Классификация и номенклатура ферментов

Современные классификация и номенклатура ферментов разработаны Комиссией по ферментам Международного биохимического союза и утверждены на V Международном биохимическом конгрессе в 1961 г. в Москве.

В основу классификации легли 3 принципа:

1. Химическая природа фермента.

2. Химическая природа субстрата, на который действует фермент.

3. Тип катализируемой реакции.

Согласно современной классификации, ферменты делят на шесть классов (слайд 14).

1. Оксидоредуктазы - ферменты, катализирующие реакции окисления—восстановления:

- аэробные дегидрогеназы, или оксидазы, катализируют перенос протонов (электронов) непосредственно на кислород;

- анаэробные дегидрогеназы ускоряют перенос протонов (электронов) на промежуточный субстрат, но не на кислород.

Наиболее распространены оксидоредуктазы, содержащие в качестве активной группы никотинамидадениндинуклеотид, или НАД⁺. Кроме НАД⁺ пиридинферменты содержат в качестве кофермента нико-тинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ⁺). Коферментами оксидоредуктаз являются также флавопротеины (ФП) - флавинмононуклеотид, ФМН, и флавинадениндинуклеотид, ФАД.

2. Трансферазы - ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса различных атомов, групп атомов и радикалов.

Фосфотрансферазы- перенос остатка фосфорной кислоты. Фосфорные эфиры органических соединений обладают повышенной химической активностью. Донором фосфатных остатков в большинстве случаев является АТФ.

Аминотрансферазы ускоряют реакцию переноса аминогруппы от аминокислоты на a-кетокислоту.

Протеинкиназы ускоряют перенос остатка фосфата с АТФ на белки, изменяя их биологическую активность.

Гликозилтрансферазы ускоряют реакции переноса гликозильных остатков.

Ацилтрансферазы катализируют перенос ацилов (остатков карбоновых кислот).

3. Гидролазы - расщепление внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекулы воды. Наименование их составляют по форме «субстрат-гидролаза».

Эстеразы катализируют гидролиз сложных эфиров спиртов с органическими и неорганическими кислотами. Например, липаза ускоряет гидролиз триацилглицеринов (жиров):

триолеилглицерин

Фосфатазы катализируют гидролиз фосфорных эфиров:

глюкозо-6-фосфат + Н₂О ® глюкоза + Н₃РО₄

Гликозидазы катализируют гидролиз гликозидов. Из гликозидаз, действующих на полисахариды, наиболее известны амилазы.

(С₆H₁₀O₅)_n (крахмал) + n/2 Н₂О  n/2 С₁₂Н₂₂O₁₁ (мальтоза)

Пептидгидролазы ускоряют гидролиз пептидных связей в белках и пептидах. Различают протеиназы, являющиеся эндопептидазами, разрывающие пептидные связи в середине молекулы белка, и пептидазы, которые являются экзопептидазами и разрывают пептидные связи, образованные концевыми аминокислотами.

4. Лиазы - ферменты, катализирующие разрыв связей С—О, С—С, С—N и других, а также обратимые реакции отщепления различных групп от субстратов негидролитическим путем. Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи и выделением таких простейших продуктов, как СО₂, H₂O, NH₃ и т. д..

Углерод-углерод-лиазы – декарбоксилазы; С—N-лиаза (гистидаза).

О



СН₃–СН₂ + СО₂

СН₃–СН–С

ОН

NН₂

NН₂

5. Изомеразы - ферменты, катализирующие взаимопревращения структурных, оптических и геометрических изомеров. Мутаротаза ускоряет реакцию превращения α-D-глюкопиранозы в β-D-глюкопиранозу:

6. Лигазы (синтетазы) - ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ либо других веществ.

Одной из важнейших карбоксилаз является пируваткарбоксилаза:

СН₃-СО-СООН + СО₂ НООС-СН₂-СО-ООН

ПВК ЩУК