книги / Современный катализ и химическая кинетика
..pdf2.11. Энтропия, производство энтропии, автокатализ, колебательные реакции —J |
91 |
тодом дифракции медленных электронов (он описан в гл. 4). На рис. 2.15 пока зано, что скорость образования СО2 изменяется синхронно с интенсивностью диф ракционных пиков, отвечающих двум состояниям поверхности. Заметим, однако, что вместо одномоментной перестройки всей поверхности, формируются непре рывно перемещающиеся по поверхности зоны с разной структурной организаци ей. При этом формируется эффектная пространственно-временная структура, которая не только воспроизводится в численном моделировании, но и может наблюдаться в специально настроенном электроном микроскопе (рис. 2.16).
Рис. 2.15. Осцилляции скорости образования СО2 при ре |
Скорость образования СО2 |
акции СО + О2 на поверхности Pt( 110), синхронные с пе |
|
рестройкой поверхности от реконструкции (1 х 1) к ре |
|
конструкции (1x2), показанной на рис. 2.14 [10] |
|
Рис. 2.16. Пространственно-временная кар тина, полученная при численном модели ровании окисления СО на поверхности
платины [11] |
0 |
150 |
300 |
450 |
Время, с
Осцилляции типа показанных на рис. 2.15 довольно регулярны и могут поддерживаться в течение нескольких часов при фиксированных внешних ус ловиях. В зависимости от скорости подачи реагентов, которая определяет сте пень удаления системы от равновесия, колебания могут быть более или менее сложными и даже стать хаотическими (см., например, [12]).
92 |
Глава 2. Кинетика химических реакций |
Насколько значимы эти явления? Во-первых, осциллирующие реакции на блюдаются в живых системах, где они играют очень важную роль. Биохимичес кие осцилляции и неорганические колебательные системы типа Белоусова— Жаботнинского представляют собой довольно сложную цепочку реакций. Ос циллирующие поверхностные реакции более просты и служат удобной модельной системой для изучения королевства неравновесных реакций на фундаменталь ном уровне. Во-вторых, как отмечалось выше, условия, при которых начинают проявляться нелинейные эффекты, подобные вызванным наличием автоката литической ступени, приводят к неконтролируемым состояниям системы, чего следует избегать на практике. Это можно сделать, только имея некоторые пред ставления о природе таких эффектов. Наконец, использование вынужденных колебаний в некоторых случаях может обеспечить лучшую производительность реакторов: например, когда каталитическая система «мечется» между состоя ниями, в одном из которых катализатор пассивирован вследствие осаждения углерода, а в другом становится активным за счет удаления прореагировавшего осадка.
2.12.КИНЕТИКА РЕАКЦИЙ, КАТАЛИЗИРУЕМЫХ ЭНЗИМАМИ
Энзимы представляют собой высокоспецифические биологические катализаторы. Они образованы из белков, содержащих различные аминокис лоты, соединенные пептидными связями. Небольшой по размеру энзим инсу лин, например, состоит из 51 аминокислоты. Цепочки аминокислот свернуты в определенные трехмерные структуры (или, как говорят, обладают определен ной конформацией), которые достаточно хорошо установлены для энзимов различной природы. Внутри этой структуры случайно распределены функцио нальные группы, карбоксильные или аминные, которые выступают в роли ак тивных центров.
Энзимы могут участвовать во множестве реакций, хотя обычно энзим ката лизирует избирательно реакцию только одного субстрата. Они называются по типу катализируемых ими реакций или субстрата, с которым они вступают в реакцию, путем добавления суффикса «-аза». Так, есть энзимы оксидаза, ре дуктаза, дегидрогеназа, гидролаза. Энзим, катализирующий разложение моче вины, называется уреаза и т. д.
Аминокислоты содержат активные группы двух типов — карбоксиль ные (СООН) и аминные (NH2)
Н О
I II
R-C-C-OH
I
nh2
2.12. Кинетика реакций, катализируемых энзимами —J |
93 |
Известно двадцать различных аминокислот. Из них составляются бел ки путем формирования амидных или пептидных связей между углеродом из СООН-групп и азотом из NH2-rpynn
но но
I |
II |
I |
II |
R - с - с - он h2n - с - с - он
NH2 R'
Я
но но
I |
II |
I |
II |
R-C-C-N-C-C-OH
I I I
NH2 H R'
Энзимы представляют собой каталитически активные белки. Их ак тивными центрами могут служить карбоксильные или аминогруппы, с определенным пространственным расположением.
Слабые взаимодействия нескольких типов (электростатическое, ван- дер-ваальсовское) и водородная связь определяют в высокой степени спе цифический характер взаимодействия молекул субстрата с активными цен трами, что делает энзимы наиболее эффективными катализаторами.
Кинетика реакций, катализируемых энзимами, схожа с кинетикой гетеро генных реакций, рассмотренных выше. Но так как на практике имеется неко торое различие в анализе кинетических уравнений, мы рассмотрим отдельно реакции с участием энзимов.
Энзим Е участвует в реакции путем формирования комплекса с реагентом S (обычно называемым субстратом), за которым идет образование продукта Р. Схему реакции можно представить следующим образом:
S + Е ё. k{ > ES, |
(2.200) |
к\ |
|
ES——-> Р + Е. |
(2.201) |
Поскольку энзим, субстрат и продукт распределены в одной среде, мы мо жем оперировать с их концентрациями. Если полная концентрация энзима равна [E]tot, то из условия сохранения активного компонента получаем, что
[Е] + [ES] = [E]to(. |
(2.202) |
Скорость образования продукта можно, воспользовавшись схемой реакции, сразу же записать в виде
^И = Л2[Е8]. |
(2.203) |
94 |
Глава 2. Кинетика химических реакций |
Здесь нет необходимости, в отличие от поверхностных реакций, конкрети зировать единицы измерения концентрации, поскольку все участвующие в ре акции компоненты находятся в трехмерном пространстве реакционной среды и все скорости измеряются в концентрациях в единицу времени. Неизвестная концентрация не участвующих в реакции энзимов легко находится в предполо жении стационарности реакции:
= kt [E][S] - (Jtf + к2)[ES] = 0, |
(2.204) |
||
откуда сразу приходим к равенству |
|
|
|
kt [E]tot [S] - kt [ES] [S] - (^+ + k2)[ES] = 0 |
(2.205) |
||
и находим |
|
|
|
[ES] = |
. k[ [E.]tot |
. |
(2.206) |
L J |
(K +k2) + kt[S] |
|
|
Подставив это выражение в уравнение (2.203) и введя константу Михаэлиса [АГМ из уравнения (2.112)], получаем
r |
d[P] |
к2 [E]to, [S] |
Лм“ к< |
(2.207) |
|
Г~ |
d/ |
’ Km+[S] |
|||
|
Это — уравнение Михаэлиса—Ментена, полученное в 1913 г., характеризую щее скорость реакции, катализируемой энзимами.
Сравнивая уравнение (2.207) с аналогичным соотношением, полученным для мономолекулярной реакции на твердом катализаторе, легко установить, что обратная величина константы Михаэлиса соответствует константе равно весной адсорбции, входящей в уравнения Ленгмюра—Хиншельвуда.
При очень высокой концентрации субстрата скорость реакции достигает максимума:
r = ki [E]tot ПРИ [S] » К\ |
(2.208) |
и энзимы используются наиболее эффективно. Поскольку к2 равна то ее обычно трактуют как число оборотов реакции и часто записывают в виде
&cat. С другой стороны, если концентрация субстрата меньше А"м, скорость ре акции принимает значение
г = V L Jtot при [S]« Км, |
(2.209) |
— [Е] ЛМ
а большая доля энзимов в реакции не участвует. Отношение к2/Км, называемое константой специфичности, является удобной величиной для сопоставления специфичности энзимов по отношению к различным субстратам. Когда энзим
2.12. Кинетика реакций, катализируемых энзимами —J |
95 |
способен участвовать в превращениях молекул двух типов А и В, скорости этих превращений относятся как (&2/A"m)a : (^2/^м)в- Существует практический вер хний предел значения отношения к,/К^ равный примерно 109 моль/л • с, оп ределяемый скоростью диффузии молекул субстрата в растворе к энзимам. Та ким образом, системы, в которых достигается такое значение отношения можно считать близкими к идеальным для реакций, катализируемых энзимами.
В качестве примера рассмотрим энзим—каталазу, катализирующий реак цию разложения Н2О2 на Н2О и О2, при числе оборотов реакции fccat = 107 с-1 и константе специфичности к2/Км = 4 - 108 моль/л • с. Такие значения активнос тей на несколько порядков превышают активности гетерогенного катализа.
Следует также рассмотреть возможности управления реакциями, катали зируемых энзимами. Приведенная на рис. 2.17 зависимость показывает, когда энзимы выходят на область насыщения и скорость реакции практически не изменяется с ростом концентрации субстрата, что делает невозможным управ ления реакцией за счет изменения [S]. Безусловно, наиболее эффективно уп равлять реакцией можно при низких концентрациях субстрата. Таким образом, если управление реакцией желательно, то ее следует проводить в области зна чений [S], находящихся между 5 и 10А"м.
катализируемой энзимами, от [S]/Л7М [S]/KM
При практическом использовании уравнения Михаэлиса—Ментена удобно переписать его в виде
1 _ |
1 |
, |
_ |
1 |
, |
(2.210) |
' |
^[E]tot |
|
^2[E]tot[S] |
rmax |
|
|
|
|
^2[E]tot[S]- |
Таким образом, график зависимости 1/г от 1/[S] представляет прямую ли нию, тангенс угла наклона которой равен KM/k2[E]tot, а координата точки пере сечения равна l/rmax. Такая зависимость представлена на рисунке 2.18, и она носит название зависимости Линевивера—Бурка.
Как и для любой химической реакции, температура оказывает сильное вли яние на катализ энзимами, даже если возможный интервал ее изменения огра ничен. Для энзимов существует оптимальная температура (37 °C для реакций в организме человека). При более высоких температурах их активность падает, вследствие денатурации белков, из которых состоят энзимы.
96 |
Глава 2. Кинетика химических реакций |
Важную роль здесь играет и значение pH среды, поскольку от него зависит зарядовое состояние энзимов и, следовательно, их конформация. Имеется так же оптимальное соотношение концентраций энзимов и субстрата.
Рис. 2.18. Зависимость Линевивера—Бурка
Хотя мы здесь будем рассматривать только простейшие мономолекулярные реакции изомеризации или распада субстрата, необходимо все же обсудить влия ние на их скорость ингибиторов. Ингибиторы — это соединения, связывающиеся с энзимами и влияющие на их активность. Конкурентные ингибиторы связывают ся с теми же центрами, что и субстрат; здесь имеется полая аналогия с конкурен тной адсорбцией в гетерогенном катализе. Реакционная схема имеет вид:
S + Е < А| >. ES—^-^Р+Е, |
(2.211) |
|
к\ |
|
|
I + Е < |
> EI. |
(2.212) |
Существуют и неконкурентные ингибиторы. Они связываются не с реакци онными центрами энзимов, но через модифицирование изменяют их актив ность.
Конкурентное ингибирование важно для биологического управления меха низмом реакции, при этом в качестве ингибитора может выступать продукт реакции. Например, энзим инвертаза катализирует гидролиз сахарозы, при котором она превращается в глюкозу или фруктозу. Глюкоза здесь является конкурентным ингибитором, устанавливающим глубину протекания реакции.
Интересным практическим приложением конкурентного ингибирования является использование этанола для торможения действия метанола — отрав ляющего вещества при попадании его в организм человека (например, при употреблении дешевых спиртных напитков). Сам по себе метанол не является токсичным, но в легких он разрушается энзимом алкогольдегидрогеназой, что приводит к образованию высокотоксичных формальдегида и муравьиной кис лоты, которые способны привести к слепоте и даже смертельному исходу пос-
Список литературы —J |
97 |
ле употребления небольшого количества метанола. Но так как алкогольдегид рогеназа связывается с этанолом сильнее, чем с метанолом, то при отравлении метанолом следует ввести в организм этанол в количестве, достаточном для насыщения энзимов. В течение короткого периода времени интоксикация орга низма метанолом будет ликвидирована. Аналогичная процедура применима и при отравлении этиленгликолем.
Список литературы
1.Van Santen R.A., Niemantsverdriet J. W. Chemical Kinetics and Catalysis. New York: Plenum, 1995.
2.Chase M.W. et al. JANAF Thermodynamic Tables, 3rd Edn. J. Phys. Data, 14 (suppl.), 1985.
3.Atkins P.W. Physical Chemistry. Oxford: Oxford Univ. Press, 1998.
4.Laidler K.J. Chemical Kinetics. 3rd Ed. New York: Harper&Row, 1987.
5.Prigogine I. From Being to Becoming. San Francisco: W.H. Freeman, 1980.
6.Gleick J. Chaos, Making a New Science. New York: Viking, 1987.
7.Zaikin A.N., Zhabotinsky A.M. // Nature. 1970. V. 255. P. 535.
8.Ertl G. // Adv. Catal. 1990. V. 37. P. 213
9.Imbihl R., Ertl G. // Chem. Rev. 1995. V. 95. P. 697.
10.Eiswirth M., Moeller P., Wetzl K., Imbihl R. and Ertl G. // J. Chem. Phys. 1989. V. 90. P. 510.
11.Gelten R.J., Jansen A.P.J., Van Santen R.A., Lukkien J.J., Segers J.P.L., Hilbers P.A.J. // J. Chem. Phys. 1998. V. 108. P. 5921).
12.Gobden P.D., Siera J., Nieuwenhuys B.E. // J. Vac. Sci. Technol. A. 1992. V. 10. P. 2487.
ГЛАВА ТЕОРИЯ СКОРОСТЕЙ реакции
3.1.ВВЕДЕНИЕ
Вданной главе будет изложена теория, позволяющая предска зывать значение скорости реакции, в частности величину предэкспоненциального множителя. В гл. 2 мы ввели как чисто эмпирическое уравнение Аррениуса, определяющее температурную зависимость константы скорости реакции:
k = ve |
. |
(3.1) |
Ниже мы рассмотрим два подхода, а именно: теорию столкновений и тео рию переходных состояний, строго обосновывающих уравнение Аррениуса и позволяющих придать физический смысл входящим в нее параметрам, в част ности предэкспоненциальному множителю.
Рис. 3.1. Для вступления в реакцию комп лекс должен иметь потенциальную энер гию, превышающую высоту энергетичес кого барьера
Уравнение Аррениуса соответствует реакции между двумя молекулами, схе матически показанной на рис. 3.1. Молекулы вступят в реакцию, только если их суммарная потенциальная энергия в момент столкновения будет существен но выше активационного барьера. В противном случае они разойдутся не про реагировав. Эта картина представляется правдоподобной, поскольку из нее сле дует правильная температурная зависимость скоростей многих процессов, и она лежит в основе обсуждаемых в данной главе теорий скоростей реакций.
3.1. Введение |
у " |
Вместе с тем для построения теории, не использующей в явном виде уравнение Аррениуса, мы не будем отождествлять высоту энергетического барьера, обо значаемую через Д£, и энергию активации £а, являющуюся эмпирическим параметром. В разд. 2.4 был описан общий подход к определению энергии активации из экспериментальных данных. Здесь подобная процедура будет применена для нахождения энергии активации из теоретического выражения для скорости реакции. Мы увидим, что величины Д£ и £а в общем случае не равны, хотя различие между ними невелико.
Обе теории скоростей реакций, обсуждаемые в данной главе, используют предположение, что молекулы, вступающие в реакцию, приобретают дополни тельную энергию за счет столкновений, переходя в активированное состояние (на вершину активационного барьера), в котором они* уже способны образо вать продукт реакции. В теории столкновений молекулы рассматриваются как бильярдные шары или твердые сферы, для которых возможность преодоления барьера определяет только их кинетическая энергия при столкновении. Теория переходных состояний принимает во внимание колебательные и вращательные движения реагирующих молекул, существенным образом влияющие на обмен энергией между ними при столкновении, а также те степени свободы молекул, которые могут быть возбуждены при прохождении реакционным комплексом активационного барьера.
В книге [1] Гудстейн писал: «Людвиг Больцман, посвятивший значи тельную часть своей жизни развитию статистической механики, покончил с собой в 1906 г. Пауль Эренфест, продолживший его исследования, ушел из жизни таким же способом в 1933 г. Теперь настала наша очередь изу чать статистическую механику. Наверно, будет разумно заниматься этим предметом с осторожностью.
Для понимания сущности теории столкновений нам необходимо знать фун кцию распределения молекул по скоростям при данной температуре. Эта фун кция носит название «распределение Максвелла—Больцмана». В теории пере ходных состояний используется понятие статистической суммы, вытекающее из распределения Больцмана. Таким образом, нам следует посвятить один из разделов данной главы статистической термодинамике.
Межмолекулярные столкновения играют принципиально важную роль в стимулировании реакционной системы к преодолению активационного барье ра. Теория Линдеманна особо подчеркивает это обстоятельство и предлагает метод для учета влияния окружающей среды на химические реакции. В ней оговорена необходимость выполнения специальных условий, при которых бу дут работоспособны обсуждаемые здесь теории скоростей реакций.
В конце главы мы применим теорию переходных состояний и теорию стол кновений к описанию нескольких элементарных поверхностных реакций, встре чающихся в катализе.
100 |
Глава 3. Теория скоростей реакций |
3.2.РАСПРЕДЕЛЕНИЕ БОЛЬЦМАНА И СТАТИСТИЧЕСКАЯ СУММА
Сейчас мы кратко суммируем основные положения статистичес кой термодинамики, необходимые для понимания дальнейшего изложения. Более детально со статистической термодинамикой читатель может ознако миться по книге [2].
Предположим, что у нас есть большой ансамбль частиц (электронов, ато мов, молекул), распределенных по энергетически уровням еп где i = 0, 1,2, ..., N, а N может принимать и бесконечно большое значение. Число частиц должно быть обязательно большим, поскольку нам необходимо получить хорошо опре деленные средние величины. В соответствии с распределением Больцмана ве роятность Р найти систему при данной температуре в состоянии с энергией дается выражением
=4----- • |
(3.2) |
/ = 0
Это распределение может быть получено сразу же, если мы воспользуемся условием максимума энтропии для ансамбля большого числа частиц. Знамена тель в распределении Больцмана обеспечивает нормировку вероятностей при которой их сумма равна единице, то есть данным распределением охваты вается 100 % состояний системы. Сумма по состояниям
(3.3)
i = 0
называется статистической суммой. Здесь — степень вырождения z-го уров ня, которая обеспечивает учет всех состояний, даже если они характеризуются одной и той же энергией.
Статистическая сумма зависит от термодинамического состояния системы: через суммирование по энергетическим уровням е1. она включает в себя все свойства ансамбля частиц. Будучи безусловно корректным, такое описание, на первый взгляд, не представляется перспективным, поскольку работать с боль шим числом громоздких слагаемых не очень удобно. Заметим, однако, что суммы бесконечных математических рядов часто сводятся к простым выражениям. Кроме того, если энергетические уровни расположены достаточно близко, то можно рассматривать энергию как непрерывную переменную и заменить сум мирование интегрированием, что обычно позволяет упростить расчеты. Важ ные термодинамические характеристики системы, такие как средняя энергия, свободная энергия (химический потенциал) и энтропия, вычисляются непос редственно через статистическую сумму.