- •1. Общее понятие об обмене веществ. Катаболизм и анаболизм. Основные этапы. Значение атф и других макроэргических соединений в обеспечении энергией процессов жизнедеятельности.
- •2. Производные моносахаридов, образующиеся в организме (фосфорные эфиры, уроновые кислоты, аминосахара), их биологическое значение.
- •3. Биосинтез холестерина. Схема процесса. Атеросклероз и связь нарушений метаболизма холестерина и липопротеинов.
- •4. Минеральные вещества крови (фосфор, кальций, натрий, калий, железо) Участие в обмене. Роль гормонов в регуляции обмена солей
- •1. Основные этапы биосинтеза белка. Роль нуклеиновых кислот, активация аминокислот. Рабочий цикл рибосомы.
- •2. Гетерополисахариды (классы гликозаминогликанов).Строение, распространение в организме и биологическая роль.
- •3. Структура ферментов. Активный центр. Механизм образования фермент-субстратного комплекса. Аллостерические участки, их биологическая роль.
- •4. Состав молока и роль в питании растущего организма. Сравнительная оценка состава коровьего и женского молока. Преимущества естественного вскармливания.
- •1. Свойства и биологическая роль белков. Белки как гидрофильные коллоиды. Реакции осаждения белков, использование реакций осаждения в медицинской практике. Методы очистки и разделения белков.
- •3. Понятие об энергии активации. Образование фермент-субстратного комплекса. Принципы количественного определения активности ферментов. Единицы активности.
- •4. Содержание и формы билирубина в крови. Диагностическое значение форм билирубина.
- •1. Белки как амфотерные электролиты. Механизм образования заряда. Изоэлектрическая точка белков. Свойства белков в изоэлектрическом состоянии.
- •2. Биосинтез и мобилизация гликогена, последовательность реакций. Биологическая роль. Регуляция активности фосфорилазы и гликогенсинтазы.
- •3. Основные сведения о кинетике ферментативных реакций. Факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций.
- •4. Содержание глюкозы в крови. Возрастные особенности.
- •1. Гидролиз белков. Методы, условия, продукты гидролиза. Определение степени гидролиза белков. Использование гидролизатов в медицине.
- •2. Анаэробный распад глюкозы, последовательность реакций, локализация. Биологическая роль.
- •3. Стероидные гормоны, представители. Механизм действия. Особенности биосинтеза стероидных гормонов.
- •4. Содержание белков в плазме крови, возрастные особенности.
- •2. Роль анаэробного и аэробного распада глюкозы в мышцах. Судьба молочной кислоты.
- •3. Кофакторы и их связь с витаминами. Типичные примеры.
- •Строение коферментов
- •4. Содержание остаточного азота в крови. Компоненты остаточного азота.
- •1. Белки. Классификация белков. Характеристика сложных белков. Хромопротеины, классификация, строение, распространение.
- •Характеристика простых белков
- •2. Аэробное окисление углеводов, схема процесса. Образование пировиноградной кислоты из глюкозы, последовательность реакций. Челночные механизмы транспорта водорода.
- •3. Регуляция активности ферментов. Аллостерические механизмы, ограниченный протеолиз, химическая модификация ферментов. Биологическая роль регуляции активности ферментов
- •4. Возрастные особенности состава крови (белки, остаточный азот, глюкоза).
- •1. Нуклеопротеины. Современные представления о структуре и функции нуклеиновых кислот. Продукты их гидролиза.
- •2. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. Последовательность реакций, связь с дыхательной цепью.
- •3. Активаторы и ингибиторы ферментов. Типы ингибирования. Применение ингибиторов в качестве лекарственных средств.
- •4. Минеральные вещества крови. Распределение между плазмой и эритроцитами.
- •1. Днк. Первичная, вторичная и третичная структура днк. Биологическая роль днк.
- •2. Цикл трикарбоновых кислот, последовательность реакций, связь с дыхательной цепью. Биологическое значение.
- •3. Классификация ферментов. Важнейшие представители основных классов.
- •Классификация и номенклатура ферментов
- •4. Содержание кальция и фосфора в плазме крови.
- •1. Рнк. Первичная и вторичная структура рнк. Типы рнк, особенности строения, локализация в клетке. Биологическая роль.
- •2. Строение коэнзима а, участие в обмене веществ.
- •3. Энергетический обмен. Стадии катаболизма белков, липидов, углеводов. Источники восстановительных эквивалентов для электрон-транспортной цепи. Роль митохондрий в окислении водорода
- •4. Изменение содержания белков, остаточного азота, глюкозы крови при заболеваниях.
- •1. Гликопротеины. Их строение, классификация, представители гликопротеинов, биологическая роль.
- •2. Пентозофосфатный путь окисления глюкозы, основные этапы процесса. Биологическое значение цикла. Наследственные нарушения
- •3. Митохондриальная цепь окисления водорода. Образование электрохимического трансмембранного потенциала, его использование.
- •4. Анализ желудочного сока.
- •1. Липопротеины. Их строение, классификация. Состав и функции липопротеинов крови.
- •2. Роль печени в обмене углеводов. Глюконеогенез, субстраты для синтеза, схема реакций.
- •3. Тканевое дыхание, последовательность реакций. Продукция энергии в дыхательной цепи.
- •4. Формы кислотности желудочного сока.
- •1. Хромопротеины, их строение, биологическая роль. Основные представители хромопротеинов.
- •2. Аэробное окисление углеводов, схема процесса. Образование пировиноградной кислоты из глюкозы, последовательность реакций. Челночные механизмы транспорта водорода.
- •3. Надн-оксидазная система: над-зависимые дегидрогеназы, флавиновые дегидрогеназы, железосероцентры. Строение, их роль в транспорте электронов.
- •4. Возрастные особенности состава желудочного сока.
- •1. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Потребность организма в белках в зависимости от возраста. Белковый минимум. Формы баланса азота в организме. Возрастные особенности.
- •2. Биосинтез глюкозы (глюконеогенез). Возможные предшественники, последовательность реакций. Глюкозо-лактатный цикл (цикл Кори). Физиологическое значение.
- •3. Цикл кислорода дыхательной цепи. Цитохромоксидаза, строение, биологическая роль.
- •4. Физико-химические показатели мочи. Возрастные особенности.
- •1. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте. Промежуточные и конечные продукты гидролиза белков. Использование аминокислот в тканях.
- •2. Сахарный диабет. Характер нарушений обменных процессов при сахарном диабете. Нарушение уронатного пути использования глюкозы как основа нарушений структуры гликозаминогликанов.
- •3. Образование макроэргических соединений в цепи тканевого дыхания. Характеристика процесса с помощью коэффициента р/о. Разобщение окисления водорода и фосфорилирования адф в дыхательной цепи.
- •4. РН мочи в норме и при патологии.
- •1. Процессы превращения аминокислот в толстом кишечнике под влиянием гнилостных бактерий. Обезвреживание продуктов гниения.
- •2. Наследственные нарушения обмена моносахаридов и дисахаридов: галактоземия, фруктозурия, непереносимость дисахаридов. Гликогенозы и агликогенозы.
- •3. Окислительное и субстратное фосфорилирование в процессе биологического окисления.
- •4. Пигменты мочи и их происхождение.
- •1. Основные пути использования аминокислот после всасывания. Синтез креатина, креатинфосфата, биологическая роль. Образование креатинина.
- •2. Современные данные об активных формах углеводов, жирных кислот и аминокислот.
- •3. Надн-оксидазная система: убихинон, цитохромы в, с1,с. Строение, их роль в транспорте электронов.
- •4. Органические вещества мочи, их происхождение.
- •1. Роль нуклеиновых кислот в биосинтезе белка. Характеристика генетического кода. Строение и роль т-рнк.
- •2. Взаимосвязь белкового, углеводного и липидного обменов. Роль ключевых метаболитов глюкозо-6-фосфата, пировиноградной кислоты и ацетил-КоА.
- •3. Образование со2 в процессе биологического окисления. Типы декарбоксилирования в цикле трикарбоновых кислот.
- •4. Азотсодержащие вещества мочи. Возрастные особенности.
- •1. Основные этапы биосинтеза белков (активация аминокислот, фазы трансляции, участие рибосом).
- •2. Липиды, классификация и распространение. Химическая природа, свойства и биологическая роль триацилглицеринов.
- •3. Микросомальное и митохондриальное окисление, сходства и различия. Пути использования кислорода. Токсичность кислорода. Механизмы защиты.
- •4. Содержание мочевой кислоты в крови. Причины гиперурикемии.
- •2. Классификация глицерофосфолипидов, химическое строение и биологическая роль в организме.
- •3. Витамины и их значение в жизнедеятельности человека. Классификация витаминов. Участие в обмене веществ.
- •4. Индикан мочи, значение исследования.
- •1. Основные типы превращений аминокислот в тканях (дезаминирование, трансаминирование, декарбоксилирование).
- •2. Стерины, стериды, их представители. Биологическая роль холестерина как предшественника других стеринов.
- •3. Витамин с. Химическая природа, распространение, участие в обменных процессах.
- •4. Парные соединения мочи.
- •1. Непрямое дезаминирование аминокислот, биологическое значение. Роль глутаматдегидрогеназы. Виды аминотрансфераз, их специфичность.
- •Специфичность.
- •2. Переваривание и всасывание простых и сложных липидов в желудочно-кишечном тракте. Возрастные особенности.
- •3. Витамин в1. Химическая природа, распространение, участие в обменных процессах.
- •4. Минеральные вещества мочи.
- •1. Образование и обезвреживание аммиака. Биосинтез мочевины, последовательность реакций. Роль печени в мочевинообразовании. Возрастные особенности
- •2. Судьба всосавшихся простых и сложных липидов. Жировые депо. Липотропные вещества и их роль.
- •3. Витамин в2. Химическая природа, распространение, участие в обменных процессах.
- •4. Реакции на патологические составные части мочи (белок, глюкоза, кровь, ацетоновые тела). Методы экспресс-диагностики.
- •1. Процессы образования конечных продуктов обмена простых белков. Основные источники аммиака. Роль глутамина в обезвреживании аммиака и синтезе ряда соединений.
- •3. Витамин рр. Химическая природа, распространение, участие в обменных процессах.
- •4. Способы определение белка в моче.
- •1. Распад пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований. Конечные продукты, пути выведения.
- •2. Желчные кислоты, строение, свойства. Участие в переваривании и всасывании липидов. Конъюгация желчных кислот, биологическая роль
- •3. Витамин в6. Химическая природа, распространение, участие в обменных процессах.
- •4. Глюкозурия и ее причины.
- •2. Окисление высших жирных кислот. Последовательность реакций β-окисления. Связь окисления жирных кислот с цитратным циклом и дыхательной цепью.
- •3. Витамин а. Химическая природа, распространение, участие в обменных процессах.
- •4. Соединительная ткань. Классификация. Клеточные элементы. Основные белки соединительной ткани. Межклеточный матрикс, представление о гликопротеинах соединительной ткани.
- •1. Обмен триптофана. Образование серотонина, биологическая роль. Кинурениновый и серотониновый пути превращения триптофана.
- •2. Биосинтез жирных кислот, последовательность реакций. Регуляция биосинтеза.
- •3. Витамин d. Химическая природа, распространение, участие в обменных процессах.
- •4. Кетонурия и ее причины.
- •1. Переваривание и всасывание нуклеопротеинов в желудочно-кишечном тракте. Судьба всосавшихся продуктов.
- •2. Биосинтез триацилглицеринов, способы синтеза, последовательность реакций. Роль инсулина, адреналина, глюкогона в регуляции синтеза. Значение процесса.
- •3. Гормоны и их классификация. Представление об основных механизмах гормональной регуляции метаболизма.
- •4. Креатинурия и ее причины.
- •1. Пути распада пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов в тканях. Конечные продукты. Нарушение обмена нуклеотидов. Биохимические основы подагры.
- •2. Переваривание и всасывание липидов в желудочно-кишечном тракте.
- •3. Гормоны щитовидной и паращитовидных желез. Химическое строение и участие в обменных процессах.
- •4. Протеинурия и ее причины.
- •1. Биосинтез днк. Днк-полимеразы. Повреждения и репарация днк. Наследственные заболевания, связанные с нарушением репарации днк.
- •2. Буферные системы крови. Роль буферных систем в поддержании гомеостаза рН. Кислотно-основное состояние. Понятие об ацидозе и алкалозе.
- •3. Гормоны надпочечников. Глюкокортикоиды и минералокортикоиды. Химическое строение и участие в обменных процессах.
- •4. Гематурия и гемоглобинурия, их причины.
- •1. Биосинтез рнк. Процессинг матричной и транспортной рнк. Обратная транскрипция, биологическая роль.
- •2. Гемоглобин, строение и свойства. Возрастные особенности. Понятие об аномальных гемоглобинах.
- •3. Функции почек. Транспорт веществ в процессе секреции и реабсорбции. Реабсорбция глюкозы, аминокислот, профильтровавшихся белков. Пороговые и беспороговые вещества.
- •4. Фенилкетонурия, алкаптонурия. Причины их возникновения.
- •1. Биосинтез пуриновых нуклеотидов. Роль фолиевой кислоты. Синтез дезоксирибонуклеотидов, роль системы тиоредоксина. Синтез нуклеозидтрифосфатов.
- •2. Депонирование и мобилизация жиров в жировой ткани. Транспорт и
- •3. Ферменты сыворотки крови. Классификация. Диагностическое значение их определения.
- •4. Роль воды в организме. Содержание и распределение воды в тканях. Возрастные особенности. Регуляция водного обмена.
- •1. Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов. Особенности синтеза тимидиловых нуклеотидов, тимидилатсинтетаза, роль тетрагидрофолиевой кислоты (тгфк). Нарушение синтеза пиримидиновых нуклеотидов.
- •2. Механизмы защиты от активных форм кислорода. Ферментные и неферментные звенья антиоксидантной защиты.
- •3. Пантотеновая кислота. Химическая природа, распространение, участие в обменных процессах.
- •4. Гомеостатическая функция почек. Участие почек в регуляции кислотно-основного состояния. Процессы ацидо- и аммониогенеза. Титруемая кислотность мочи. Аммонийные соли.
- •1. Распад хромопротеинов в тканях. Фазы превращений билирубина. Исследование желчных пигментов с диагностической целью.
- •2. Биосинтез холестерина, последовательность реакций до образования мевалоновой кислоты, представление о дальнейших этапах. Транспорт холестерина. Холестерин и атеросклероз.
- •3. Гормоны поджелудочной железы. Химическое строение и участие в обменных процессах.
- •4. Мышечная ткань. Химический состав, возрастные особенности. Химизм мышечного сокращения. Источники энергии.
- •3. Гомополисахариды (крахмал и гликоген). Химическое строение, свойства. Особенности распада в желудочно-кишечном тракте и тканях.
- •4. Нервная ткань. Химический состав, особенности обмена. Возрастные особенности.
- •1. Хромопротеины, их строение, биологическая роль. Основные представители хромопротеинов.
- •2. Аэробное окисление углеводов, схема процесса. Образование пировиноградной кислоты из глюкозы, последовательность реакций. Челночные механизмы транспорта водорода.
- •3. Гормоны половых желез. Химическое строение и участие в обменных процессах.
- •4. Индикан мочи, происхождение, диагностическая роль.
3. Гормоны поджелудочной железы. Химическое строение и участие в обменных процессах.
Инсулин – вырабатывается бета-клетками поджелудочной железы в виде преинсулина. Молекула инсулина содержит 51 а/к, состоит из 2х полипептидных цепей, соединенных между собой дисульфидными мостиками, альфа-цепь – 20 а/к, бета 31а/к. Рецепторы инсулина имеют две альфа-субъединицы, которые проникают через клеточную мембрану, и две бета-субъединицы, которые нах-ся в цитозоле. Механизм мембранный внутриклеточный, посредник неизвестен. При повышении глюкозы происходит секреция инсулина, т.к. он регулирует уровень глюкозы в крови. Гипофункция – сахарный диабет, гипергликемия, глюкозурия, замедление биосинтеза белков и жиров, отрицательный азотистый баланс, усиление мобилизации жиров из депо, кетонурия. Глюкогон – вырабатывается альфа-клетками поджелудочной железы. По химической природе это линейно расположенная полипептидная цепь – 29 а/к. Механизм мембранный внутриклеточный, посредник цАМФ. Понижение уровня глюкозы приводит к синтезу глюкогона; он увеличивает концентрацию глюкозы в крови за счет распада гликогена в печени. Гиперфункция – усиленный распад гликогена.
4. Мышечная ткань. Химический состав, возрастные особенности. Химизм мышечного сокращения. Источники энергии.
Составляет 40-42%от массы тела. Основная f-обеспечить подвижность путем сокращения и последующего расслабления. При этом осущ.работа, связанная с превращением химической Е в механическую.
Мышцы: 1)гладкие(непроизвольные) 2)П/п: 1.скелетные(произвольные), 2.сердечная(непроизв.)
Имеют разный механизм регуляции.
Гладкие иннервируются ВНС;представлены в киш.тракте, мочев.пузыре, кров.сосудах, матке, мочеточнике, семявыв.протоке. Клетки одноядерные, веретенообразные, актин(А)расположен прод.тяжами, формируя многочисл.тонкте нити. В расслаб.мышце миозин(М)в неполяриз.форме. Полимеризация М(формирование толстых нитей)просих.в процессе сокращения.
Скелет.мышцы сокр-ся с большей скоростью, иннерв.соматич.НС; кл.серд.мышцы не явл.многоядер. и соед.с помощью вставочн.дисков(близки к z-дискам по f)
Поперечно-полосатые.
До 50мм в длину, толщиной до 50мкм;это многоядерные кл., т.к. возникли в онтогенезе в рез-те слияния неск.кл. Имеют: 1)мембр,(сарколемма) 2)цитоплазму(сарко-), 3)органеллы, ответственные за сокращение=миофибриллы, 4)ЭПР(депо Са), 5)глк и гликолитич.ферменты, АТФ и креатинфостат, 6)Б дистрофин.
Саркомер – повтор.элемент. полоса А, полоса Н, z-линия, М-линия.
Толстые d=15нм, содерж.М; тонкие d=3нм, содерж.А, тропомиозин, тропонин.
К z-пластинке присоед.концы:*ТМ, *Тинина – Б., соед.толстые филаменты с z-дисками, *А, кот.присоед.концы F-актина.
В М-линиях –миомезин – соед. «хвосты» М и КФкиназа.
Химич. состав
75-80%-Н2О
20-25%-сухой остаток: *85%-Б: стромин(коллаген и эластин), саркоплазматич.Б(миоальбумин, миоглобулин, ферменты гликолиза и гликогенолиза), сократит.(А,М,ТМ,Фн); *15%-другие: N-содерж.(глутамин, карнозин, ансерин, креатин, креатинин, своб.АК), Р-содерж. (КФ, АТФ и др.нуклеотиды), Л(фосфоглицериды, ХС), мин.в-ва, У(осн. – глк)
Карнозин:
Мышечные Белки:
Миозин 520кДа
50% от всех миофибриллярных Б
Гл. f – при физ.значениях ионной силы, pH, Са2+ мол-лы М спонтанно обр.волокна
- обл. АТФ-азной активностью: АТФ+Н2О ⇄ АДФ + Фн + Н
- М связ. F-актин →мыш.сокращение.
Строение: 6 попарно идентич.субъед.; 2 тяж.и 4 легкие цепи
Глоб.головки имеют центры связ-я с АТФ и 2 участка – с лег.цепями. Головки прикреп.с помощью шарнира – деспирализ.участок. В филаменте они обращ.наружу, а хвосты стыкуются в центре линии М.
А 42 кДа
20% от всех Б мышц
Актин+АТФ⇄ (Mg2+)F-актин –АДФ-Фн(АТФ для конформац.изменений)
Тропомиозин 65кДа, 4-30%(в п/п мышцах мало, в гл.-много)
1 мол. ТМ на 7 мол.А→устойч.стра-ра тонк.филамент.
Тропониновый комплекс: -Тн-Т→обеспеч.связь с ТМ, -Тн-J→ингибир.АТФазную акт-ть М, -Тн-L→связ.Са2+
Субъед. J,L имеют глобуляр.головку, а Т-длинный хвост, кот.связ. с ТМ и опред.положение всего комплекса на тонкой филаменте.
Механизм мышечного сокращения.
При взаимод.нитей М и А происх.преобр-е хим. Е от макроэрг.связей в механич. Е.
1 стадия: гидролиз АТФ М-ом идет быстро
2 ст.: продукты р-ции – АДФ, Фн – высвоб.мелденно и связаны с головкой М, кот.может вращаться под большими углами.
3 ст.: при поступ.сигнала сокр-я головки М прочно связ.с А-филаментом под углом 90→обр-е актомиозин-АДФ и высвоб-ся Фн.
4 ст.: поскольку наим.Е актомиоз.связь имеет при угле 45, то происх.наклон миоз.головки на 45, что сопровожд.выделением АДФ и скольжением тонк.А-нити вдоль толстой→укорочение саркомера на 10-15нм, а затем новая АТФ связ-ся с М-головками в актомиозине→отсоединение А от М и возвращает систему к 1 фазе.
КПД ок.50% - довольно высок.
Источники АТФ:
Кол-во АТФ такое незначит., что его хватило бы на долю секунды→система регенерации.
1)КФК-реакция: КФ+АДФ(КФК)⇄К+АМФ
2)с помощью аденилаткиназы=миокиназы: АДФ+АДФ(Mg2+)⇄АТФ +АМФ
3)гликолиз и гликогеноллиз – в белых мышцах преобл.анаэробный гликолиз(быстрые мышцы)
4)аэробные процессы, связанные с окислит.фосфорилированием(преобл.в красных – медленных м.): аэробгликолиз, ЦТК, окисление ЖК, исп-е кетоновых тел.
Основные субстраты энегр.обмена:
В покоящ.мышцах – своб.ЖК и кет.тела
При умер. мыш. нагрузке – в доп.к ним: Глю→ПВК→АцКоА→ЦТК
При макс.мыш.наргузке – глк(путем анаэро.гликогенолиза до лактата)
Помогают дипептиды карнозина и ансерина.
БИЛЕТ № 35
1. Современные представления о строении белков. Уровни структуры белковой молекулы. Видовая специфичность белков. Конформация белковой молекулы (вторичная и третичная структуры). Типы связей в белках. Четвертичный уровень структуры.
Первичная структура белка: последовательность а/к в полипептидной цепи соединенные пептидной связью (ковалентная). Последовательность а/к, их количество, лежат в основе первичной структуры белка, в которой заложена информация о последующих уровнях структуры и биологических функциях белка. Вторичная структура белка: 1) а-спираль имеет жесткие параметры – правозакрученная спираль, шаг спирали между двумя витками 3,6 а/к, высота 0,54 нм, конформация повторяется через 5 витков или 18 а/к, многочисленные Н связи между группами NH и С-О от первой к четвертой а/к-те. 2) бета структура – слоисто-складчатая, удерживается водородными связями, пептидные цепи располагаются антипараллельно. 3) неупорядоченная нерегулярная структура – а+в структуры – перекрест где встречаются а/ альфа и бета. Третичная структура белка: упаковка полипептидной цепи в пространстве. 1) в фибриллярных белках – коллаген и эластин – 3 а-спираль, бета слой (актин, миозин) 2) в глобулярных белках – все три типа вторичных структур. Два типа связи в третичной структуре: 1) ковалентная – пептидная и дисульфидная 2) слабые связи – многочисленные водородные связи, ионные взаимодействия. Упаковка идет таким образом, что гидрофобные связи находятся ниже (по типу жирной капли) – легко разрываются при изменении рН, температуры, ионов. Четвертичная структура – это ассоциация 4х субъединиц, которые определенным образом ориентированны в пространстве относительно друг друга. Для того чтобы Нb удерживался в форме тетрамера возникают связи между одинаковыми полипептидными цепочками, а также между разными полипептидными цепочками. Субъединицы расположены в пространстве таким образом, что в центре Нb образуется центральная полость (впадина), в которой находятся 2,3-дифосфоглицириновая кислота. По мере присоединения кислорода к молекуле гемоглобина конформация четвертичной структуры меняется, при этом альфа цепи сближаются, бета расходятся, т.о. молекула Нb как бы дышит Присоединяется одна молекула кислорода к первой субъединице, что приводит к конформационным изменениям других субъединиц.
2. Переваривание и всасывание простых и сложных липидов в желудочно-кишечном тракте. Основные этапы: эмульгирование, липолиз, мицеллярная и мукозная стадии, транспорт продуктов гидролиза, их использование.
Расщепление липидов происходит в 12—перстной кишке, куда поступают липаза с соком поджелудочной железы и конъюгированные желчные кислоты в составе желчи. Эмульгирование жира — обязательное условие для переваривания, так как делает гидрофобный субстрат более доступным для действия гидролитических ферментов — липаз. Эмульгирование происходит при участии желчных кислот , которые из—за своей амфифильности, окружают каплю жира и снижают поверхностное натяжение, что приводит к дроблению капли.
Гидролиз жира осуществляется при участии панкреатической липазы , которая, сорбируясь на поверхности капель жира, расщепляет эфирные связи в триацилглицеринах (ТАГ). Жирные кислоты отщепляются прежде всего из —положения. В результате образуется — диацилглицерин, затем —моноацилглицерин, который является основным продуктом гидролиза:
Всасывание происходит также при участии желчных кислот, которые образуют вместе с моноацилглицеринами, холестерином и жирными кислотами смешанные мицеллы — растворимые комплексы, обеспечивающие переход продуктов гидролиза в клетки слизистой кишечника. Желчные кислоты с током крови доставляются в печень, затем снова секретируются желчью в кишечник, то есть повторно используются, циркулируя по кругу: печень — кишечник — печень.