- •Билет 1
- •1)Предмет и задачи биохимии.
- •Билет 2
- •3)Синтез гема. Регуляция. Порфирин.
- •Билет 3
- •1)Физ-хим свойства и методы фракционирования белков
- •2)Гликолиз
- •Билет 4
- •1)Сложные белки. Виды, структура и ф-ии
- •2)Активаторы и ингибиторы ферментов
- •Билет 5
- •2)Изоферменты и диагн значение опред их активности.
- •Билет 6
- •Билет 7
- •1)Гемоглобин
- •Билет 8
- •3)Глюкокортикоиды
- •Билет 9
- •1)Функциональные участки ферментов.
- •2)Метаболизм ацетил-КоА
- •Билет 10
- •2)Роль цикла трикарбоновых кислот во взаимосвязи обмен белков, липидов, углеводов.
- •Билет 11
- •Билет 12
- •2)Гликогенолиз. Регуляция концентрации глюкозы крови.
- •Билет 13
- •3. Гормоны поджелудочной железы.
- •Билет 14
- •1)Энзимодиагностика заболеваний внутренних органов.
- •2)Синтез высших жирных кислот.
- •3) Система антикоагулянтов.
- •Билет 15
- •Билет 16
- •3)Биологическая роль и клиническое значение определения липопротеинов плазмы крови.
- •Билет 17
- •1)Пентозный путь окисления глюкозы и его биологическая роль.
- •Билет 18
- •Билет 19
- •Билет 20
- •1)Метаболизм пировиноградной кислоты
- •Билет 21
- •Билет 22
- •3) Диагностическое значение исследования ферментов: лдг, кк, аст, алт
- •Билет 23
- •1)Метаболизм кетоновых тел.
- •Билет 24
- •3) Калликреин-кинопоказ и ренин-ангиотензиновая системы.
- •Билет 25
- •2) Витамин d (антирахитический, группа кальциферолы)
- •Билет 26
- •2) Роль почек и легких в поддержании кислотно-основного равновесия.
- •3)Обезвреживающая функция печени, механизмы конъюгации и гидроксилирования
- •Билет 27
- •Билет 28
- •1)Дезаминирование аминокислот. Виды дезаминирования. Прямое и непрямое дезаминирование.
- •Билет 29
- •1)Декарбоксилирование аминокислт. Участие биогенных аминов в регуляции обмена веществ.
- •Билет 30
- •1)Биосинтез мочевины Диагностическое значение определения в крови и моче.
- •2) Эйкозаноиды.
- •Билет 31
- •2)Гормоны гипоталамуса, их строение и функции.
- •3)Биохимические основы фагоцитоза.
- •Билет 32
- •Билет 33
- •1)Распад гемоглобина. Основные продукты распада, место их образования и пути выведения.
- •Билет 34
- •3) Лп плазмы крови, их функции.
- •Билет 35
- •3)Регуляция и поддержание кислотно-основного равновесия.
- •Билет 36
- •1) Витамин d
- •2) Регуляция и поддержание кислотно-основного равновесия.
Билет 28
1)Дезаминирование аминокислот. Виды дезаминирования. Прямое и непрямое дезаминирование.
Дезаминирование АК — реакция отщепления α-аминогруппы от АК, в результате чего образуется соответствующая α-кетокислота и выделяется молекула аммиака.
Прямое дезаминирование АК - это дезаминирование, которое происходит в 1 стадию с участием одного фермента. Прямому дезаминированию повергаются глу, гис, сер, тре, цис.
Существует 4 видова прямого дезаминирования АК:
окислительное;
внутримолекулярное;
восстановительное;
гидролитическое.
Окислительное дезаминирование:
Глутаматдегидрогеназа (глу-ДГ)
Реакция идёт в 2 этапа. Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата и образование α-иминоглутарата, затем — неферментативное гидролитическое отщепление иминогруппы в виде аммиака, в результате чего образуется α-кетоглутарат. При избытке аммиака реакция протекает в обратном направлении (как восстановительное аминирование α-кетоглутарата).
Оксидаза L-аминокислот
В печени и почках есть оксидаза L-АК, способная дезаминировать некоторые L-аминокислоты:
Оксидаза L-АК имеет кофермент ФМН. Т.к. оптимум рН оксидазы L-АК равен 10,0, активность фермента очень низка и вклад ее в дезаминирование незначителен.
Оксидаза D-аминокислот
Оксидаза D-аминокислот также обнаружена в почках и печени. Это ФАД-зависимый фермент, с оптимумом рН в нейтральной среде. Оксидаза D-аминокислот превращает, спонтанно образующиеся из L-аминокислот, D-аминокислоты в кетокислоты.
Внутримолекулярное дезаминирование:
Внутримолекулярное дезаминирование характерно для гистидина. Реакцию катализирует гистидаза (гистидин-аммиаклиаза). Эта реакция происходит только в печени и коже
Непрямое дезаминирование аминокислот происходит при участии 2 ферментов: аминотрансферазы (кофермент ПФ) и глутаматдегидрогеназы (кофермент NAD+). Непрямое дезаминирование - основной способ дезаминирования большинства аминокислот. Обе стадии непрямого дезаминирования обратимы, что обеспечивает как катаболизм аминокислот так и возможность образования практически любой аминокислоты из соответствующей α-кетокислоты
Можно выделить 4 стадии процесса:
трансаминирование с α-кетоглутаратом, образование глутамата;
трансаминирование глутамата с оксалоацета-том (фермент ACT), образование аспартата;
реакция переноса аминогруппы от аспартата на ИМФ (инозинмонофосфат), образование АМФ и фумарата;
гидролитическое дезаминирование АМФ.
2) Классификация витаминов, общие свойства и групповая характеристика. Витамин В12 , участие в обмене веществ.
Жирорастворимые
Вит.А (антиксерофтальмический) ретинол
Вит.D (атирахитический) кальциферол
Вит.Е (антистерильный) токоферол
Вит.К (антигеморрагический) нафтохинон
Водорастворимые
В1 (антиневритный) тиамин
В2 (витамин роста) рибофлавин
В3 (антидерматитный) пантотеновая кислота
В6 (антидерматитный) пиридоксин
В12 (антианемический) цианкобаламин
РР (антипеллагрический) никотинамид
Вс (антианемический) фолиевая кислота
Н (антисеборейный) биотин
С (антискорбутный) аскорбиновая кислота
Р (капилляроукрепляющий) биофловоноиды
Витамин В12
Авитаминоз:
1-экзогенный (Гастрогенный,энтерогенный)
2-эндогенный
Участие витамина в обмене веществ
1-обмен Н на группы –СООН,-NH2,-ОН
2-восстановление рибонуклеотидов и дезоксирибо
3-реакция трансметилирования
3)Дыхательная функция крови. Показатели гипоксии. Основные виды гипоксии.
Сущность дыхательной функции крови состоит в переносе кислорода гемоглобином от легких к тканям и углекислого газа от тканей к легким.
При взаимодействии молекулы кислорода с одним из четырех гемов гемоглобина происходит присоединение кислорода к одной из половинок молекулы гемоглобина (допустим, к α-цепи этой половинки). Как только такое присоединение произойдет, α-полипептидная цепь претерпевает конформационные изменения
После этого конформационные изменения α-цепи механически передаются на тесно связанную с ней β-цепь, которая также подвергается конформационным сдвигам
β-Цепь присоединяет кислород, имея уже большее сродство к нему. Таким путем связывание одной молекулы кислорода благоприятствует связыванию второй молекулы:
После насыщения кислородом одной половины молекулы гемоглобина возникает новое, внутреннее, напряженное состояние молекулы гемоглобина, которое вынуждает и вторую половинку гемоглобина изменить конформацию
Теперь еще две молекулы кислорода, по-видимому, по очереди связываются со второй половинкой 1 молекулы гемоглобина, образуя оксигемоглобин
Карбгемоглобин – соединение очень нестойкое и чрезвычайно быстро диссоциирует в легочных капиллярах с отщеплением СО2.
Гипоксия- состояние, возникающее при недостаточном снабжении тканей организма кислородом или нарушения его утилизации в процессе биологического окисления
Гипоксия вследствие понижения парциального давления кислороде во вдыхаемом воздухе. (возникает главным образом при повышении на высоты)
Гипоксия при патологических процессах, нарушающих снабжение или утилизацию кислорода тканями. (1-дыхательный тип-возникает при алвеолярной гипервентиляции(воспалительный процесс); 2-серд-сосуд тип-нарушение кровообр, привод к недост кровообр орг и ткан;3-кровяной тип-возник при уменьш кислород емкости крови при анемиях; 4-тканевой тип-нарушение способ ткани поглощ кислород из крови)