- •Белки и их биологическая роль
- •Характеристика простых белков
- •Методы разделения (фракционирования) белков
- •Характеристика сложных белков
- •Хромопротеины
- •Липид-белковые комплексы
- •Нуклеопротеины
- •Состав нк:
- •Углевод-белковые комплексы
- •Хондроитинсульфаты (хс). Это полимеры, структурной единицей которых является димер, состоящий из глюкуроновой кислоты и n-ацетилгалактозамина (сульфатирован по 4 или 6 положению).
- •Фосфопротеины
- •Ферменты
- •Строение коферментов
- •Изоферменты
- •Свойства ферментов
- •Классификация и номенклатура ферментов
- •Номенклатура ферментов
- •Современные представления о ферментативном катализе
- •Молекулярные эффекты действия ферментов
- •Теория кислотно-основного катализа
- •Регуляция активности ферментов
- •Обмен веществ
- •Обмен белков Переваривание и всасывание белков
- •Превращение белков в органах пищеварения
- •Переваривание сложных белков и их катаболизм
- •Гниение белков и обезвреживание его продуктов
- •Метаболизм аминокислот
- •Общие пути обмена веществ
- •Образование конечных азотистых продуктов
- •Временное обезвреживание аммиака
- •Орнитиновый цикл мочевинообразования
- •Синтез и распад нуклеотидов
- •А. Окисление пуриновых нуклеозидов
- •I. Превращение пвк
- •II. Цикл Кребса:
- •Функции цтк:
- •III. Биологическое окисление.
- •Дыхательная цепь (дц) (или Цепь Переноса Электронов – цпэ, или Электрон-Транспортная Цепь – этц)
- •Функционирование дц
- •Окислительное фосфорилирование
- •Альтернативные варианты биологического окисления
- •Репликация (самоудвоение, биосинтез) днк
- •Транскрипция (передача информации с днк на рнк) или биосинтез рнк
- •Трансляция (биосинтез белка)
- •Адресование белков
- •Регуляция биосинтеза белка
- •Обмен углеводов
- •Простагландины, простациклины, тромбоксаны и лейкотриены
- •Переваривание липидов
- •Механизм ресинтеза жира
- •Транспортные формы липидов в организме
- •Превращение липидов в тканях
- •Биосинтез глицерина и вжк в тканях
- •Биосинтез холестерина (хс)
- •Патология липидного обмена
- •Классификация гормонов
- •Механизм действия гормонов
- •Гормоны центральных желез - гипоталамуса и гипофиза
- •Гормоны щитовидной железы
- •Гормоны паращитовидных желез
- •Гормоны поджелудочной железы (пж)
- •Гормоны половых желез
- •Классификация витаминов
- •Роль витаминов в обмене веществ
- •Понятие о гиповитаминозах, авитаминозах и гипервитаминозах
- •Причины гиповитаминозов
- •Жирорастворимые витамины Витамин а
- •Витамин d
- •Витамин е
- •Роль витамина е в обмене веществ
- •Витамин к
- •Роль витамина к в обмене веществ
- •Водорастворимые витамины Витамин с
- •Роль витамина с в обмене веществ
- •Витамин р
- •Витамин в1
- •Витамин в2
- •Витамин рр
- •Витамин в6
- •Витамин в9, в10, вс (фолиевая кислота)
- •Витамин в12
- •Витамин в3
- •Витамин н (биотин)
- •Витаминоподобные вещества Парааминобензойная кислота
- •Гидроксилирование ксенобиотиков с участием микросомальной монооксигеназной системы
- •Роль печени в пигментном обмене
- •Биосинтез гема
- •Распад гема
- •Патология пигментного обмена
- •Биохимия крови Типы изменения биохимического состава крови
- •Белковый состав крови Функции белков крови:
- •Общий белок
- •Альбумины
- •Глобулины в норме 20-30 г/л
- •Небелковые азотсодержащие вещества Остаточный азот
- •Углеводный обмен
- •Липидный обмен
- •Минеральный обмен
- •Ферменты плазмы крови
- •Физические свойства мочи здорового человека, их изменения при патологии
- •Показатели химического состава мочи
- •Особенности обмена веществ в нервной ткани
- •Химическая передача нервного возбуждения
- •Тропомиозин
Метаболизм аминокислот
Фонд АК организма пополняется за счет процессов:
1) гидролиза белков пищи,
2) гидролиза тканевых белков (под действием катепсинов лизосом).
Расходуется АК-фонд на процессы:
синтез заменимых АК,
синтез собственных белков,
синтез азотсодержащих веществ (урины, пиримидины, холин, креатин и т.д.),
синтез углеводов (глюконеогенез),
синтез липидов из кетогенных АК,
распад до NH3, NH2-CO-NH2, мочевой к-ты и др.
Условно метаболизм АК в тканях можно распределить на общие пути и индивидуальные пути обмена АК.
Общие пути обмена веществ
1. Переаминирование (открыто в 1937 г. Браунштейном и Крицмом).
Роль: синтез заменимых АК, участие в непрямом дезаминировании АК. Определение АлАТ и АсАТ в крови имеет большое диагностическое значение. Так, через 5 часов после инфаркта миокарда АсАТ увеличивается в 20-30 раз, через 48 часов – АлАТ и АсАТ снижаются до нормы, еще через 24 часа повышается АлАТ. Также АлАТ повышается при патологии печени.
2. Дезаминирование (ДА) АК:
восстановительное ДА – под действием микрофлоры кишечника,
гидролитическое ДА – с участием воды,
внутримолекулярное ДА – с образованием непредельной к-ты,
окислительное ДА – характерно для тканей организма. Оно бывает прямым и непрямым.
Прямое ДА идет с участием дезаминаз (оксидаз). NH2-CHR-COOH → NH=CR-COOH (иминокислота), при этом ФМН→ФМН·Н2, который затем восстанавливает кислород до пероксида водорода; последний расщепляется каталазой. А иминокислота гидролизуется до альфа-кетокислоты и аммиака.
Непрямое ДА (или транс-ДА) идет в два этапа: 1) переаминирование (см. выше); 2) дезаминирование ГЛУ α-КГ + NH3, над стрелочкой глутамат-ДГ, под стрелочкой – НАД→НАД·Н2.
3. Декарбоксилирование АК – процессы образования биогенных аминов, обладающих биологической активностью:
ГИС → (гистидил-ДК, ПФ) гистамин,
ТИР → (оксигеназа, +1/2О2) ДОФА (диоксифенилаланин) → (ДК, ПФ, -СО2)дофамин,
ТРИ → (оксигеназа, +1/2О2) 5-окситриптофан → (ДК, ПФ, -СО2) серотонин,
ГЛУ → гамма-аминомасляная к-та (ГАМК).
Дофамин и ГАМК – тормозные нейромедиаторы, гистамин – тканевой гормон. Серотонин является местным регулятором в функции периферических органов.
Образование конечных азотистых продуктов
В сутки распадается около 1-2% всех белков организма, что составляет в среднем 500 г. Из них 80% (400 г) идут на ресинтез организм-специфичных белков, а 20% (100 г) подвергаются непрямому дезаминированию с образованием конечных продуктов – кетокислот и аммиака (они содержат 10-16 г азота).
Временное обезвреживание аммиака
Аммиак токсичен (50 мг аммиака убивает кролика, при этом [NH3]=0,4-0,7 мг/л). Поэтому в тканях аммиак обезвреживается временными путями:
1) в основном – образованием амидов дикарбоновых кислот. Напр., ГЛУ + NH3 → ГЛН (над стрелочкой "глутаминсинтетаза", под стрелочкой – АТФ → АДФ + Фн). Аналогично АСП → АСН.
→ →
2) восстановительное аминирование кетокислот. Этот путь и дает токсичность аммиака (из-за уменьшения кол-ва кетокислот).
Такой азот (в виде конъюгатов аммиака) посупает в печень, где происходит окончательное обезвреживание аммиака – образование мочевины. Небольшое количество аминов отдают аммиак в почках, где он сразу синтезируется в мочу, где соединяется с протонами, образуя ионы аммония, которые выводятся с мочой. (В крови NH4+ нет!)