Обмен белков
1.) Коферментом трансаминаз является: пиридоксальфосфат
2.) Из каких соединений образуется активный карамоилфосфат в орнитиновом цикле: вода, углекислый газ, аммиак
3.) Какие органы участвуют в синтезе креатина: почки, печень
4.) Какая pH нормального желудочного сока: 1,5-2,0
5.) Глико-кетогенной является аминокислота: фенилаланин
6.) Какие функции выполняет Gln: является донором амидной группы для биосинтезов, является транспортной формой аммиака
7.) Условно заменимой аминокислотой является: цистеин
8.) Какие ферменты отщепляют С-концевые аминокислоты при расщеплении белков: карбоксипептидазы
9.) Как происходит активация пепсиногена: соляной кислотой, аутокаталитически
10.) Какая из перечисленных реакций, происходящих с аминокислотами, даёт биогенные амины: декарбоксилирование
11.) Какая аминокислота необходима для биосинтеза глутатиона: цистеин
12.) Что происходит при трансаминировании аминокислот: межмолекулярный перенос аминогруппы
13.) При превращении аргинина в цитруллин выделяется: оксид азота
14.) Какой биогенный амин является предшественником норадреналина и адреналина: дофамин
15.) В каких процессах участвуют безазотистые остатки аминокислот после дезаминирования: синтез заменимых аминокислот, окисление до СО2 и Н2О, синтез глюкозы
16.) Частично заменимой аминокислотой является: аргинин
17.) Какие ферменты участвуют в прямом дезаминировании аминокислот: L-оксидазы
18.) Для прямого дезаминирования аминокислот характерно: участвуют оксидазы
19.) Коферментом трансаминаз является производное витамина: В6
20.) Какие ферменты отщепляют С-концевые аминокислоты при расщеплении белков: карбоксипептидазы
21.) Оптимальной pH для трипсина является: pH 7-8
22.) Какая аминокислота являются акцепторами аммиака в момент его образования в клетке: глутамат
23.) Незаменимой аминокислотой является: лейцин
24.) Какие вещества необходимы для синтеза гема: глицин, сукцинил-СоА
25.) Как изменяется концентрация мочевины в сыворотке крови у больных с тяжёлыми заболеваниями печени: понижается
26.) Аммиак в организме образуется в результате процессов: дезаминирования аминокислот, дезаминирования АМФ, обезвреживания биогенных аминов окислительным путём
27.) N-концевые пептидные связи в белке расщепляет: аминопептидаза
28.) Общим метаболитом цикла трикарбоновых кислот и орнитинового цикла является: фумарат
29.) Условно заменимой аминокислотой является: цистеин
30.) Симптомами гиперамониемии являются тошнота, рвота, головокружение, судороги, потери сознания. Что вызывает эти симптомы: действие аммиака на мозг
31.) Какие конечные продукты образуются при конечном окислении аминокислот: вода, аммиак, углекислый газ
32.) Какой биогенный амин образуется при декарбоксилировании Glu: гамма-аминомасляная кислота
33.) Непрямое дезаминирование аминокислот в печени включает последовательно реакции: переаминирование, дезаминирование Glu
34.) Гликогенной является аминокислота: аланин
35.) Соляная кислота желудочного сока: денатурирует белки пищи, создаёт оптимум рН для действия пепсина, является аллостерическим активатором пепсина
36.) Реакции метилирования в организме осуществляются с помощью аминокислоты: метионин
37.) Ферменты аминотрансферазы: взаимодействуют с двумя субстратами, используют пиридоксальфосфат как кофермент
38.) Пепсин расщепляет в белке связи, образованные: аминогруппой ароматических аминокислот
39.) Предшественником каких биологически активных веществ является тирозин: тироксин, адреналин, норадреналин
40.) В синтезе аминокислоты цистеин принимают участие: гомоцистеин, серин
41.) Какие аминокислоты являются акцепторами аммиака в момент его образования в клетке: аспартат, глутамат
42.) Какие вещества необходимы для синтеза гема: глицин, сукцинил-СоА
43.) Какой вид дезаминирования аминокислот является основным: окислительное
44.) Трипсин расщепляет связи в белке, образованные: карбоксильной группой основных аминокислот
45.) Какая из перечисленных реакций, происходящих с аминокислотами, даёт биогенные амины: декарбоксилирование
46.) Аминокислота метионин: необходима для инициации процесса трансляции, в активной форме используется для синтеза адреналина, поставляет атом S при синтезе цистеина из глюкозы
47.) Какая аминокислота необходима для биосинтеза глутатиона: цистеин
48.) В каких процессах участвуют безазотистые остатки аминокислот после дезаминирования: синтез заменимых аминокислот, окисление до СО2 и Н2О, синтез глюкозы
49.) Какое физиологическое значение имеет образование солей аммония: регуляция кислотно-основного равновесия, механизм общего обезвреживания аммиака, сбережение для организма катионов Na и K
50.) Какие аминокислоты активируют синтез мочевины: орнитин, цитруллин, аргинин
51.) Какая ткань является наиболее чувствительной к действию аммиака: нервная ткань
52.) Трансаминирование аминокислот: не приводит к изменению общего количества аминокислот
53.) Что является основным неорганическим компонентом желудочного сока: соляная кислота
54.) При нарушении окисления фенилаланина в тирозин возникает: фенилпировиноградная олигофрения
55.) Какая реакция принимает участие в обезвреживании аммиака с образованием аспаргина и глутамина: амидирование
56.) Какая аминокислота являются акцепторами аммиака в момент его образования в клетке: глутамат
57.) Какие ферменты участвуют в прямом дезаминировании аминокислот: L-оксидазы
58.) Как происходит активация пепсиногена: соляной кислотой, аутокаталитически
59.) Пепсин расщепляет в белке связи, образованные: аминогруппой ароматических аминокислот
60.) Какое соединение образуется из аланина при трансаминировании: пируват
61.) Чем определяется пищевая ценность белков: аминокислотным составом, возможностью расщепления в ЖКТ
62.) Какие функции может выполнять аланин: это транспортная форма аммиака в печень для синтеза мочевины, углеродный скелет аминокислоты используется в реакциях глюконеогенеза
63.) Ферментом, наиболее участвующим в образовании аммиака из аминокислот у человека, является: глутаматдегидрогеназа
64.) Аммиак в высоких концентрациях является токсичным. Каким из перечисленных реакций не включает связывание аммиака: синтез аргинина из аргининсукцината
65.) В синтезе креатина участвуют: аргинин, глицин
66.) Почему необходим процесс аммонийгенеза (синтеза солей аммония) в организме: происходит обезвреживание аммиака, происходит нейтрализация кислых продуктов
67.) Донорами атомов азота при биосинтезе мочевины в орнитиновом цикле являются: аммиак, аспартат
68.) Установить соответствие между названием аминокислоты и её характеристикой: фенилаланин – гликогенная и кетогенная аминокислота пролин – гликогенная аминокислота лейцин – кетогенная аминокислота
69.) Установите соответствие между заболеванием и дефектным ферментом обмена тирозина: фенилаланилгидроксилаза – фенилкетонурия оксидаза гомогентизиновой кислоты – алкаптопурия тирозиназа - альбинизм
70.) Установить соответствие между ферментом и его функцией его в обмене аммиака глутаминсинтаза – нейтрализация аммиака путём синтеза глутамина глутаматдегидрогеназа – нейтрализация аммиака путём восстановительного аминирования а-кетоглутарата глутаминаза – освобождение аммиака из глутамина в песени и почках карбомоилсинтетаза – синтез мочевины
71.) Установить соответствие между продуктом декарбоксилирования аминокислоты и его физиологической функцией: серотонин – регулирует артериальное давление ГАМК – тормозной медиатор гистамин – мещдиатор воспаления, аллергических реакций
72.) Установить соответствие между аминокислотой и возможным путём её использования: глюконеогенез – аланин кетогенез – лейцин глюкогенез или кетогенез - фенилаланин
73.) Установить соответствие между аминокислотой и продуктом её а-декарбоксилирования His – гистамин Glu – ГАМК орнитин – путресцин 5-окситриптофан – серотонин
74.) Установить соответствие между аминокислотой и её предшественником: Ala - пируват Glu – а-кетоглутарат Asp - оксалоацетат Ser – 3-фосфоглицерат
75.) Установить соответствие между показателем азотистого баланса и физиологическим состоянием: положительный азотистый баланс – растущий организм азотистое равновесие – полноценная диета, взрослый человек отрицательный азотистый баланс - старение
76.) Установить соотвествие между исходными веществами и продуктами реакции трансаминирования: пируват и глутамат – аланин и а-кетоглутарат пируват и аспартат – аланин и оксалоацетат (ЩУК) оксалоацетат (ЩУК) и глутамат – аспартат и а-кетоглутарат
77.) Установить соответствие между аминокислотой и типом её дезаминирования в организме: серин – неокислительное дезаминирование глутаминовая кислота – прямое окислительное дезаминирование валин - трансдезаминирование
78.) Соотнесите аминокислоту и продукт её метаболизма: His - гистамин Arg - NO Tyr - адреналин Cys - глутатион
79.) Соотнесите фермент и место его действия на белок: 1 – аминопептидаза 2 – пепсин 3 – химотрипсин 4 – трипсин