4. Роль печени в обмене витаминов

Печень играет важную роль в метаболизме витаминов. Так, желчь способствует поглощению жирорастворимых витаминов (A, D, E, K), а сама печень является хранилищем витаминов. Водорастворимые витамины, кроме витамина В12 (кобаламин), легко всасываются из тонкой кишки. Эти витамины в основном используются в качестве коэнзимных предшественников в процессах обмена веществ.

5. Роль печени в обмене микроэлементов

Печень участвует в обмене микроэлементов. Она оказывает влияние на всасывание железа в кишечнике и депонирует его. Печень - депо меди и цинка. Она принимает участие в обмене марганца, кобальта и др.

6. Роль печени в пигментном обмене.

Продолжительность жизни эритроцитов составляет приблизительно 120 дней, после чего происходит их разрушение и освобождение гемоглобина. При разрушении гемоглобина его белковая часть (глобин) гидролизуется до аминокислот. Порфириновая часть гема (без железа) деградирует до образования желчных пигментов, которые выводятся из организма. Главным органами, в которых осуществляется разрушение эритроцитов, является печень, селезёнка и костный мозг. Распад гемоглобина протекает в макрофагах, в звёздчатых ретикулоэндотелиоцитах, а также в гистиоцитах соединительной ткани по следующей схеме.

гемоглобин→вердоглобин→биливердин→билирубин

вит. С; цит. Р450 Fe биливердинредуктаза

гемоксигеназа

7. Экскреторная функция печени.

Экскреторная функция печени. - это образование и выделение желчи в кишечник.

Гепатоциты активно секретируют желчь, примерно 500-700 мл (10 мл/кг) в сутки. основные компоненты желчи: н2о, желчные кислоты, холестерин и его эфиры, сжк, фл, пигменты (билирубинглюкурониды), муцин, минеральные вещества (k, na, ca, cl), некоторые ферменты (например, щелочная фосфатаза), неактивные продукты обмена гормонов и витаминов, чужеродные вещества. Пузырная желчь является более концентрированной, чем печеночная. хс нерастворим в воде, поэтому в желчи он образует мицеллы с желчными кислотами и фх и благодаря этому не выпадает в осадок.

Т. о., с желчью выводятся из организма не только хс, желчные кислоты и пигменты, но и многие лекарства, токсины, различные неорганические вещества (медь, цинк, ртуть).

Структура и механизмы обмена основных компонентов внеклеточного матрикса соединительной ткани.

1. Коллаген, особенности аминокислотного состава, первичной и пространственной структуры. Биосинтез и созревание коллагена.

Коллагены - семейство родственных фибриллярных белков, секретируемых клетками соединительной ткани. В межклеточном матриксе молекулы коллагена образуют полимеры, называемые фибриллами коллагена. Фибриллы коллагена обладают огромной прочностью и практически нерастяжимы.

Необычные механические свойства коллагенов связаны с их первичной и пространственной структурами. Молекулы коллагена состоят из трёх полипептидных цепей, называемых α-цепями. Идентифицировано более 20 α-цепей, большинство которых имеет в своём составе 1000 аминокислотных остатков, но цепи несколько отличаются аминокислотной последовательностью. В состав коллагенов могут входить три одинаковые или разные цепи.

Первичная структура α-цепей коллагена необычна, так цепи, перевиваясь друг около друга, образуют трёхцепочечную правозакрученную суперспиральную молекулу, часто называемую тропоколлагеном. Цепи удерживаются друг около друга за счёт водородных связей, возникающих между амино- и карбоксильными группами пептидного остова разных полипептидных цепей, входящих в состав трёхспиральной молекулы.

Важную роль в формировании коллагеновых фибрилл играют модифицированные аминокислоты: гидроксипролин и гидроксилизин. Гидроксильные группы гидроксипролина соседних цепей тропоколлагена образуют водородные связи, укрепляющие структуру коллагеновых фибрилл. Радикалы лизина и гидроксилизина необходимы для образования прочных поперечных сшивок между молекулами тропоколлагена, ещё сильнее укрепляющие структуру коллагеновых фибрилл

Таким образом, аминокислотная последовательность полипептидных цепей коллагена позволяет сформировать уникальную по своим механическим свойствам структуру, обладающую огромной прочностью.

Синтез и созревание коллагена - сложный многоэтапный процесс, начинающийся в клетке, а завершающийся в межклеточном матриксе. Синтез и созревание коллагена включают в себя целый ряд посттрансляционных изменений:

1. Гидроксилирование пролина и лизина с образованием гидроксипролина (Hyp) и гидроксилизина (Hyl);

2. Гликозилирование гидроксилизина;

3. Частичный протеолиз - отщепление "сигнального" пептида, а также N- и С-концевых пропептидов;

4. Образование тройной спирали.

5. Синтез полипептидных цепей коллагена

Основная функция сигнального пептида - ориентация синтеза пептидных цепей в полость

Гидрокслирование пролина и лизина. Роль витамина С

Гидроксилирование пролина и лизина начинается в период трансляции коллагеновой мРНК на рибосомах и продолжается на растущей полипептидной цепи вплоть до её отделения от рибосом. После образования тройной спирали дальнейшее гидроксилирование пролиловых и лизиловых остатков прекращается

Реакции гидроксилирования катализируют оксигеназы, связанные с мембранами микросом. Пролиловые и лизиловые остатки в Y-положении пептида (Гли-х-у)n подвергаются действию, соответственно, пролил-4-гидроксилазы и лизил-5-гидроксилазы. Пролил-3-гидроксилаза действует на некоторые остатки пролина в Х-положениях. Необходимыми компонентами этой реакции являются кетоглутарат, О2 и витамин С (аскорбиновая кислота). Донором атома кислорода, который присоединяется к С-4 пролина, является молекула О2, второй атом О2 включается в сукцинат, который образуется при декарбоксилировании α-кетоглутарата, а из карбоксильной группы а-кетоглутарата образуется СО2 .