Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Курс лекций по биохимии.doc
Скачиваний:
2040
Добавлен:
13.05.2015
Размер:
729.6 Кб
Скачать

Биологический смысл образования четвертичной структуры

1) Экономия биологического материала (ДНК, РНК).

2) Сведение к минимуму ошибок синтеза.

(пример: допустим, в белке 100 тыс. аминокислот; а вероятность ошибки – 1 аминокислота на 100 тыс. аминокислот, тогда весь белок будет неактивен).

3) Существование четвертичной структуры позволяет регулировать активность ферментов.

Ферменты–специфические белки, выполняющие функции катализаторов: А →В (допустим, что продукт реакции В накапливается). Тогда он связывается с ферментом и изменяет взаимодействие протомеров; в результате этого белок теряет функциональную активность и реакция прекращается.

Таким образом, молекулы белков характеризуются определенной конформацией – пространственной структурой молекулы.

Нативная конформация – структура молекулы, в которой молекула существует в организме и функционирует (эта структура наиболее энергетически выгодна и стабильна).

Поскольку все уровни организации белковой молекулы определяются последовательностью аминокислот на первичном уровне, то полипептидная цепь способна восстанавливать нативную конформацию.

5. Классификация белков

До сих пор не существует единой, строго научной классификации белков, с помощью которой можно было бы их систематизировать. Поэтому используется несколько разных классификаций.

По составу белки делят на:

  • Простые – белки, состоящие только из аминокислот и при гидролизе распадающиеся соответственно только на аминокислоты. По характеру растворимости эти белки можно разделить на следующие группы:

1. Альбумины – белки, растворимые в воде. Альбумины легко высаливаются из водных растворов с помощью солей. Они широко распространены в органах и тканях животных и растений.

2. Глобулины – нерастворимы в чистой воде, но растворяются в слабых водных растворах различных солей. Обычно в качестве растворителя используют 10%-ный NaС1 или КCl. Глобулины встречаются как в животных, так и в растениях, однако особенно много их в белках семян бобовых.

3. Глютелины – белки растительного происхождения, растворимые в растворах щелочей, так как содержат большое количество дикарбоновых аминокислот (глутамат, аспартат). Глютелины содержатся в семенах злаков, у которых они (совместно с проламинами) составляют основную массу клейковины, а также в зеленых частях растений.

4. Проламины – белки растительного происхождения, растворимые в 50-70%-ном растворе этилового спирта. Содержат 20-25% глутамата и 10-15% пролина (отсюда название). Проламины встречаются исключительно в семенах злаков, у которых они (совместно с глютелинами) составляют основную массу клейковины.

  • Сложные – кроме белковой части, содержат небелковую группу.

1. Липопротеины (в своем составе содержат липиды).

2. Металлопротеины (содержат металлы, к примеру, многие ферменты).

3. Нуклеопротеины (содержат нуклеотиды).

4. Гликопротеины (содержат углеводы).

Липо- и гликопротеиды входят в состав мембран клеток.

По конформации белки делят на:

  1. Фибриллярные – состоят из параллельно расположенных полипептидных цепей, которые образуют волокна–фибриллы. Очень прочные, нерастворимые в воде. Выполняют структурную функцию (соединение тканей животных). Примеры: коллаген (кости), α-кератины (волосы, ногти).

  2. Глобулярные – имеют форму глобулы, растворимы в воде. Выполняют динамическую функцию (движение веществ). Примеры- ферменты, гормоны, антитела, транспортные белки.

  3. Промежуточные белки – имеют форму фибриллы, но растворимы в воде. К примеру, миозин, фибриноген.

По количеству полипептидных цепей белки делят на:

  1. Мономерные (состоят из одной полипептидной цепи).

  2. Олигомерные (состоят из нескольких полипептидных цепей).

По пищевой ценности белки делят на:

  1. Сбалансированные (полноценные); содержат все незаменимые кислоты в нужных человеку пропорциях. К ним относятся белки животного происхождения (мясо, рыба, молоко).

  2. Несбалансированные; незаменимые аминокислоты отсутствуют, либо их очень мало. К ним относятся белки растительного происхождения (за исключением сои, амаранта).

По выполняемым функциям белки делят на:

  1. Ферментативные (каталитически активные; только белки способны выполнять эту функцию).

  2. Структурные (входят в состав клеточных мембран).

  3. Строительные (например, коллаген, который входит в состав костного вещества; кератин, который входит в состав ногтей и волос).

  4. Транспортные (транспортируют различные вещества, например, белок гемоглобин переносит кислород).

  5. Защитные (например, такие белки, как антитела, обеспечивают защиту от инфекций).

  6. Регуляторные (например, гормоны – регулируют обмен веществ).

  7. Запасающие, или резервные (белки семян, яиц).

  8. Сократительные (такие белки мышечных волокон как актин и миозин).

Кроме того, белки, а точнее, образующиеся при их гидролизе аминокислоты, при полном расщеплении способны давать некоторое количество энергии. Однако энергетическая функция не является основной для белков и аминокислот.