Пространственные структуры и основы функционирования белков
Знать уровни структурной организации белков и основные связи, участвующие в их формировании.
1. Познакомиться («Уровни структурной организации белков»)
Обратить внимание:
а) На разновидности вторичной структуры (-спираль, -структура).
б) На группы, участвующие в образовании межрадикальных связей;
в) На способ взаимного узнавания протомеров в олигомерном белке с учетом комплементарных поверхностей.
2. Уметь дать характеристику каждому типу структуры белка по плану:
а) Понятие;
б) Типы связей, участвующих в формировании структуры;
в) Название групп, участвующих в образовании каждого вида связи (с примерами).
3 Подобрать каждому пронумерованному названию уровня структурной организации белка соответствующее понятие, обозначенное буквой:
1. Первичная структура 2. Вторичная структура 3. Третичная структура 4. Четвертичная структура |
А. Пространственное взаиморасположение -спиралей, -структур, обусловленное образование связей между радикалами аминокислот. |
В. Порядок чередования аминоксилот в полипептидной цели. |
|
С. Объединение в определенном порядке двух или большего количества протомеров в молекулу олигомерного белка. |
|
Д. Способ укладки пептидной цепи в виде -спиралей, -структур. |
|
Е. Конформация полипептидной цепи, в образовании которой участвуют эфирные связи. |
4. Какому уровню структурной организации белка соответствует каждый пронумерованный тип связи? Подобрать пары.
1. Связь между карбоксильными и аминогруппами радикалов аминокислот. |
А. Первичная структура |
2. Связь между -амино и -карбоксильными группами аминокислот. |
В. Вторичная группа |
3. Связь между радикалами цистеина. |
С. Третичная группа |
4. Водородные связи между атомами пептидного остова |
|
5. Водородные связи между радикалами аминокислот. |
|
6. Межрадикальные гидрофобные взаимодействия. |
|
5. Получить представление о формировании центров связывания белков с лигандом.
Усвоить, что:
а) На белковых молекулах есть центры связывания (активные центры) с другими веществами (лигандами).
б)Ццентры связывания белков формируются из аминокислотных остатков, сближенных в результате формирования вторичной и третичной структуры белков.
в) Связи между белком и лигандом могут быть нековалентными и ковалентные.
г) Белки проявляют высокую специфичность (избирательность) при присоединии лигандов к центрам связывания.
д) Высокая специфичность взаимодействия белков с лигандами обеспечивается комплементарностью (химическим и пространственным соответствием) структуры центров связывания структуре лиганда.
е) Сложные олигомерные белки могут взаимодействовать с несколькими лигандами на участках, пространственно удаленных друг от друга (аллостерические лиганды).
6. Получить представление о разнообразии функций белков.
I. Заполнить таблицу «Классификация белков по функциям».
Функции белков |
примеры |
|
|
7. Усвоить понятие «денатурация белка». Денатурация белка – это разрушение нативной конформации белка, вызванное разрывом слабых связей, стабализирующих его вторичную и третичную структуры, при воздействии денатурирующего агента. Денатурация сопровождается потерей биологической активности белков.
8. Познакомиться с таблицей 2 «Реагенты и условия, вызывающие денатурацию». Обратить внимание на основные реагенты, денатурирующие белки, их влияние на связи в молекуле белка.
Денатурирующие агенты |
Особенности действия реагента |
Высокая температура (выше 60о) |
Разрушение гидрофобных и водородных связей (слабых взаимодействий)
|
Кислоты и щелочи |
Изменение диссоциации ионогенных групп, разрыв ионных и водородных связей |
Мочевина |
Разрушение внутримолекулярных водородных связей в результате образования водородных связей с мочевиной |
Спирт, фенол, хлорамин |
Разрушение гидрофобных и водородных связей |
Соли тяжелых металлов |
Образование нерастворимых солей белков и ионов тяжелых металлов |
Знать, что в биохимических исследованиях, определенно в биологическом материале низкомолекулярных соединений обычно предшествует этап удаления из раствора белков. Для этой цели чаще всего используется трихлоруксусная кислота (ТХУ). После добавления ТХУ в раствор денатурированные белки выпадают в осадок.
9. Уметь дать сравнительную характеристику структуры и свойств гемоглобина и миоглобина. Для этого обратить внимание на следующее:
а) Оба белка являются гемопротеинами и способны обратимо связывать кислород:
- гемоглобин присоединяет кислород из альвеолярного воздуха и с кровотоком доставляет его в ткани;
- миоглобин присоединяет кислород, доставляемый гемоглобином, и служит промежуточным звеном транспорта внутри клетки к митохондриям, а также для запасания кислорода в тканях.
б) Гемоглобин в отличие от миоглобина является олигомерным белком, молекула которого состоит из 4-х полипептидных цепей (4-х протомеров – 2 2).
в) Присоединение кислорода вызывает изменение расположения атома Fe в геме, что в свою очередь, влияет на конформацию полипептидной цепи. Для гемоглобина изменение конформации одного протомера при присоединений к нему первой молекулы кислорода вызывает согласованное изменение конформации других протомеров (кооперативные изменения). В результате облегчается присоединение следующих молекул кислорода.