ОСНОВНІ БІЛКИ МІОФІБРІЛ
Білок |
Доля білка % |
Функції |
|
|
|
|
|
Міозин |
|
Головний компонент товстих філаментів. Утворює |
|
44 |
зв’язки з актином. Рухається по актину за рахунок |
||
|
|
гідролізу АТФ |
|
|
|
|
|
Актин |
22 |
Головний компонент тонких філаментів. Під час |
|
скорочення вздовж нього рухається міозин |
|||
|
|
||
|
|
|
|
Тропонін(С,І,Т) |
5 |
Комплекс з 3 білків, який регулює скорочення при |
|
зв’язуванні з іонами Ca2+ |
|||
|
|
||
|
|
|
|
Тропоміозин |
5 |
Зв’язаний з актином білок, який блокує рух |
|
міозину |
|||
|
|
||
|
|
|
АКТИН
Актинова Тропоміозин глобула
Тропоніновий Тропонін С
комплекс |
Тропонін І |
|
|
|
Тропонін Т |
Спіральний
фрагмент із актинових глобул
Переплетені |
Актинова |
Глобулярні |
спіральні |
головки |
|
Філаменти |
нитка |
міозину |
Міозинові |
Межі |
-актинін |
|
Нитки |
Саркомеру |
||
|
МІОЗИН
Голівка міозину може приєднуватися до актину й володіти ферментативною спроможністю (розщеплювати АТФ)
МІОЗИН - мономер
МІОЗИН - полімер
Молекулярні механізми м’язового скорочення:
Під час скорочення м’язів під світловим мікроскопом спостерігаються такі зміни:
зменшується довжина саркомера;
зменшується довжина І-дисків;
зменшується довжина Н-зони;
довжина А дисків не змінюється.
Під час розслаблення м’язів відбуваються протилежні зміни :
збільшується довжина саркомера;
збільшується довжина І-дисків;
збільшується довжина Н-зони;
довжина А дисків не змінюється.
Молекулярні механізми м’язового скорочення:
основні положення теорія Хакслі-Хансона – теорія «ковзання» міофібрил (Huxley H.E., Hanson J., 1954)
1.Скорочення міофібрил відбувається внаслідок скорочення великої кількості саркомерів.
2.Під час скорочення довжина «тонких» актинових і «товстих» міозинових філаментів не змінюється.
3.Процес скорочення відбувається в результаті ковзання актинових філаментів вздовж міозинових.
4.Процес м’язового скорочення потребує енергії АТФ.
Роль енергії АТФ у механізмі м’язового скорочення:
Коли концентрація іонів Са2+ у цитоплазмі низька.
Розміщення тропоніну таке, що тропоміозин блокує активні центри актину. Скорочення неможливе
При зростанні концентрації іонів Са2+ в саркоплазмі м’язового волокна, ці іони взаємодіють з тропоніном С.
Конформація тропоніну змінюється.
Тропоміозин занурюється вглиб актинової філаменти. Активні центри актину звільнюються.
Скорочення стає можливим
Схема ковзання ниток актину і міозину в ході скорочення
