Понятие о структурно-функциональной единице скелетной мышечной ткани.
Основной структурной единицей скелетной мышечной ткани является мышечное волокно, состоящее из миосимпласта и миосателлитоцитов, покрытых общей базальной мембраной. Длина всего волокна может измеряться сантиметрами при толщине 50-100 мкм.
Морфофункциональная характеристика сарколеммы и её производной – поперечной тубулярной системы (т-системы).
Саркомер - структурная единица миофибриллы. Каждая миофибрилла имеет поперечные темные и светлые диски с неодинаковым лучепреломлением (анизотропные А-диски и изотропные I-диски). Каждая миофибрилла окружена продольно расположенными и анастомозирующими между собой петлями агранулярной эндоплазматической сети – саркоплазматической сети. Соседние саркомеры имеют общую пограничную структуру - Z-линию. Она построена в виде сети из белковых фибриллярных молекул, среди которых существенную роль играет альфа-актинин. С этой сетью связаны концы актиновых филаментов. От соседних Z-линий актиновые филаменты направляются к центру саркомера, но не доходят до его середины. Филаменты актина объединены с Z-линией и нитями миозина фибриллярными нерастяжимыми молекулами небулина. Посередине темного диска саркомера располагается сеть, построенная из миомиозина. Она образует в сечении М-линию. В узлах этой М-линии закреплены концы мио-зиновых филаментов. Другие их концы направляются в сторону Z-линий и располагаются между филаментами актина, но до самих Z-линий тоже не доходят. Вместе с тем эти концы фиксированы по отношению к Z-линиям растяжимыми гигантскими белковыми молекулами титина.
-
Когда миосимпласт получает сигнал о начале сокращения, он перемещается по плазмолемме в виде потенциала действия и распространяется на мембрану Т-трубочек. Поскольку эта мембрана сближена с мембранами саркоплазматической сети, состояние последних меняется, кальций освобождается из цистерн сети и взаимодействует с актиномиозиновыми комплексами (они сокращаются). Когда потенциал действия исчезает, кальций снова аккумулируется в канальцах сети и сокращение миофибрилл прекращается. Для развития усилия сокращения нужна энергия. Она освобождается за счет превращения АТФ в АДФ. Роль АТФ-азы выполняет миозин. Источником АТФ служат главным образом митохондрии, поэтому они и располагаются непосредственно между миофибриллами.
Характеристика ядер скелетного мышечного волокна.
Ультраструктура саркоплазмы скелетной мышечной ткани (органеллы общего, специального значения, включения).
Система продольных канальцев (L-система), её происхождение и значение.
Гладкая ЭПС образует систему L-канальцев, образующих в каждом диске сложные структуры. Эти структуры состоят из L-канальцев, расположенных вдоль миофибрилл и соединяющихся с поперечно направленными L-канальцами (латеральными цистернами).
Функции гладкой ЭПС (системы L-канальцев):
1) транспортная;
2) синтез липидов и гликогена;
3) депонирование ионов Са2+.
Светооптическое строение мышечного волокна.
Строение миофибриллы на свето- и электроннооптическом уровнях.
Под электронным микроскопом миофибриллы представляют агрегаты из толстых (меозиновых) филаментов ( диаметр 14 нм, длина 1500 нм, расстояние между ними 20-30 нм). Между толстыми филаментами располагаются тонкие филаменты ( диаметр 7-8 нм).
Толстые филаменты (миозиновые нити) состоят из молекул белка миозина. Он является важнейшим сократительным белком мышцы. При непосредственном участии миозина химическая энергия трансформируется в механическую работу. Каждая миозиновая нить состоит из 300-400 молекул миозина. Молекула миозина – это гексамер, состоящий из двух тяжелых и четырех легких цепей. Тяжелые цепи представляют собой две спирально закрученные полипептидные нити. Они несут на своих концах глобулярные (шаровидные) головки. Между головкой и тяжелой цепью – шарнирный участок, с помощью которого головка может изменять свою конфигурацию. В области головок - легкие цепи (по две на каждой). Молекулы миозина уложены в толстой нити таким образом, что их головки обращены наружу, выступая над поверхностью толстой нити, а тяжелые цепи образуют стержень толстой нити.
Тяжелые и легкие цепи в молекуле миозина можно разделить обработкой мочевиной, гуанидинхлоридом и др. При мягкой обработке можно отделить только легкие цепи. Миозину свойственна АТФ-азная активность – высвобождающаяся энергия используется для мышечного сокращения.
Тонкие нити (актиновые нити). Образованы тремя белками: актином, тропонином и тропомиозином. Основным по массе белком является актин, который образует спираль. Молекулы тропомиозина располагаются в желобке этой спирали, молекулы тропонина располагаются вдоль спирали.
Толстые нити занимают центральную часть саркомера–А-диск, тонкие занимают I диски и частично входят между толстыми миофиламентами. Только толстые нити содержит Н-зона.
Под световым – см. выше
Опорный аппарат мышечного волокна (промежуточные филаменты).
Биохимический состав и значение белков, образующих миофибриллы.
См. вопрос №7
Понятие о саркомере.
См. вопрос №7
Типы скелетных мышечных волокон.
Гистофизиология скелетной мышечной ткани.
Состояние покоя
В отсутствие ионов Са2+ тонкие и толстые нити не взаимодействуют, т.к. в тонких миофиламентах комплекс тропонина и тропомиозина блокирует активные центры двойной актиновой нити.
Сокращение
В присутствии Са2+ и АТФ меняется конфигурация тропонина и тропомиозина, центры актина освобождаются, замыкаются мостики между тонкими и толстыми филаментами и затем быстро размыкаются с небольшим перемещением миофиламентов друг относительно друга. Чередование замыкания и размыкания мостиков приводит к тому, что тонкие филаменты вдвигаются между толстыми ещё глубже, отчего I-диски и Н-зона становятся тоньше, а тёмная часть А-диска - шире.
Кроме Са2+, для взаимодействия актиновых и миозиновых миофиламент, как отмечалось, необходим АТФ (аденозинтрифосфат) –низкомолекулярное вещество, служащее источником энергии. При этом взаимодействии АТФ разрушается (до АДФ и фосфата), благодаря АТФазной активности миозина. В свою очередь, АТФ образуется в реакциях распада гликогена и других энергетических субстратов.
