Добавил:

wskrfm Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.

Вуз:

Тюменский государственный медицинский университет

Предмет:

Биохимия

Файл:

экзаменационный тест по бх.docx

Скачиваний:

122

Добавлен:

12.02.2023

Размер:

184.49 Кб

Скачать

☆

<<< < Предыдущая 1 2 34 / 44

8 Молекул атф

2 Молекулы атф

76 Молекул атф

Укажите метаболит, который является непосредственном донором протонов и электронов в процессе анаэробного гликолиза:

+3-фосфоглицериновый альдегид

3-фосфоглицерат

Глюкоза

Пируват

Укажите конечный акцепторов протонов и электронов в процессе анаэробного гликолиза:

+Пируват

Лактат

НАДН

Глюкоза

Промежуточным акцептором протонов и электронов в ходе анаэробного окисления глюкозы является:

+НАД

Пируват

Лактат

3-фосфоглицериновый альдегид

В состав ацилпереносящего белка (АПБ) входит витамин:

+Пантотеновая кислота

Биотин

Пиридоксин

Рибофлавин

Аллостерическим активатором ацетил-КоА карбоксилазы является:

+Цитрат

Малат

ЩУК

Глицерат

2,4-диеноилредуктаза используется в процессе:

+Окисления жирных кислот

Кетогенеза

Синтеза жирных кислот

Синтеза холестерола

Енолил-КоА изомераза используется в процессе окисления:

Пальмитиновой кислоты

+Олеиновой кислоты

Стеариновой кислоты

Уксусной кислоты

Еноил-КоА изомераза используется при окислении:

+Арахидоновой кислоты

Стеариновой кислоты

Пальмитиновой кислоты

Миристиновой кислоты

В состав комплекса синтазы жирных кислот не входит фермент:

+Деацилаза

Малонил-АПБ-трансфераза

Кетоацил-АПБ-редуктаза

Ацетил-АПБ-трансфераза

В анаэробных условиях может протекать процесс:

+Окисления глицерола

Окисления жирных кислот

Окисления лизина

Окисления кетоновых тел

Для окисления кетоновых тел в мышечной ткани затрачивается метаболит:

+ЩУК

Ацетил-КоА

Цитрат

Изоцитрат

Индукцию синтеза карнитинацилтрансферазы обеспечивает:

+Тироксин

Альдостерон

Инсулин

Вазопрессин

В реакциях окисления нечетных жирных кислот принимает участие кофермент:

Метилкобаламин

+ДА-кобаламин

Пиридоксальфосфат

НАДФ

В реакциях окисления полиненасыщенных жирных кислот принимает участие кофермент:

+НАДФ

Пиридоксальфосфат

Тиаминпирофосфат

Формил-ТГФК

Коферментом пропионил-КоА карбоксилазы является:

+Биотин

ДА-кобаламин

Метил ТГФК

Тиаминпирофосфат

При окислении нечетных жирных кислот образуется метаболит:

+Пропионил-КоА

Малонил-КоА

Глутарил-КоА

Метакрилил-КоА

Для окисления нечетных жирных кислот необходим витамин:

+Н

Кетогенез протекает при недостаточном количестве в митохондриях печени метаболита:

+Оксалоацетата

Цитрата

Ацетил-КоА

Пальмитиновой кислоты

Аденозин относится к классу:

Нуклеотидов

+Нуклеозидов

Азотистых оснований

Аминокислот

АМФ относится к классу:

+Нуклеотидов

Нуклеозидов

Азотистых оснований

Аминокислот

Рибоза не входит в состав:

+Аденина

Аденозина

АМФ

АТФ

ГТФ относится к классу:

+Нуклеотидов

Нуклеозидов

Азотистых оснований

Аминокислот

Гуанин относится к классу:

Нуклеотидов

Нуклеозидов

+Азотистых оснований

Аминокислот

Нуклеотидом не является:

ГТФ

УМФ

+Аденозин

Адениловая кислота

Нуклеозиды, в отличие от нуклеотидов не содержат

Азотистых оснований

Пентозы

+Остатка фосфорной кислоты

Аминокислот

Укажите компонент, не входящий в состав нуклеотидов:

Аденин

Рибоза

Остаток фосфорной кислоты

+Глутаминовая кислота

АМФ не содержит:

Аденина

Рибозы

+Трёх остатков фосфорной кислоты

Пуриновых азотистых оснований

К пуриновым азотистым основаниям относится:

+Аденин

Цитозин

Глутамат

Тимин

Укажите соединение, не являющиеся нуклеотидом

Инозиновая кислота

Адениловая кислота

Гуаниловая кислота

+Глутаминовая кислота

При гидроле простых белков в ЖКТ образуются:

+Аминокислоты

Нуклеотиды

Нуклеозиды

Моносахариды

Как пепсиноген, так и трипсиноген в ЖКТ активируется путём:

+Частичного протеолиза

Фосфорилирования

Хлорирования

Ацетилирования

К кетоновым телам относится:

+Ацетоацетат

Малат

ЩУК

Фенилпируват

Кетоновые тела выявляются в моче при:

Фенилкетонурии

+Длительном голодании

Атеросклерозе

Употреблении с пищей избытка аминокислот и углеводов

Для утилизации кетоновых тел в печени отсутствует фермент:

+КоА-трансфераза

Тиолаза

ГМГ-КоА лиаза

Дегидрогеназа 3-гидроксибутирата

Тканевой липолиз активируется при накоплении в адипоцитах:

+цАМФ

АМФ

АТФ

АДФ

Протеинкиназа А обеспечивает реакцию фосфорилирования в адипоцитах:

+ТАГ-липазы

Гексокиназы

Пируваткарбоксилазы

Глицеролкиназы

Активация фермента фосфодиэсестеразы цАМФ сопровождается:

+Снижением активности ТАГ-липазы

Активацией процесса тканевого липолиза

Усилением кетогенеза в жировой ткани

Активацией синтеза жирных кислот

Рибозо-5-фосфат образующийся в ПФП окислении глюкозы в условиях избытка АТФ направляется:

+На синтез глицерол-3-фосфата

На синтез кетоновых тел

На синтез ЩУК

На синтез нуклеотидов

Пепсиноген в желудке активируется при воздействии на него:

+Хлористоводородной кислоты

Энтерокиназы

Протеолитических ферментов

Хлороводорода

При гидролизе сложных белков пищи в ЖКТ не образуются:

Аминокислоты

Нуклеотиды

Моносахариды

+Органические кислоты

Укажите протеазу, которая не функционирует в просвете кишечника:

Энтеропептидаза

Трипсин

Эластаза

+Пепсин

Незаменимой аминокислотой является:

+Фенилаланин

Тирозин

Аланин

Глутамин

Биологическая ценность белка определяется:

+Первичной структурой белка

Классом белка

Функцией белка

Количеством белка в пище

К критериям пищевой ценности белка не относится:

Схожесть первичной структуры белка пищи с белками тканей

Доступность пептидных связей белка для протеаз ЖКТ

Наличие незаменимых аминокислот

+Наличие заменимых аминокислот

Аминотрансферазы не обеспечивают:

Синтез заменимых аминокислот

Перенос амино-группы между субстратами

Дезаминирование аминокислот в клетке

+Трансмембранный перенос аминокислот

Непрямое дезаминирование аланина не включает в себя:

Дегидрирование глутамата

Трансаминирование

Реакцию гидролиза иминокислоты

+Реакцию декарбоксидирования аминокислоты

В прямое окислительное дезаминирование включается:

Аспарагиновая кислота

Аланин

Тирозин

+Глутаминовая кислота

Аммиакзависимая карбаммоилфосфатсинтетеза локализована:

В лизосомах

В ЭПР

В цитозоли

+В митохондриях

Реакции метилирования осуществляются при участии незаменимой аминокислоты:

Триптофана

Изолейцина

Валина

Фенилаланина

+Метионина

Для дезаминирования глутаминовой кислоты необходим кофермент:

Пиридоксальфосфат

+НАД

ТГФК

Биотин

Реакцию образования ГАМК катализирует:

+Глутаматдекарбоксилаза

Гистидиндекарбоксилаза

Глутаматдегидрогеназа

Трансаминаза

Реакцию образования гистамина катализирует:

Глутаматдекарбоксилаза

+Гистидиндекарбоксилаза

Гистидаза

Трансаминаза

Биогенные амины образуются в клетках путём:

+Декарбоксилирования аминоксилот

Дезаминирования аминокислот

Восстановительного аминирования кетокислот

Трансаминирования аминокислот

В синтезе серотонина их триптофана не участвует:

Оксидоредуктаза

Триптофангидроксилаза

+Декарбокилаза триптофана

Декарбоксилаза 5-гидрокситриптофана

Безопасной формой транспорта азота по крови является соединение:

+Глутамин

Аммиак

Молекулярный азот

Мочевая кислота

Аммиак не обезвреживается путём:

+взаимодействия с молекулами воды

Орнитинового цикла

Взаимодействия с кислотами

Образования амидов аминокислот

Основным путём обезвреживания аммиака в организме является:

+Орнитиновый цикл

Образование аммонийных солей

Образования амидов аминокислот

Восстановительное аминирование кетокислот

Процесс трансдяции мрнк локализован:

+На рибосомах

В ядре

В митохондриях

На поверхности мембраны

К основным реакциям метаболизма аминокислот в клетке не относится:

Дезаминирование

Трансаминирование

Декарбоксилирование

+Гидролиз

Орнитиновый цикл локализован:

В мышечной ткани

В почках

В головном мозге

+В тканях печени

Какие процессы протекают в печени при голодании?

Синтез кетоновых тел, глюконеогенез, мобилизация гликогена

+Синтез кетоновых тел, глюконеогенез

Гликолиз, распад кетоновых тел, мобилизация гликогена

В-окисление, гликолиз, синтез гликогена

Укажите соединение, в котором макроэргическая связь является тиоэфирной

ЦТФ

+Сукцинил-SКоА

АДФ

Фосфоенолпируват

Укажите соединение, в котором макроэргическая связь является гуанидинфосфатной

АТФ

Сукцинил-SКоА

+Креатинфосфат

1,3-бифосфоглицерат

Как называется определенный вид биологической регуляции, при котором одновременно с активацией синтеза какого-либо соединения ингибируется его распад?

Ретроингибирование

Регуляция по типу отрицательной обратной связи

+Реципрокная регуляция

Ингибирование продуктом реакции

Как называются реакции, восполняющие метаболиты в многоступенчатых процессах?

+Анаплеротические

Циклические

Окислительно-восстановительные

Цепные

Какой процесс протекает при участии мультиферментного комплекса (3 фермента и 5 коферментов)?

Биосинтез белка

Биосинтез ВЖК

+Окислительное декарбоксилирование пирувата

Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов

Какой процесс протекает при участии мультиферментного комплекса (3 фермента и 5 коферментов)?

Биосинтез белка

Биосинтез гема

+Окислительное декарбоксилирование а-кетоглутаровой кислоты

Биосинтез пуриновых нуклеотидов

Какой биохимический процесс в организме человека наименее интенсивен (по массе)?

Трансаминирование аминокислот

+Декарбоксилирование аминокислот

Биосинтез белка

Деградация углеродного скелета аминокислот

Какой процесс протекает частично в митохондриях, частично в цитоплазме?

Синтез нуклеотидов

+Синтез гема

Синтез кетоновых тел

Синтез гликогена

Какой процесс протекает частично в митохондриях, частично в цитоплазме?

+Синтез мочевины

Синтез гликогена

Синтез нуклеотидов

Синтез кетоновых тел

Какой метаболит ЦТК аллостерически ингибирует регуляторный фермент гликолиза фосфофруктокиназу-1?

Изоцитрат

+Цитрат

Фумарат

Малат

Какое соединение является продуктом реакций, катлизируемых сукцинатдегидрогеназой и аденилосукцинатдегидрогеназой?

Сукцинат

Аденилосукцинат

Сукцинил-SKoA

+Фумарат

Какое соединение является продуктом реакций, катализируемых глицинамидинотрансферазой и аргиназой?

Глицин

Аргинин

+Орнитин

Гуанидинацетат

Какое соединение является субстратов одновременно для аргининосукцинатсинтетазы и аспартатаминотрансферазы?

Сукцинат

Аргинин

Оксалоацетат

+Аспартат

Какое соединение является субстратов одновременно для глутаминсинтетазы и аланинаминотрансферазы?

Орнитин

Аланини

Пируват

+Глутамат

Где осуществляется в основном синтез белков плазмы крови?

+В клетках печени

В клетках селезенки

В клетках почек

В клетках кишечника

Содержанием каких веществ определяется величина онкотического давления сыворотки крови?

+Белков

Ионов натрия и калия

Липидов

Ионов хлора

На какую белковую фракцию при лабораторном анализе крови методом электрофореза приходится самая большая доля в % соотношении?

+Альбумины

а1-глобулины

а2-глобулины

у-глобулины

Какой белок входит в состав фракции у-глобулинов?

+Иммуноглобулин G

Фибриноген

Липопротеины

Трансферрин

Выберите верное утверждение

Диспротеинемия – увеличение концентрации общего белка

Диспротеинемия – уменьшение концентрации общего белка

Диспротеинемия – нарушение соотношения липопротеинов плазмы

+Диспротеинемия – нарушение соотношения фракций белков плазмы

Какой белок отсутствует в сыворотке крови в отличие от плазмы?

+Фибриноген

Альбумин

Антитромбин

а2-глобулин

Уменьшение содержания каких липопротеинов рассматривается как прогностически плохой признак, способствующий развитию атеросклероза?

ЛПОНП

ЛПНП

+ЛПВП

ЛППП

Какой биохимический показатель сыворотки крови достаточно исследовать для определения типа гиперлипопротеинемии?

Уровень а-холестерина

Уровень общего холестерина

+Основные классы липопротеинов

Уровень ЛПНП

Количественное содержание какого метаболита в сыворотке крови человека наименьшее?

+Лецитинов

Мочевины

Глюкозы

Холестерина

Какое состояние может быть причиной гипохолестеринемии?

Нефротический синдром

Гломерулонефрит

+Тяжелая физическая нагрузка

Дефицит инсулина

О поражении какого органа свидетельствует снижение активности холинэстеразы сыворотки крови?

Почек

+Печени

Сердечной и скелетной мышцы

Поджелудочной железы

Подозревая токсическое поражение печени, целесообразно определить в сыворотке активность какого фермента?

Холинэстеразы

Амилазы

Креатинфосфокиназы

+у-глутамилтрансферазы

При заболеваниях какого органа может отмечаться в крови повышение щелочной фосфатазы?

Сердце

Поджелудочной железы

+Печени

Мышц

Выберите верное утверждение

Активность АСТ в сыворотке крови резко повышается при заболеваниях почек

Активность АСТ в сыворотке крови резко повышается при панкреатитах

Активность АСТ в сыворотке крови резко повышается при простатите

+Активность АСТ в сыворотке крови резко повышается при заболеваниях печени

Активность какого фермента повышена в сыворотке крови при инфаркте миокарда?

а-амилазы

Гистидазы

Трипсина

+Креатинкиназы

В каком случае может наблюдаться повышение в сыворотке крови активности гистидазы

+При остром вирусном гепатите

При инфаркте миокарда

При остром панкреатите

При сахарном диабете

Активность какого изофермента ЛДГ будет возрастать в сыворотке крови при заболеваниях печени?

ЛДГ1

ЛДГ2

ЛДГ3

+ЛДГ5

Активность какого фермента повышается в сыворотке крови при заболевании поджелудочной железы?

АСТ

АЛТ

+ЛДГ

а-амилазы

Активность какого фермента повышается в сыворотке крови при заболевании поджелудочной железы?

АСТ

Гистидазы

+Трипсина

Креатинкиназы

При какой патологии увеличивается концентрация мочевой кислоты в крови?

При мукополисахаридозе

При сахарном диабете

+При ишемической болезни сердца

При подагре

При какой патологии увеличивается в крови активность кислой фосфатазы?

+При гиперплазии предстательной железы

При панкреатите

При гепатите

При поражении костей

В чем заключается основная роль гаптоглобина?

+В связывании гемоглобина

В участии в реакциях острой фазы воспаления

В участии в имунных реакциях

В участии в свертывании крови

Что может быть причиной гиперкальциемии?

Гиповитаминоз витамина Д

Остеопороз

+Заболевание паращитовидной железы

Избыточная инсоляция

Определение сывороточной активности какого фермента наиболее информативно для диагностики заболеваний костной системы?

+Щелочной фосфатазы

Кислой фосфатазы

Аминотрансфераз

ЛДГ

Повышением в сыворотке активности какого фермента может сопровождаться рахит?

а-амилазы

Трипсина

Креатинкиназы

+Щелочной фосфатазы

При каком заболевании остаточный азот плазмы крови повышается за счет мочевины?

+При почечной недостаточности

При гепатите

При ишемической болезни сердца

При циррозе печени

При какой патологии в плазме крови повышается уровень креатинина?

+При почечной недостаточности

При гепатите

При ишемической болезни сердца

При циррозе печени

Укажите почечный порог выведения глюкозы

6,0-7,0 ммоль/л

7,0-8,0 ммоль/л

+8,8-10,0 ммоль/л

11,0-12,0 ммоль/л

Что такое «постпрандиальная гликемия»?

Уровень глюкозы в крови через 1 ч после приема пищи

Уровень глюкозы в крови через 6 ч после приема пищи

Уровень глюкозы в крови через 3 ч после приема пищи

+Уровень глюкозы в крови через 2 ч после приема пищи

Какой биохимический показатель необходимо определить в первую очередь при подозрении на сахарный диабет?

+Уровень гликемии венозной крови

Глюкозу в моче

Гликозилированный гемоглобин

Уровень холестерина

Что такое гликозилированный гемоглобин?

Комплекс глюкозы с карбгемоглобином

+Комплекс глюкозы с НвА

Комплекс глюкозы с карбоксигемоглобином

Комплекс фруктозы с НвА

Какова диагностическая ценность определения в крови НвА1с?

Оценка степени нефропатии

+Оценка длительности гипергликемии

Диагностика кетоацидоза

Оценка степени ретинопатии

Каково содержание глюкозы в эритроцитах?

Значительно ниже, чем в плазме крови

+Практически такое же, как в плазме крови

Значительно выше, чем в плазме крови

Глюкоза в эритроцитах отсутствует

При участии какого фермента в почечных канальцах происходит диссоциация угольной кислоты?

ЛДГ

АСТ

АЛТ

+Карбоангидразы

Выберите верное утверждение

+К азотемии приводит снижение скорости клубочковой фильтрации

К азотемии приводит задержка натрия

К азотемии приводит усиленный синтез белка

К азотемии приводит дефицит калия в плазме крови

Выберите аминокислоту, которая является как полярной, так и гидрофобной, и радикал которой имеет шестичленный цикл

Триптофан

Фенилаланин

Пролин

+Тирозин

Какая аминокислота содержит индольное кольцо?

Тирозин

Гистидин

+Триптофан

Пролин

Какая аминокислота содержит гуанидиновую группу?

Тирозин

Гистидин

Триптофан

+Аргинин

Радикал какой аминокислоты обладает гидрофобными свойствами?

+Пролин

Глутамин

Глутаминовая кислота

Серин

Выберите аминокислоту – производное янтарной кислоты

+Аспарагиновая кислота

Аргинин

Аланин

Пролин

Выберите аминокислоту – производное пропионовой кислоты

Метионин

Треонин

Глутаминовая кислота

+Серин

Выберите аминокислоту – производное масляной кислоты

Глутаминовая кислота

Лизин

+Треонин

Серин

Выберите аминокислоту – производное уксусной кислоты

+Глицин

Аланин

Валин

Пролин

Какая аминокислота может участвовать в образовании ионной связи в белках?

Тирозин

+Аргинин

Серин

Изолейцин

Какая аминокислота может участвовать в образовании ионной связи в белках?

Пролин

Глутамин

+Аспарагиновая кислота

Валин

Выберите аминокислоту с наибольшим значением Rf (коэффициент распределения в бумажной хроматографии)

+Валин

Глицин

Аспарагиновая кислота

Аспарагин

Какие группы могут быть в радикале гидрофобных аминокислот (валин, лейцин, изолейцин)?

+Неполярные незаряженные группы

Полярные незаряженные группы

Основные группы

Кислые группы

Какая из перечисленных аминокислот имеет отрицательный заряд при pH 7,4?

+Глутаминовая кислота

Аспарагин

Гистидин

Лизин

Какая из перечисленных аминокислот имеет положительный заряд при pH 7,4?

Пролин

Глицин

+Лизин

Цистеин

Какая из перечисленных аминокислот имеет отрицательный заряд при pH 7,4?

Серин

Триптофан

+Аспарагиновая кислота

Гистидин

Какую конфигурацию имеют аминокислоты, входящие в состав белков человека (кроме глицина)?

D-конфигурацию

+L-конфигурацию

Либо D-, либо L-конфигурацию

Не имеют энантиомеров

Что относится к физико-химическим свойствам белка?

+Амфотерность

Сохранение структуры при нагревании

Неспособность к кристаллизации

Неспособность вращать плоскость поляризованного света

При формировании какой белковой структуры проявляются нативные биологические свойства мономерных белков?

Первичной структуры

Вторичной структуры

+Третичной структуры

Четвертичной структуры

Укажите, какой характеристикой обладает белок в изоэлектрической точке

Обладает наибольшей степенью ионизации

+Имеет наименьшую растворимость

Денатурирован

Несет положительный заряд

От чего зависит изоэлектрическая точка белка?

+От суммарного заряда белка

От наличия водородных связей

От наличия ароматических аминокислотных остатков

От наличия серосодержащих аминокислотных остатков

Выберите характеристику молекул белка в изоэлектрической точке

Не диссоциируют

Движутся к катоду

Движутся к аноду

+Электронейтральны

Что такое «изоэлектрическая точка белка»?

Значение температуры замерзания воды в гидратной оболочке

Значение рН, оптимальное для действия фермента

Значение температуры, оптимальной для действия фермента

+Значение рН, при котором суммарный заряд белка равен нулю

Изоэлектрическая точка белка равна 8,2. Какие аминокислоты преобладают в его составе?

+Диаминомонокарбоновые

Моноаминодикарбоновые

Моноаминокарброновые

Серосодержащие

Что служит движущей силой в формировании вторичной структуры белка

Электростатическое отталкивание

+Образование водородных связей

Гидрофобное взаимодействие

Высокая вязкость раствора белка

Каким образом организм человека получает незаменимые аминокислоты при белковом голодании?

Синтезируя их из углеводов

Синтезируя их из азотистых оснований

+Расщепляя собственные белки

Синтезируя их из витаминов

К какому классу белков относятся иммуноглобулины?

Липопротеины

+Гликопротеины

Нуклеопротеины

Фосфопротеины

Укажите особенность первичной структуры кислых белков

+Преобладание дикарбоновых аминокислот

Равное соотношение диамино- и дикарбоновых аминокислот

Преобладание диаминомонокарбоновых аминокислот

Отсутствие диамино- и дикарбоновых аминокислот

Как называется отдельная полипептидная цепь, входящая в состав четвертичной структуры белка?

+Протомер

Домен

Глобулин

Пептид

Что является простетической группой гемоглобина?

+Протопорфирин, соединенный с ионом железа

Протопорфирин

Порфобилиноген

Ион железа

Абсолютная субстратная специфичность характерна для

Гексокиназы

Панкреатической липазы

Транскетолазы

+Аргиназы

Относительной (групповой) специфичностью обладает

+Трипсин

Аргиназа

Каталаза

Глюкокиназа

Абсолютная специфичность — это способность фермента катализировать

Превращение веществ с одним типом химической связи

Превращение стереоизомеров

+Превращение только одного субстрата

Превращение веществ, относящихся к одному классу метаболитов

Способность фермента катализировать превращение субстрата по одному из возможных метаболических путей называется

Абсолютной специфичностью

Групповой специфичностью

+Каталитической специфичностью

Частичной специфичностью

Соединение субстрата с активным центром фермента осуществляется по принципу…

Термолабильности

Термостабильности

Электрофоретичности

+Комплементарности

Фермент характеризуется

Нечувствительностью к действию рН

Термостабильностью

+Специфичностью

Низкой каталитической активностью

Доказательством белковой природы ферментов является

Наличие активного центра

+Аминокислотный состав

Низкая специфичность

Отсутствие электрофоретической подвижности

Ферменты отличаются от неорганических катализаторов тем, что

Активны при температуре 15–90 оС

Проявляют более низкую каталитическую активность

Расходуются в реакции

+Термолабильны

Если рН среды совпадает с изоэлектрической точкой белка, то белковая молекула будет характеризоваться

Положительным зарядом

Отрицательным зарядом

+Отсутствием заряда

Скорее отрицательным зарядом

Амфотерность фермента подтверждает его…

+Белковую природу

Углеводную природу

Липидную природу

Нуклеотидную природу

К классу оксидоредуктаз относят

Киназы

+Дегидрогеназы

Карбоксилазы

Трансферазы

Как называются ферменты, катализирующие реакции внутримолекулярного переноса атомов или групп атомов?

+Изомеразы

Гидролазы

Трансферазы

Оксидоредуктазы

Ферменты, катализирующие расщепление внутримолекулярных связей при участии воды, относятся к классу

Лигазы

Лиазы

+Гидролазы

Изомеразы

Ферменты, катализирующие реакции образования сложных веществ из более простых, относятся к классу

Лиазы

Гидролазы

+Лигазы

Дегидрогеназы

Согласно международной классификации ферменты делят на

Пять классов

Четыре класса

+Шесть классов

Девять классов

Ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса атомов или групп атомов, относятся к классу

Изомеразы

+Трансферазы

Гидролазы

Оксидоредуктазы

В основу принятой классификации ферментов положено

+Тип катализируемой реакции

Тип субстрата

Механизм действия фермента

Тип образующегося продукта

Ферменты, катализирующие реакции разрыва связей субстратов без участия воды с образованием двойной связи или присоединения по двойной связи, называются

Лигазы

Изомеразы

+Лиазы

Оксидоредуктазы

Какие превращения катализируют киназы?

Перенос групп атомов внутри молекулы

Разрыв СС — связей

Присоединение воды

+Перенос фосфатной группы от молекулы донора на акцептор

Ферменты трансферазы катализируют

Реакции гидролиза

Окислительновосстановительные реакции

Реакции изомеризации

+Реакции межмолекулярного переноса атомов или групп атомов

Фермент аланинаминотрансфераза относится к классу

Лиаз

Оксидоредуктаз

Изомераз

+Трансфераз

Ферменты оксидоредуктазы катализируют

Реакции гидролиза

Реакции изомеризации

+Окислительно-восстановительные реакции

Реакции внутримолекулярного переноса атомов или групп атомов

Субстратом протеолитических ферментов являются

Углеводы

+Белки

Витамины

Липиды

Нуклеиновые кислоты

Ферменты декарбоксилазы относятся к классу

Изомераз

Оксидоредуктаз

Синтетаз

+Лиаз

К классу оксидоредуктаз относится фермент

Гексокиназа

Карбоксилаза

+Каталаза

Изомераза

Первая цифра четырехзначного шифра фермента по международной номенклатуре указывает на

Химическую природу функциональных групп субстрата, подвергающихся переносу

Удельную активность фермента

+Номер одного из шести классов ферментов

Основные виды субстратов реакции

Ферменты класса лигаз катализируют

Реакции переноса фосфатной группы

Реакции переноса электронов и протонов

Реакции присоединения атомов или групп атомов по двойным связям

+Реакции образования сложных веществ из более простых, протекающие с затратой энергии

По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на следующие классы

Оксидазы, трансферазы, гидролазы, цитохромы, изомеразы, эстеразы

Оксидоредуктазы, изомеразы, гидролазы, эстеразы, пероксидазы, лиазы

Оксидазы, оксидоредуктазы, каталазы, гидролазы, цитохромы, лиазы

+Оксидоредуктазы, гидролазы, трансферазы, изомеразы, лиазы, лигазы

Фермент креатинфосфокиназа относится к классу

Изомераз

+Трансфераз

Лигаз

Оксидоредуктаз

Фермент аспартатаминотрансфераза относится к классу

Лиаз

Изомераз

+Трансфераз

Оксидоредуктаз

Фермент лактатдегидрогеназа относится к классу

Изомераз

Трансфераз

Лигаз

+Оксидоредуктаз

К ферментам биологического окисления субстратов относятся

Синтетазы

Изомеразы

+Дегидрогеназы

Эпимеразы

Аллостерический центр фермента представляет собой

Участок молекулы, ионизирующий субстрат

Участок молекулы, обеспечивающий присоединение субстрата

+Участок молекулы фермента, с которым связываются низкомолекулярные вещества, отличающиеся по строению от субстратов

Небелковая часть фермента, ионизирующая субстрат

Активный центр фермента обеспечивает

Присоединение субстрата

Присоединение низкомолекулярного вещества, отличающиеся по строению от субстрата

+Присоединение субстрата и ферментативный катализ

Присоединение другого фермента

Структурная часть фермента небелковой природы, прочно связанная его с белковой частью, называется

Апофермент

+Простетическая группа

Холофермент

Субстрат

Изоферменты — это ферменты, которые

Катализируют разные реакции

Не различаются по строению и физикохимическим свойствам

+Катализируют одну и ту же реакцию

Относятся к мономерным (состоящим из одной субъединицы) ферментам

Выберете верное утверждение

Активный центр формируется на уровне первичной структуры

+Активный центр фермента формируется на уровне третичной структуры

Третичная структуры фермента жестко зафиксирована ковалентными связями

Все ферменты имеют четвертичную структуру

Химические связи между функциональными группами радикалов АК участвуют в формировании следующего уровня организации молекул ферментов

Первичного

Вторичного

+Третичного

Вторично и третичного

Процесс превращения неактивной формы пепсина в активную, сопровождающийся уменьшением его молекулярной массы, называется

Фосфорелирование

Метилирование

+Ограниченный (частичный) протеолиз

Аминирование

Радикалы какой аминокислоты могут участвовать в гидрофобных взаимодействиях при формировании третичной структуры фермента?

+Аланин

Глутаминовая кислота

Гистидин

Лизин

Характерной особенностью, отличающей ферменты от неорганических катализаторов, является

Маленькая молекулярная масса

+Активность в пределах физиологического диапазона рн

Низкая субстратная специфичность

Термостабильность

Основной изоферментной формой креатинфосфокиназы в сыворотке крови человека является

+Мышечная

Мозговая

Сердечная

Почечная

В состав молекулы лактатдегидрогеназы входят

1 субъединица

3 субъединицы

+4 субъединицы

2 субъединицы

Сколько изоформ имеет лактатдегидрогеназа?

В гепатоцитах преобладает изофермент

Лактатдегидрогеназа 1 и лактатдегидрогеназа 5

Лактатдегидрогеназа 2 и лактатдегидрогеназа3

Лактатдегидрогеназа 3 и лактатдегидрогеназа 5

+Лактатдегидрогеназа 4 и лактатдегидрогеназа 5

В состав ФАД-зависимых оксиредуктаз входит витамин

В3

+В2

В5

В9

Участок молекул фермента, обеспечивающий прямое участие в акте катализа, называется

Субстратным центром

+Каталитическим центром

Дополнительными группами

Аллостерическим центром

В состав аминотрансфераз входит кофермент

ФАД

НАД+

+Пиридоксальфосфат

ТГФК

Функциональная группа фермента органической природы, лабильно связанная с белковой частью, называется

Апофермент

+Истинный кофермент

Холофермент

Кофермент

Реакции переаминирования аминокислот связаны с участием витамина

В2

РР

+В6

В1

Холофермент — это …

Белковая часть молекулы фермента

Субстратный центр

+Белковая и небелковая часть фермента

Небелковая часть молекулы фермента

Активная форма пантотеновой кислоты (HSKOA) переносит функциональную группу

H2PO3

+COCH3

NH2

СООН

Какую коферментную форму образует витамин РР?

+НАД+

ТГФК

НSКОА

ФАД

Ацилтрансферазы переносят следующую функциональную

Группу

СН3

+СОСН3

NH2

PO4

В состав пиридиновых дегидрогеназ входит

+НАД+

ФАД

ФАДН2

Витамин В9

Витамин В1

Рибозимы — это соединения, относящиеся по химической природе к

Гликопротеидам

Пептидам

+РНК

Антителам

Абзимы — это …

Гликопротеиды

Пептиды

РНК

+Антитела

В состав флавиновых дегидрогеназ входит

НАД+

+ФАД

НАДН2

Витамин В1

Кофермент — это …

Небелковая часть простого фермента

Белковая часть простого фермента

Легкоотделяющаяся белковая часть сложного фермента

+Небелковая, органическая часть сложного фермента

Простетическая группа — это …

Небелковая часть простого фермента

Белковая часть простого фермента

Легкоотделяющаяся белковая часть простого фермента

+Прочносвязанная с ферментом небелковая часть

Какой ученый предложил термин «фермент»?

Л Пастер

А Кох

+ван Гельмонт

И И Мечников

Какие функциональные группы аминокислот в молекуле фермента образуют пептидную связь

+NH2 и COOH

COOH и SH

SH и NH2

CH3 и SH

Какие функциональные группы аминокислот в молекуле фермента образуют дисульфидную связь

COOH и SH

SH и NH2

CH3 и SH

+SH и SH

Первичная структура молекулы фермента образована

Гидрофобными взаимодействиями

+Пептидными связями

Водородными связями

Ионными связями

Вторичная структура молекулы фермента стабилизируется

+Водородными связями

Дисульфидными связями

Пептидными связями

Ионными связями

Смесь ферментов нельзя разделить с использованием следующего метода

Ионообменной хроматографии

+Диализа

Электрофореза

Высаливания

Химические связи с функциональными группами активного центра фермента не образует

Субстрат

Продукт

Кофермент

+Аллостерический эффектор

Для активации апофермента нужен

Продукт реакции

Субстрат

+Кофермент или кофактор

Изменение рН

Как называется часть фермента, к которой присоединяется субстрат?

Холофермент

Аллостерический центр

+Активный центр

Аллостерический эффектор

Действие конкурентных ингибиторов приводит к

+Повышают Km фермента

Понижают Km фермента

Повыщают Vmax

Сохранению значений Km и Vmax

Скорость каталитической реакции зависит от

+рН среды

Наличие у фермента четвертичной структуры

Концентрации фермента в условиях недостатка субстрата

Наличие в составе фермента небелковых групп

Скорость каталитической реакции зависит от

+Наличия ингибитора

Принадлежности фермента к определенному классу

Размера фермента

Молекулярной массы фермента

Активаторами ферментов являются вещества

Снижающие скорость каталитических реакций

+Повышающие скорость каталитических реакций

Вызывающие денатурацию ферментов

Не изменяющие скорость каталитических реакций

Большинство внутриклеточных ферментов проявляют максимальную активность при рН

1,5–2,0

+7,0–7,5

8,0–9,0

4,0–6,0

Увеличение количества субстрата, при постоянной концентрации фермента, приводит к

Уменьшению скорости каталитических реакций

Увеличению скорости каталитических реакций

+Скорости каталитических реакций

Уменьшению, а затем увеличению скорости каталитических реакций

Ферменты ускоряют химические реакции за счет

Повышения энергии активации

+Снижения энергии активации

Поддержания энергии активации на исходном уровне

Повышения энергетического барьера

Увеличение концентрации фермента в условиях избытка субстрата приводит к

+Увеличению скорости ферментативной реакции

Сохранению скорости ферментативной реакции

Увеличению, а затем уменьшению скорость каталитических реакций

Уменьшению, а затем увеличению скорость каталитических реакций

Два фермента имеют одинаковую удельную активность. Это означает, что ферменты не различаются по

Количеству в клетке

Локализации в клетке

+Скорости превращения субстрата одним миллиграммом фермента

Константе Михаэлиса

Активность фермента изменяется при отклонении рН от оптимальной, так как происходит

Гидролиз пептидных связей фермента

Активация аллостерического центра субстрата

+Изменение конформации молекулы фермента

Гидролиз пептидных связей субстрата

Ферменты увеличивают скорость реакции, так как

Увеличивает свободную энергию реакции

+Уменьшают энергию активации

Увеличиваю скорость прямой реакции, но не увеличивают скорость обратной реакции

Увеличивают энергию активации

Активность фермента рекомендуется измерять

При температуре 0ос

+В буферном растворе с оптимальным значением рн

При концентрации субстрата меньше Кm

В условиях дефицита субстрата

Для большинства ферментов человеческого организма температурный оптимум составляет

50–60оС

15–25оС

80–100оС

+35–40оС

Скорость ферментативной реакции не зависит от

Концентрации субстрата

Температуры

Наличия активатора

+Молекулярной массы фермента

Энергия активации — это энергия, необходимая для

+Перевода всех молекул субстрата в реакционноспособное состояние

Увеличения скорости химической реакции

Увеличения количества нереакционноспособных молекул

Снижения энергетического барьера

Если концентрация участвующего в реакции субстрата равна Km, то скорость реакции составляет

0,25 Vmax

+0,50 Vmax

0,10 Vmax

0,75 Vmax

Для регуляции активности ферментов в организме человека не используется

Частичный (ограниченный) протеолиз

+Неограниченный, или тотальный протеолиз

Отделение регуляторных субъединиц фермента от каталитических

Фосфорилирование молекулы фермента

1 МЕ – количество фермента, которое обеспечивает превращение

1г субстрата в 1 с

1 мкмоль субстрата в 1 с

+1 ммоль субстрата в 1 мин

1 кг субстрата в 1 час

Конкурентный ингибитор является

+Структурным аналогом субстрата

Структурным аналогом фермента

Структурным аналогом продукта реакции

Не является структурным аналогом всего вышеперечисленного

Ингибиторами ферментов являются вещества

Повышающие скорость ферментативных реакций

Вызывающие денатурацию ферментов

+Снижающие скорость ферментативных реакций

Не изменяющие скорость ферментативных реакций

Уменьшить эффект конкурентного ингибирование можно путем

Повышения температуры

Добавления продукта реакции

+Добавления избытка субстрата

Уменьшения рН

Ретроингибирование ферментов происходит путем

Связывания аллостерического ингибитора с аллостерическим центром фермента

Связывания с ферментом вторичного посредника

+Связывания с ферментом продукта реакции, катализируемой этим ферментом

Присоединения к активному центру фермента другого фермента

Действие неконкурентного ингибитора приводит к

Сохранению значений Vmax и повышению Km фермента

Сохранению значений Vmax и понижению Km фермента

Повышению Vmax

+Понижению Vmax

К какому классу ферментов относится аденилатциклаза?

Трансферазы

+Лиазы

Лигазы

Изомеразы

При изучении свойств фермента в систему «фермент — субстрат» было добавлено неизвестное вещество В результате константа Михаэлиса увеличилась в 2 раза Какое явление имело место?

+Конкурентное ингибирование

Протеолиз фермента

Аллостерическая активация

Необратимое ингибирование

К моносахаридам относится:

+Глюкоза

Крахмал

Гликоген

Сахароза

Моносахаридом является углевод:

+Фруктоза

Сахароза

Мальтоза

Лактоза

Лактоза преимущественно содержится в составе:

+Молока

Картофеля

Фруктов

Хлеба

Основным углеводом пищевых продуктов является:

+Крахмал

Лактоза

Сахароза

Фруктоза

Запасающую функцию в организме человека выполняет углевод:

+Гликоген

Крахмал

Целлюлоза

Глюкоза

Резервным углеводом является:

Глюкоза

Сахароза

+Крахмал

Целлюлоза

Структурным полисахаридом человека является:

+Хондроитинсульфат

Гликоген

Крахмал

Целлюлоза

Укажите биологическую функцию, которую не выполняют углеводы:

+Ферментативную

Энергетическую

Запасающую

Защитную

К гетерополисахаридам относится:

Крахмал

Хитин

+Гиалуроновая кислота

Гликоген

Гликозаминогликаном соединительной ткани не является:

Хондроитинсульфат

+Гликоген

Гиалуроновая кислота

Гепарансульфат

К дисахаридам относится:

Фруктоза

Глюкоза

Галактоза

+Сахароза

К пентозам относится моносахарид:

Глюкоза

+Рибоза

Галактоза

Фруктоза

Крахмал – это:

Линейный гомополисахарид

Линейный гетерополисахарид

Разветвленный гетерополисахарид животных

+Депонированная форма глюкозы растений

Укажите тип гликозидных связей, которые входят в состав гликогена:

+Альфа-1,4-гликозидные и альфа-1,6-гликозидные

Бета-1,4-гликозидные

Альфа-1,2-гликозидные и альфа 1,4-гликозидные

Бета-1,6-гликозидные

В состав ДНК и РНК входят моносахариды:

+Рибоза и дезоксирибоза

Глюкоза и фруктоза

Пентоза и гексоза

Рибоза и глюкоза

Галактоза образуется при переваривании:

+Лактозы

Сахарозы

Мальтозы

Гликогена

Фруктоза образуется при гидролизе:

+Сахарозы

Лактозы

Мальтозы

Крахмала

Укажите класс ферментов, которых принимают участие в переваривании углеводов:

+Гидролазы

Трансферазы

Лиазы

Оксидоредуктазы

Укажите оптимальную температуру для работы альфа-амилазы слюны:

+37ºС

100 ºС

70 ºС

25 ºС

Укажите pH опт панкреатической альфа-амилазы:

1,0-1,5

4,0-6,0

12,0-13,0

+7,2- 8,0

Амилаза слюны и панкреатическая амилаза:

+Являются изоферментами

Катализируют разные типы реакций

Гидролизуют гликозидные связи в дисахаридах

Являются внутриклеточными ферментами

При попадании альфа-амилазы слюны в кислую среду желудка происходит инактивация фермента по причине разрушения в структуре фермента (влиянием протеиназ пренебречь):

+Ионных связей

Гидрофобных связей

Ковалентных связей

Пептидных связей

Альфа-амилаза слюны катализирует реакцию гидролиза:

+Альфа-1,4-гликозидных связей

Альфа-1,6-гликозидных связей

Альфа-1,2-гликозидных связей

Бета-1,4-гликозидных связей

К моносахаридам относится:

+Глицериновый альдегид

Сахароза

Галактитол (дульцит)

Гиалуроновая кислота

Гидролиз гликозидных связей в дисахаридах катализирует фермент:

+Лактаза

Амилаза слюны

Панкреатическая амилаза

Гиалуронидаза

Оптической активностью обладают:

+Углеводы

Тригоицериды

Азотистые основания

Глицин и дипептид глицил-глицин

ГЛЮТ-4 локализован:

+В жировой ткани

В печени

В почках

В нервной ткани

К механизмам транспорта глюкозы через клеточные мембраны не относится:

+Транспорт с участием глутатиона

Вторично-активный транспорт

Облегченная диффузия

Транспорт с участием ГЛЮТ

Функционирование ГЛЮТ-2 сопряжено с работой ферментов:

Гексокиназы и глюкозо-6-фосфатазы

+Глюкокиназы и глюкозо-6-фосфатазы

Галактокиназы и фруктокиназы

Гексокиназы и галактокиназы

ГЛЮТ-2 не функционирует:

+В клетках жировой ткани

В клетках печени

В клетках почечных канальцев

В энтероцитах

Инсулинзависимый транспорт глюкозы осуществляется при помощи:

ГЛЮТ-1

ГЛЮТ-2

ГЛЮТ-3

+ГЛЮТ-4

Транспорт фруктозы через мембрану энтероцита осуществляется при помощи:

ГЛЮТ-1

ГЛЮТ-3

ГЛЮТ-4

+ГЛЮТ-5

Сахаразо-изомальтазный комплекс катализирует реакции гидролиза:

+Дисахаридов

Моносахаридов

Полисахаридов

Трисахаридов

Конечным продуктом переваривания полисахаридов в ЖКТ является:

Декстраны

Мальтоза

Изомальтоза

+Глюкоза

К ферментам гликозидазам относится:

+Амилаза

Пепсин

Липаза

РНК-аза

Энергия АТФ при транспорте глюкозы через мембраны клеток расходуется на:

+Создание градиента концентрации ионов натрия

Создание градиента концентрации ионов кальция

Создание электрохимического градиента протонов

Фосфорилирование глюкозы

Гликозидазы ЖКТ могут активироваться при помощи:

+Кофактора

Частичного протеолиза

Фосфорилирования

Кофермента

Гидролиз гликогена в ЖКТ осуществляется при участии фермента:

+Амилазы

Гликогенфосфорилазы

Гликогенсинтазы

Пепсина

Галактоза образуется при переваривании:

Крахмала

Мальтозы

+Лактозы

Сахарозы

Глюкоза и фрутоза образуется при гидролизе:

+Сахарозы

Мальтозы

Изомальтозы

Лактозы

Синтез транспортных белков, осуществляющих перенос моносахридов через мембрану, протекает:

+На рибосомах

В ядре

В митохондриях

В составе клеточных мембран

Гидролизу в ЖКТ человека не подвергается:

Мальтоза

Изомальтоза

+Целлюлоза

Гликоген

В реакцию гидролиза не вступает:

Мальтоза

Лактоза

+Галактоза

Сахароза

Ферменты ЖКТ, осуществляющие переваривание полисахаридов:

+являются эндогликозидазами

являются экзогликозидазами

являются фосфорилазами

являются гликозилтрасферазами

Ферменты, осуществляющие переваривание углеводов в ЖКТ:

Активируются в желудке частичным протеолизом

Активируются после связывания с клеточной мембраной энтероцита

Активируются после связывания с коферментом

+Выделяются в просвет ЖКТ сразу в активной форме

Интегральным белком-ферментом энтероцита является:

Амилаза

Пепсин

+Сахараза

Трипсин

Тканевой липолиз протекает:

+В жировой ткани

В печени

В мышцах

В нервной ткани

Продуктом тканевого липолиза является:

+Пальмитиновая кислота

Глицерол

Малонил-КоА

Ацетил-КоА

Глицерол, образующийся при тканевом липолизе, в печени включается в путь:

+Глюконеогенеза

Гликогенолиза

Гликолиза

ПФП

Жирные кислоты, образующиеся при липолизе тканевых липидов, включаются в процесс:

+Бета-окисления

Синтеза ТАГ

Образования малонил-КоА

Трансаминирования

При гидролизе ТАГ в жировой ткани образуется:

+Глицерол

Пируват

3-ФГА

Лактат

В метаболический путь глюконеогенеза включается метаболит:

+Пропионил-КоА

Ацетил-КоА

Малонил-КоА

Ацето-ацетил-КоА

В процессе окисления жирных кислот принимает участие кофермент:

+НАД

Пиридоксальфосфат

Аскорбиновая кислота

Метил-ТГФК

В процессе бета-окисления нечётных жирных кислот используется кофермент:

+ДА-кобаламин

Метилкобаламин

Пиридоксальфосфат

Тиаминпирофосфат

Регуляторным ферментом бета-окисления жирных кислот является:

+КАТ-1

КАТ-2

КФС-1

КФС-2

Малонил-КоА является аллостерическим ингибитором фермента:

Ацетил-КоА карбоксилазы

+Карнитинацилтрасферазы

Синтазы жирных кислот

ГМГ-КоА редуктазы

НАД-зависимые дегидрогеназы используются в процессе:

+Синтеза кетоновых тел

Синтеза холестерола

Синтеза жирных кислот

Синтеза желчных кислот

Коферментная форма рибофлавина участвует в процессе:

+Окисления жирных килсот

Синтеза жирных кислот

Синтеза холестерола

Кетогенеза

Гидролиз фибринового тромба катализирует

Тромбомодулин

Тромбин

+Плазмин

Гепарин

Протеолитическим ферментом инициирующего мембранного комплекса внешнего пути свертывания крови является

Тканевой фактор

+Фактор VIIa

Тромбин

Протеин S

Совокупность физиологических процессов, обеспечивающих остановку кровотечения и заканчивающийся образованием тромба, называют

Гемолизом

+Гемостазом

Гомеостазом

Фибринолизом

Для сосудисто-тромбоцитарного гемостаза характерно все, кроме

+Инициация ферментативного гемостаза – образование тромбина

Образование первичного тромба (белый тромб)

Остановка кровотечения в мелких сосудах

Спазм сосудов

Эндотелий в интактных сосудах обладает свойством

Прокоагулянтной поверхности

+Антикоагулянтной поверхности

Препятствуют адгезии тромбоцитов на сосудистой стенке

Фибриноген

Серотонин

Тромбоксан

+Эндотелиальные клетки неповреждённой стенки сосуда

При небольших повреждениях мелких сосудов для остановки кровотечения достаточно

Лейкоцитарной пробки

+Тромбоцитарной пробки

Фибриновой пробки

Эритроцитарной пробки

Количество тромбоцитов в крови составляет

+200,000-400,000 в мкл

300,000-600,000 в мкл

50,000-60,000 в мкл

4,000-9,000 в мкл

Мембрана тромбоцитов содержит гликопротеины, которые служат для

+Адгезии в месте повреждения сосуда

Адгезии к интактному эндотелию

Ингибирования ферментативного свертывания крови

Активации ферментативного свертывания крови

Изменения тромбоцитов в динамике сосудисто-тромбоцитарного гемостаза включают все перечисленные процессы кроме

Адгезия к коллагену и протеинам крови

Набухание

+Секреция оксида азота, расширяющего сосуды

Секреция тромбоксана А2, суживающего сосуды

Фактора Виллебранда выделяется

Интактным эндотелием

Лейкоцитами

+Поврежденным эндотелием

Эритроцитами

Фактор Виллебранда принимает участие в

Фибринолизе

Полимеризации фибрина

+Сосудисто-тромбоцитарном гемостазе

Образовании тромбина

При дефиците фактора Виллебранда в наибольшей степени будет нарушена

+Адгезия тромбоцитов к повреждённому эндотелию

Активация V плазменного фактора

Ретракция сгустка

Фибринолиз

В первую фазу ферментативного свертывания крови происходит

+Образование протромбиназы

Образование тромбина

Образование фибрина

Фибринолиз

Во вторую фазу ферментативного свертывания крови происходит

Адгезия и агрегация тромбоцитов

Образование протромбиназы

+Образование тромбина

Ретракция сгустка и фибринолиз

В третью фазу ферментативного свертывания крови происходит

Адгезия и агрегация тромбоцитов

Образование протромбиназы

Образование тромбина

+Ретракция сгустка и фибринолиз

Протромбин синтезируется в

+В печени

В плазме

В почках

В селезёнке

Для нормального синтеза протромбина в печени необходим витамин

Витамин Д

Витамин Е

+Витамин К

Витамин С

При недостатке в организме витамина К время свёртывания крови

Остаётся без изменений, т.к. витамин К не имеет отношения к синтезу факторов свертывания

+Увеличивается вследствие нарушения синтеза факторов свертывания в печени

Уменьшается вследствие нарушения синтеза факторов свертывания в печени

Остаётся без изменений, т.к. витамин К не имеет отношения к активации факторов свертывания

Внешний путь первой фазы ферментативного свертывания крови связан с

Адгезией тромбоцитов

Выделением из тромбоцитов серотонина и норадреналина

Повреждением клеточных элементов и обнажением волокон коллагена

+Повреждением окружающих тканей вне сосудистой стенки

Внутренний путь первой фазы ферментативного свертывания крови связан с

Адгезией тромбоцитов

Выделением из стенки сосудов серотонина и норадреналина

+Повреждением мембран клеточных элементов и обнажением волокон коллагена

Повреждением стенки сосудов и окружающих тканей

Инициатором образования тромбов в сосудах служит

Антигеморрагический витамин К

+Повреждение эндотелия

Протромбин

Фактор VIII

Тромбин в системе гемостаза катализирует

Образование протромбиназы по внешнему пути

Образование протромбиназы по внутреннему пути

+Превращения фибриногена в фибрин

Реакции деградации фибрина

Обеспечивает превращение растворимого фибрина-мономера в нерастворимый фибрин-полимер

Проконвертин

Протромбин

Протромбиназа

+Фибринстабилизирующий фактор

В протекании всех фаз гемокоагуляции ключевую роль играют ионы

Калия

+Кальция

Натрия

Хлора

Конечная судьба образовавшего тромба при благополучном развитии событий включает

Окончательная закупорка сосудистого русла

+Растворение ферментами

Фиброзную организацию

Эмболизацию крупных сосудов

Ферментативное разрушение фибрина на отдельные полипептидные цепи, называется

Гемолизом

Гемостазом

Гомеостазом

+Фибринолизом

К эффектам плазмина в фибринолизе относят все перечисленные процессы за исключением

+Активация тромбина

Деградация тромбоцитарных гликопротеинов

Деградация фибрина на фрагменты

Протеолиз ряда факторов свертывания крови

Ключевым в фибринолизе является фермент

Акцелерин

+Плазмин

Тромбин

Тромбиназа

Функцией фибринолиза является

+Восстановление просвета сосудов, закупоренных тромбом

Образование первичного тромба

Сужение просвета сосудов для остановки кровотечения

Уплотнение тромба

Если нарушается процесс фибринолиза, возникает угроза развития

Гемолиза эритроцитов

Гемотрансфузионного шока

Массивной кровопотери

+Тромбоэмболии

В предупреждении внутрисосудистого свертывания крови играют роль все факторы, за исключением

Антикоагулянты крови

+Атеросклеротические бляшки в сосудах

Гладкая эндотелиальная выстилка сосуда

Гликокаликс эндотелия

К антикоагулянтам относят

Тромбин

+Гепарин

Протромбин

Фибриноген

Время свёртывания крови может уменьшиться во время

Отдыха

Сна

Умственной работы

+Эмоционального стресса

Предотвратить свёртывание крови вследствие преципитации ионов Са2+ можно при добавлении раствора

Глюкозы

Физиологического раствора хлорида натрия

+Цитрата натрия

Аскорбиновой кислоты

Что такое «фолдинг белка»?

Расщепление на пептиды

Присоединение к лиганду

+Сворачивание полипептидной цепи в трехмерную структуру

Ковалентная модификация белка после трансляции

Сколько полипептидных цепей в молекуле инсулина?

Сколько дисульфидных связей в молекуле инсулина?

Укажите белок, имеющий красную окраску

Коллаген

Овальбумин

Кератин

+Цитохром с

Какое соединение может служить аллостерическим эффектором гемоглобина?

NO2

+CO2

При поражении какого органа наблюдается альбуминурия?

Печени

+Почек

Поджелудочной железы

Селезенки

Выберите верную характеристику фетального гемоглобина

+Имеет большее сродство к кислороду, чем гемоглобина взрослого человека

Состоит из двух субъединиц

Составляет около 50% от общего содержания гемоглобина у здорового человека

Не связывает кислород

Какими связями в молекуле белка стабилизируются в-складчатые слои?

+Водородными

Ковалентными

Ионными

Петидными

В какой органелле деградирует большая часть внутриклеточных белков?

Ядре

Митохондрии

Аппарате Гольджи

+Протеасоме

Выберите характеристику биологически устойчивых олигопептидов

Образуются в организме человека прицельным протеолизом из более длинных пептидов

+Синтезируются в организме человека из отдельных аминокислот

Быстро разрушаются пептидазами

Не образуются в организме человека и должны поступать с пищей

Выберите устойчивый к действиям пептидаз дипептид

+Гистидил-в-аланин

Цистеинилглицин

Аланилфенилаланин

Глицилглицин

Какие функциональные группы будут входить в состав аминокислотных радикалов полипептида, положительно заряженного при физиологическом значении рН?

Кислотные группы

Ароматические группы

Алифатические группы

+Основные группы

При формировании какой пространственной структуры образуется водородная связь между отдельными субъединицами белка?

Первичной структуры

Вторичной структуры

Третичной структуры

+Четвертичной структуры

Выберите положительно заряженные белки

Альбумины

Глобулины

Глютелины

+Гистоны

Какие полипептидные цепи содержит фетальный гемоглобин человека?

Только а

а и в

+а и у

Только у

Какие белки являются ядерными?

Альбумины

Глобулины

+Протамины

Проламины

Какой пептид образуется путем прицельного протеолиза из белкового предшественника?

Глутатион

Карнозин

Ансерин

+Ангиотензин II

Какой биохимический метод используют для концентрирования белков?

Электрофорез

Афинную хроматографию

Ионообменную хроматографию

+Ультрафильтрацию

Какие сложные белки содержат N-ацетилнейраминную кислоту?

Хромопротеины

+Гликопротеины

Липопротеины

Нуклеопротеины

К какому классу сложных белков относится цитохром с?

Липопротеин

Нуклеопротеин

+Хромопротеин

Фосфопротеин

На каком уровне формирования структуры белка происходит образование доменов?

Первичной структуры

Вторичной структуры

+Третичной структуры

Четвертичной структуры

Укажите аминокислоту, остатки которой связывают гем гемоглобина с белков

Аланин

Тирозин

Фенилаланин

+Гистидин

Какие радикалы аминокислот на поверхности молекулы повышают растворимость белка?

Про, Тир, Фен

Мет, Иле, Лей

Трп, Про, Гли

+Сер, Тре, Асп

Какой фактор вызывает обратимое осаждение белков сыворотки крови?

Кипячение

Раствор сульфата меди

Органические кислоты

+Насыщенный раствор сульфата аммония

К какому классу сложных белков относятся у-глобулины?

Липопротеины

+Гликопротеины

Нуклеопротеины

Флавопротеины

Какой фактор обеспечивает устойчивость белков в растворах?

Большое содержание аланина в белке

Гидрофобные радикалы аминокислот

Никое содержание серина и лизина в белке

+Гидратная оболочка и заряд молекулы

Выберите белки, содержащие более 70% углеводов

Фосфопротеины

+Протеогликаны

Гемопротеины

Гликопротеины

Какую функцию выполняют липопротеины плазмы крови?

Терморегуляторную

Защитную

Энергетическую

+Транспортную

Что является простетической группой цитохрома?

Ион инка

+Гем

Нуклеиновая кислота

Фосфорная кислота

Остатки какой аминокислоты образуют дисульфидные связи в белках?

Тирозина

+Цистеина

Метионина

Триптофана

С какими аминокислотными остатками могут связываться ионы ртути?

Фенилаланина

+Аспарагиновой кислоты

Лизина

Глицина

Какое соединение может вызывать «высаливание» белков?

Трихлоруксусная кислота

Соляная кислота

Ацетон

+Сульфат аммония

Наличием какого аминокислотного остатка обусловлены участки деспирализации в структуре белка?

Тирозина

Лизина

Валина

+Пролина

Через какие аминокислотные остатки белков связываются углеводные остатки с помощью О-гликозидных связей?

Лизина

Аргинина

Валина

+Треонина

К чему приводит связывание апобелков с углеводным компонентом?

Снижает их стабильность

+Повышает их стабильность

Приводит к выпадению белка в осадок

Снижает их гидрофильность

Какой фермент относится к классу гемопротеинов?

Пепсин

+Каталаза

Щелочная фосфатаза

Липаза

Выберите биологически активный пептид, содержащий пептидную связь, устойчивую к действию протеаз

+Глутатион

Ангиотензин

Тиреолиберин

Окситоцин

Какова валентность железа в гемоглобине А (HbA)?

+Всегда 2

Всегда 3

Может быть 2 или 3

Меняется при связывании кислорода

Из производных какого гетероцикла состоит молекула гема?

+Пиррола

Пурина

Пиримидина

Имидазола

Выберите неокрашенный белок

+Амилаза

Каталаза

Миоглобин

Гемоглобин

Выберите простетическую группу гликопротеинов

+Галактоза

Глицерин

Глутаминовая кислота

Нуклеиновая кислота

Выберите пептид, образующийся путем ферментативного биосинтеза из аминокислот

Вазопрессин

Окситоцин

Кальцитонин

+Глутатион

С какой биохимической патологией связана серповидно-клеточная анемия?

С изменением первичной структуры а-цепи гемоглобина

+С изменением первичной структуры в-цепи гемоглобина

С недостаточно интенсивным синтезом а-цепей гемоглобина

С недостаточно интенсивным синтезом в-цепей гемоглобина