Вторичная структура.
В структуре белковой молекулы достаточно большой полипептидной цепи практически всегда обнаруживаются упорядоченные, регулярно повторяющиеся участки. Их называют ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРОЙ белка. В типичной белковой молекуле в среднем около 60% аминокислотных остатков участвует в формировании вторичных структур. В белках встречаются пять типов вторичной структуры: правая и левая a-спирали, параллельный и антипараллельный b-слои и b-изгиб, которые стабилизированы водородными связями. Наиболее распространенные правая a-спираль и антипараллельный b-слой диаметр такой спирали без учета боковых групп - 0.6 нм. a-спираль может быть построена либо из L-, либо из D-аминокислот, но все аминокислоты должны представлять собой стереоизомеры одного и того же типа, так как пептидная цепь, состоящая из смеси остатков L- и D-аминокислот, не способна образовать спираль. Хотя из природных L-аминокислот можно построить как правую, так и левую спираль, правые спирали в белках встречаются намного чаще. Анализ частоты встречаемости различных аминокислот в определенных элементах вторичной структуры или расчеты энергии взаимодействий в олигопептидных фрагментах первичной последовательности лежат в основе различных методов предсказания наличия элементов вторичной структуры в белке. В настоящее время расположение -спиралей и b-изгибов довольно хорошо предсказывается несколькими различными методами, тогда как точность локализации b-слоев все еще оставляет желать лучшего.
Одним из основных способов формирования вторичной структуры белковых молекул является образование ‑спирали. Эта модель вторичной структуры впервые была предложена Лайнусом Полингом и Робертом Кори, которые исследовали структуру белка - кератина Согласно этой модели, полипептидная цепь представляет собой правозакрученную спираль, содержащая 3,6 аминокислотного остатка на виток и с периодом повторяемости 5,4 Å (Error: Reference source not found). Полипептидный остов образует плотные витки вокруг длинной оси молекулы, тогда как боковые радикалы выступают наружу. Спираль удерживается водородными связями между группами N-H одной пептидной связи и кислородом группы С=О, принадлежащей другой пептидной связи, расположенной через четыре аминокислотных остатка над первой в следующем витке спирали. В поперечном сечении ‑спираль выглядит диском, от которого наружу торчат боковые радикалы (рис. 2 Б). Вандер-Ваальсовы радиусы атомов таковы, что внутри спирали нет пустот, что также способствует устойчивости спирали. В белковой молекуле отдельные -спиральные участки включают в среднем 10 аминокислотных остатков, однако, в различных белках этот параметр может существенно различаться. Частота встречаемости аминокислот в спиральных участках различных белков также различается. Особая роль в формировании -спиральных структур принадлежит пролину, остаток которого в полипептидной цепи служит своего рода терминатором для -спирали.
Рис. 5. Параметры - спирали в молекулах полипептидов Стержневая модель - спирали
Вторым типом формирования вторичной структуры белков является -конформация ( по названию белка -кератина). Остов полипептидной цепи в -конформации вытянут таким образом, что имеет уже не спиральную, а зигзагообразную, гофрированную форму. В идеализированной полностью вытянутой структуре углы и равны 180°. Для ‑конформации характерно отсутствие внутрицепочечных водородных связей. Вместо них образуются межцепочечные водородные связи между пептидными группами соседних полипептидных цепей ( Рис.6).
В -слоях полипептидные цепи находятся в максимально вытянутом состоянии и на 1 аминокислотный остаток приходится 0,347 нм, тогда как в ‑спирали это расстояние составляет только 0,15 нм.
Обычно, но необязательно, в -конформации соседние полипептидные связи направлены в противоположные стороны, то есть имеют антипараллельную ориентацию. Антипарралельные структуры возникают, когда пептидная цепь поворачивается на вспять, образуя так называемую шпильку . Такая структура носит название -изгиба.. В случае когда в создании -конформации участвуют несколько параллельных цепей, это структура носит название -складчатого слоя. Какую именно конформацию принимают участки полипептидной цепи (-спираль, ‑складку, -изгиб или остаются неструктурированными) в значительной степени определяется первичной последовательностью аминокислотных остатков.
Рис. 6. Модели вторичной - структуры белков
А — палочковая модель, Б — та же структура, повернутая на 180°, °, В — схематическое изображение -складки. Г. Три -складки, образовавшие -слой (фрагмент белка актина). Стрелками показано направление от N- к С-концу, тонкими линиями — водородные связи. Хорошо виден -изгиб между первым и вторым (слева) -слоями.
Еще один тип вторичной структуры белков - это беспорядочный клубок или петли полипептидной цепи.
Участки молекулы белка, которые нельзя отнести ни к ‑спирали, ни к - конформации получили название беспорядочного клубка. На самом деле эти участки не беспорядочны и не являются клубком. Наверное, более правильный второй термин, которым обозначают такие участки – соединительные петли. В большинстве случаев соединительные петли располагаются на поверхности белковой молекулы и образуют связи с молекулами воды.
При схематичном изображении структуры (моделей) белковых молекул используют условные обазначения вторичных структур: ‑спираль обазначается в виде цилиндра или в виде свернутой в спираль ленты); - конформации - в виде стрел, указывающих направления пептидных цепей от N- конца. Соединительные петли между структурированными участками обазначают простой линией (рис.7).
|
Рис. 7. Расположение участков со вторичной структурой в молекуле фермента (нуклеаза стафилококка). Отчетливо различаются: участок -спирали; несколько в -складчатых структур; неспирализованные участки (соединительные петли). |
