Література

1. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – С. 234-235, 240-242.

2. Губський Ю.І. Біологічна хімія. Підручник. – Київ-Вінниця: Нова книга, 2007. – С. 286-295.

3. Гонський Я.І., Максимчук Т.П., Калинський М.І. Біохімія люди-ни: Підручник. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2002. – С. 406-407, 412-413.

4. Вороніна Л.М. та ін. Біологічна хімія. – Харків: Основа, 2000. – С. 332-333, 337-339.

5. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 431, 440-446.

6. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – С. 512-520.

7. Практикум з біологічної хімії / Бойків Д.П., Іванків О.Л., Коби-лянська Л.І. та ін./За ред. О.Я. Склярова. – К.: Здоров’я, 2002. – С.146-167.

8. Лабораторні та семінарські заняття з біологічної хімії: Навч. посібник для студентів вищих навч. закл. / Л.М. Вороніна, В.Ф. Десенко, А.Л. Загайко та ін. – Х.: Вид-во НФаУ; Оригінал, 2004. – С. 196-202.

ЗАНЯТИЕ 3

Тема: Дезаминирование и трансаминирование аминокислот. Определение активности трансаминаз в сыворотке крови.

Актуальность. Дезаминирование - это отщепление аминогруппы от аминокислот с обязательным образованием аммиака. Доказано существование четырех типов дезаминирования аминокислот: восстановительного, гидролитического, внутримолекулярного и окислительного. Реакция трансаминирования заключается в межмолекулярном переносе аминогруппы от аминокислоты на α-кетокислоту без промежуточного образования аммиака. В процессе реакции образуются новые амино- и α-кетокислоты. Реакции трансаминирования являются обратимыми и универсальными для всех живых организмов, катализируются ферментами аминотрансферазами (трансаминазами). Трансаминирование имеет большое значение для синтеза заменимых аминокислот и трансдезаминирования большинства аминокислот. Изучение реакций дезаминирования и трансаминирования позволит будущим врачам рационально использовать знания об обмене белков и аминокислот для анализа многочисленных его нарушений.

Цель. Выучить реакции дезаминирования и трансаминирования аминокислот в организме, их значение и механизм действия ферментов. Ознакомиться с методом определения активности аспартат- (АсАТ) и аланинаминотрансфераз (АлАТ) в сыворотке крови и его клинико-диагностическим значением.

ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОЙ РАБОТЫ

ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ ВОПРОСЫ

1. Основные пути дезаминирования аминокислот в организме.

2. Прямое и непрямое дезаминирование L-аминокислот. Механизм действия и роль оксидаз и глутаматдегидрогеназы. Клиническое значение определения активности глутаматдегидрогеназы в крови.

3. Дезаминирование аминокислот серина, треонина, цистеина та гастидина.

4. Трансаминирование, его роль в обмене аминокислот. Механизм действия аминотрансфераз. Роль витамина В₆. Клиническое значение определения аминотрансфераз в крови.

5. Реакция трансаминирования между α-кетоглутаровой и аспарагиновой кислотами. Её значение. Исследование в клинике АсАТ.

6. Реакция трансаминирования между α-кетоглутаровой кислотой и аланином. Её значение. Исследование в клинике АлАТ.

7. Реакция восстановительного аминирования α-кетоглутаровой кислоты, её роль.

ТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ

1. Какой фермент осуществляет дезаминирование глутамата?

А. Глутаматдегидрогеназа.	D. Глутаминаза.
В. γ-Глутамилтрансфераза.	Е. Цистатионин-γ-лиаза.
С. Глутаматдекарбоксилаза.

2. Укажите, какая патология наиболее вероятна при увеличении в сыворотке крови активности аспартатаминотрансферазы?

А. Хронический гепатит.	D. Сахарный диабет.
В. Почечная недостаточность.	Е. Инфаркт миокарда.
С. Несахарный диабет.

3. Укажите класс ферментов, к которому относится глутаматдегидрогеназа.

А.Трансферазы. В.Изомеразы. С. Лиазы. D. Оксидоредуктазы. Е. Лигазы.

4. Для диагностики некоторых заболеваний определяют активность трансаминаз в крови. Какой витамин входит в состав кофакторов этих ферментов?

А. В₆. В. В₂. С. В₁. D. В₃. Е. В₁₂.

5. Какое соединение является акцептором аминогрупп в реакциях трансаминирования аминокислот?

А. Аргининосукцинат. С. Лактат.	Е. Орнитин.
В. α-Кетоглутарат. D. Цитруллин.

6. По клиническим показателям пациенту назначен пиридоксальфосфат. Для коррекции каких процессов используется этот препарат?

А. Синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований.

В. Окислительного декарбоксилирования α-кетокислот.

С. Дезаминирования аминокислот.

D. Трансаминирования и декарбоксилирования аминокислот.

Е. Синтеза белка.

7. При гепатите, инфаркте миокарда в плазме крови больных резко увеличивается активность трансаминаз. Назовите возможную причину.

А. Повышение активности ферментов гормонами.

В. Повреждение мембран клеток и выход ферментов в кровь.

С. Недостаточность пиридоксина.

D. Увеличение скорости синтеза аминокислот в тканях.

Е. Увеличение скорости распада аминокислот в тканях.

8. Какая аминокислота подвергается наиболее интенсивно окислительному дезаминированию:

А. Лейцин. В. Валин. С. Глутамат. D. Серин. Е. Аспартат.

9. Какие продукты образуются при трансаминировании между α-кетоглутаратом и аланином?

А. Аспартат и лактат.	С. Глутамат и пируват.
В. Глутамат и лактат.	D. Глутамин и аспарагин.

ПРАКТИЧЕСКАЯ РАБОТА