ВСТУП

Пептиди і білки являють собою високомолекулярні органічні сполуки, побудовані із залишків a – амінокислот, з’єднаних між собою пептидними зв’язками.

Жоден з відомих нам живих організмів не обходиться без білків. Білки служать поживними речовинами, вони регулюють обмін речовин, виконуючи роль ферментів – каталізаторів обміну речовин, сприяють переносу кисню по всьому організму і його поглинанню, відіграють важливу роль у функціонуванні нервової системи, є механічною основою м’язового скорочення, беруть участь у передачі генетичної інформації і т. д. Як видно, функції білків в природі універсальні. Білки входять до складу мозку, внутрішніх органів, кісток, шкіри, волосяного покриву і т. д. 

Розділ і. Загальні відомості про пептиди

1. Поняття пептиди

Пепти́ди (грец. πεπτος — поживний) — родина природних чи синтетичних сполук , молекули яких складаються із двох і більше залишків α-амінокислот, з'єднаних у нерозгалужений ланцюг ковалентними пептидними зв'язками -C(O)-NH-( рис. 1).

Пептидні зв'язки утворюється внаслідок реакції конденсації між α-карбоксильню групою однієї амінокислоти, та α-аміногрупою іншої. Більшість природних пептидів побудовані із двадцяти «стандартних» протеїногенних амінокислот, що кодуються генетичним кодом. На сьогодні відомо понад 1500 природних пептидів, визначено їх властивості та розроблено методи синтезу.

Хоч формально пептидом є амінокислотний ланцюг будь-якої довжини, цей термін найчастіше використовують для коротких полімерів, що містять до 40—50 мономерних одиниць. Довші пептиди називають поліпептидами або білками.

Номенклатура

Назви пептидів будують шляхом послідовного перерахуванняамінокислотних залишків, починаючи з N-кінця, з додаванням суфікса іл, крім останньої С-кінцевої амінокислоти, для якої зберігається її повна назва. Іншими словами, назви амінокислот, що вступили в освіту пептидного зв’язку за рахунок «своєї» групи СООН, закінчуються в назві пептиду на -іл: аланіл, валив і т. П. (Для залишків аспарагінової і глутамінової кислот використовують назви «аспартил» і «глутаміл »відповідно). Назви та символи амінокислот означають їх приналежність до l-ряду, якщо не вказано інше (d або dl).

Іноді в скороченою записи символами Н (як частина аміногрупи) і ОН (як частина карбоксильної групи) уточнюється незаміщеними функціональних груп кінцевих амінокислот. Цим способом зручно зображувати функціональні похідні пептидів; наприклад, амід наведеного вище пептиду по С-кінцевий амінокислоті записується Н-Asn-Gly-Phe-NH2.

Історія

Пептиди вперше були виділені з гідролізатів білків, отриманих за допомогою ферментації.

Термін «пептид» запропонований німецьким хіміком-органіком Емілем Фішером, який до 1905 р. розробив загальний метод синтезу пептидів. У 1900 році він висунув гіпотезу про те, що пептиди складаються з ланцюжка амінокислот, з'єднаних зв'язками. І вже в 1902 році отримав неспростовні докази існування пептидного зв'язку.

У 1953 Венсан дю Віньо синтезував окситоцин, перший поліпептидний гормон. 1963 року, на основі концепції твердофазного пептидного синтезу (P. Мерріфілд) були створені автоматичні синтезатори пептидів. Використання методів синтезу поліпептидів дозволило отримати синтетичний інсулін і деякі ферменти.

2. Класифікація пептидів

За якісним складом амінокислот розрізняють:

• гомомірні пептиди — сполуки, що складаються тільки з амінокислотних залишків;

• гетеромірні пептиди — речовини, до складу яких входять також небілкові компоненти. Так глікопептиди містять у молекулі вуглеводні залишки.

Пептиди також діляться за способом зв'язку амінокислот між собою:

• гомодетні — пептиди, амінокислотні залишки яких з'єднані тільки пептидними зв'язками;

• гетеродетні пептиди — ті сполуки, в яких крім пептидних зв'язків зустрічаються ще й дисульфідні, ефірні та тіоефірні зв'язки.

Пептиди розрізняються не тільки за амінокислотним складом, кількістю, розташуванням і з'єднанням амінокислотних залишків у поліпептидний ланцюжок. Наприклад, Про-Сер-Про-Ала-Гіс і Гіс-Ала-Про-Сер-Про: незважаючи на однаковий кількісний і якісний склад, ці пептиди мають зовсім різні властивості.

Також пептиди можна класифікувати на групи за їх основною фізіологічною дією:

· пептиди, що мають гормональну активність (окситоцин, вазопресин, рилізинг-гормони гіпоталамуса, меланоцитстимулювальний гормон, глюкагон та ін.);

· пептиди, що регулюють процеси травлення (гастрин, холецистокінін, вазоінтестинальний пептид та ін.);

· пептиди, що регулюють тонус судин і артеріальний тиск (брадикінін, калідин, ангіотензин ІІ);

· пептиди, що регулюють апетит (лептин, нейропептид Y, меланоцитстимулювальний гормон, β-ендорфіни);

· пептиди, що мають знеболювальний ефект (енкефаліни та ендорфіни та інші опіоїдні пептиди). Знеболювальний ефект цих пептидів у сотні разів перевищує аналгезуючий ефект морфіну;

· пептиди, що беруть участь у регуляції вищої нервової діяльності, в біохімічних процесах, пов’язаних із механізмами сну, навчання, пам’яті, виникнення почуття страху і т.д.;

· пептиди-антиоксиданти (глутатіон).

Найбільш численною та різноманітною за функціями і впливом на організм серед нейропептидів є родина опіоїдних пептидів. Опіоїдні пептиди — група природних і синтетичних активних пептидів, схожих з опіатами (морфін, кодеїн тощо) за здатністю зв'язуватися з опіоїдними рецепторами організму.

Однак такий розподіл пептидів дуже умовний. З’явилися дані про те, що багато пептидів мають широкий спектр дії. Так, меланоцитстимулювальний гормон, крім стимуляції пігментоутворення, бере участь у регуляції апетиту (разом із лептином пригнічує споживання їжі і є антагоністом нейропептиду Y). У той самий час β-ендорфіни, крім анальгезуючого ефекту, є синергістами нейропептиду Y, тобто посилюють апетит. Вазопресин, крім антидіуретичної та судинозвужувальної дії, має властивість покращувати пам’ять.