росту соматотропіну з відповідним рецептором, інсулін (гормон, що регулює вуглеводний обмін).
Каталітична функція. Забезпечують ферменти.
Рухома функція. Взаємодія актину з міозином відповідає за м’язові скорочення та інші форми біологічної рухомості.
Запасні функції. Забезпечуються запасними білками, які містяться в рослинах, і є цінними харчовими речовинами. В організмах тварин м’язові білки служать резервними харчовими речовинами, які мобілізуються при потребі.
Енергетична функція (джерело енергії). При розщепленні 1г білка виділяється 17,7кДж енергії.
Структура білкових молекул вивчалася видатними хіміками:
О.Я. Данілевський (1888 – 1891) – український хімік; Е.Фішер (1899 – 1919) – німецький хімік-органік; М.Д.Зелінський (1906 – 1934) – російський хімік-органік; Л.Полінг (1946 – 1951) – американський фізик і хімік.
Рівні структурної організації білкової молекули Головними структурними одиницями, які формують білкову молекулу, є 20 амінокислот, 2 аміди (аспарагін і глютамін) і 2 імінокислоти (пролін і оксипролін). Протеїногенні амінокислоти (α-амінокислоти) утворюють пептиди і білки. Назва пептиду складається: назва першої N-кінцевої амінокислоти з вільною NH2-групою (закінчення -ил, -іл типове для ацилів) + назва наступних амінокислот (також із закінченнями –ил, -іл) + повна назва С-кінцевої амінокислоти з вільною СООН-групою. Наприклад, пентапептид з 5 амінокислот може бути названий: гліцил-аланіл-серил-цистеінил-аланін, або скорочено Гли–Ала–Сер–Цис–Ала. |
|
|||
|
|
Схема утворення трипептиду. Хімічний синтез поліпептидів і сучасні фізико-хімічні методи дослідження білків повністю підтвердили наявність пептидних зв’язків в структурі білка. |
|