БХ

ЭКЗАМЕНАЦИОННЫЕ ВОПРОСЫ ПО БИОХИМИИ

1. Белки как основа жизни. Роль белков в животном организме. Химическое строение. Аминокислоты – структурные компоненты белковых молекул, их химические свойства, классификация. Цветные реакции на белки и аминокислоты.

Белки (или протеины) – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков α – аминокислот.

Функции белков:

1. Структурная

Вещество соединительной ткани и межклеточный матрикс формируют белки коллаген, эластин, кератин, протеогликаны (гиалуроновая кислота, хондроитин-сульфат). Белки непосредственно участвуют в построении мембран и цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки)

– спектрин (основной белок цитоскелета эритроцитов), гликофорин (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности).

2. Ферментативная

Все ферменты являются белками.

3. Рецепторная

Рецепторы на поверхности мембраны являются белками.

4. Гормональная

Белки-гормоны оказывают влияние на обмен веществ и другие физиологические процессы. Инсулин и глюкагон, СТГ, АКТГ, МЛТГ, вазоактивные пептиды (соматомедины, брадикинин, ангитензины).

5. Транспортная

Альбумины выполняют транспортную функцию. К примеру, альбумины переносят непрямой билирубин к печени, лекарственные препараты.

Липопротеины (перенос ТАГ, холестерина), гемоглобин (связывание кислорода), гаптоглобин (транспорт гема), трансферрин (транспорт железа), церулоплазмин (переносит Cu). Транспорт веществ через мембраны осуществляют белки - Na+К+-АТФаза (антинаправленный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки), глюкозные транспортеры.

6. Питательная

При длительном голодании в качестве энергии используются белки собственных мышц, печени.

7. Защитная

Иммуноглобулины участвуют в иммунных реакциях. Защитную функцию, предупреждая инфекционный процесс и сохраняя устойчивость организма, выполняют иммуноглобулины крови, факторы системы комплемента (пропердин, каллекреинкининовая система), факторы свертывания крови и фибринолиза. Механическую защиту в виде слизистых и кожи осуществляют коллаген и протеогликаны.

8. Сократительная

Всеми известные актин и миозин – сократительные белки.

Химическое строение:

Все белки всех видов живого от бактерии до человека содержат одинаковый набор 20 аминокислот. В молекуле белка аминокислоты химически соединены пептидной связью, которая образуется за счёт взаимодействия карбоксильной группы (находящейся при α-углеродном атоме) одной аминокислоты и аминогруппы (находящейся при α-углеродном атоме) другой аминокислоты.

Классификация АК по растворимости:

1.Гидрофильные аминокислоты – повышают растворимость белков:

1)Полярные незаряженные аминокислоты (Глицин, Серин, Треонин, Аспарагин, Глутамин, Цистеин)

2)Полярные заряженные аминокислоты:

a)положительно заряженные (Лизин, Аргинин, Гистидин)

b)отрицательно заряженные (Аспартат Глутамат)

2.Гидрофобные аминокислоты – понижают растворимость белков:

1

1)Аминокислоты с алифатическим радикалом (Аланин, Валин, Лейцин, Изолейцин, Пролин, Метионин)

2)Аминокислоты с ароматическим радикалом (Фенилаланин, Тирозин, Триптофан)

Классификация аминокислот по питательной ценности:

•Незаменимые (не могут синтезироваться в организме человека) – фенилаланин, метионин, треонин, триптофан, валин, лизин, лейцин, изолейцин. У детей незаменимыми аминокислотами также являются аргинин и гистидин

•Условно заменимые аминокислоты (синтезируются в организме человека из незаменимых аминокислот) – тирозин (синтезируется из фенилаланина) и цистеин (синтезируется из метионина)

•Частично заменимые (могут синтезироваться в организме, но в недостаточном количестве, поэтому должны поступать с пищей) – аргинин.

•Заменимые аминокислоты (легко синтезируются в клетках) – глицин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, серин, пролин, аланин.

Химические свойства:

1.Амфотерность АК

2.Наличие заряда АК

Заряд зависит от ИЗТ (изоэлектрической точки). В ИЗТ заряд АК равен «0».

2

Цветные реакции на белки и АК:

Белки при взаимодействии с некоторыми химическими веществами дают окрашенные соединения. Образование этих соединений происходит при участии радикалов аминокислот, их специфических групп или пептидных связей. Цветные реакции позволяют установить наличие белка в биологическом объекте или растворе и доказать присутствие определенных аминокислот в белковой молекуле.

Универсальными считают биуретовую и нингидриновую реакции, так как их дают все белки. Ксантопротеиновая реакция, реакция Фоля и др. являются специфическими, так как они обусловлены радикальными группами определенных аминокислот в молекуле белка.

1. Биуретовая реакция

Реакция обусловлена наличием в белках пептидных связей, которые в щелочной среде образуют с ионами меди (II) комплексные соединения, окрашенные в фиолетовый (с красным или с синим оттенком) цвет.

2. Ксантопротеиновая реакция

Реакция характерна для некоторых ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина, триптофана), а также для пептидов, их содержащих. При действии азотной кислоты образуется нитросоединение желтого цвета. Далее нитропроизводные могут реагировать со щелочью с образованием натриевой соли, имеющей желто-оранжевое окрашивание

3. Реакция Фоля (на серусодержащие соединения)

В остатках серусодержащих аминокислот цистеина и цистина сера при щелочном гидролизе отщепляется, образуя сульфиды. Сульфиды, взаимодействуя с ацетатом свинца, образуют осадок сульфида свинца черного или буро-черного цвета.

4. Нингидриновая раекция

Реакция характерна для аминогрупп в α-положении в молекуле белка. При нагревании белка с водным раствором нингидрина аминокислоты окисляются и распадаются, образуя двуокись углерода, аммиак и соответствующий альдегид. Восстановленный нингидрин конденсируется с аммиаком и окисленной молекулой нингидрина, образуя соединение фиолетово-синего цвета.

2. Физико-химические свойства белков. Выделение и очистка: высаливание, электрофоретическое разделение, гельфильтрация и др. Молекулярная масса белков, амфотерность, растворимость (гидратация, высаливание). Денатурация белков, ее обратимость.

Физико-химические свойства белков:

Аминокислотный состав и пространственная организация каждого белка определяют его физикохимические свойства. Белки имеют высокую молекулярную массу, обладают амфотерными свойствами, растворимостью и рядом других свойств.

1. Молекулярная масса

Зависит от количества полипептидных цепей (субъединиц) в молекуле белка и от количества аминокислот в каждой субъединице. Молекулярная масса белков может колебаться от 6000 до нескольких млн Да (дальтон) (1 Да = 1,66·10-24 г).

2. Белки амфотерны

Благодаря наличию свободных амино- и карбоксильной групп. В зависимости от этого белки могут быть кислыми и основными. Свойства зависят от аминокислотного состава белков. В составе кислых белков преобладают глутаминовая и аспарагиновая кислоты. Основные белки содержат преимущественно лизин, аргинин и гистидин.

3. Белки обладают высокой вязкостью растворов

Так как они являются высокомолекулярными соединениями и, следовательно, обладают малой скоростью диффузии. Растворы фибриллярных белков более вязки, чем растворы глобулярных белков. Растворы белков опалесцируют (способны рассеивать лучи видимого света).

4. Растворимость

Растворимость является одним из важнейших физико-химических свойств.

Стабильность растворам белков придают заряд белковой молекулы и гидратная оболочка. Гидратная оболочка – это слой молекул воды, определенным образом ориентированных на поверхности белковой молекулы. Каждая белковая молекула имеет суммарный заряд. Например, кислые белки (в своем

3

составе преимущественно содержат глутаминовую и аспарагиновую кислоты) имеют отрицательный суммарный заряд, основные (содержат преимущественно лизин, аргинин и гистидин) – положительный суммарный заряд, нейтральные белки – нулевой суммарный заряд. На заряд белка, а, следовательно, и на его растворимость влияет рН среды. Наименее устойчив белок в изоэлектрической точке. Изоэлектрическая точка (рI) – значение рН, при котором суммарный заряд белковой молекулы равен нулю. Так для кислых белков рI лежит при рН <7, а для основных – при рН> 7. Устранение факторов устойчивости белковой молекулы приводит к осаждению белков из растворов.

Выделение и очистка:

Процесс выделения и очистки белков начинается с перевода белков ткани в раствор. Для этого ткань измельчают и разрушают клетки с помощью специальных приборов – гомогенизаторов (сам процесс называют гомогенизацией). Нерастворимые части ткани из гомогената осаждают центрифугированием. В надосадочной жидкости (экстракте) содержатся растворимые белки. В экстракте наряду с веществами небелковой природы присутствует много разнообразных белков, причём искомый белок часто содержится в очень небольших количествах.

Последовательность операций по выделению белков обычно состоит в следующем: измельчение биологического материала (гомогенизация); извлечение белков, точнее, перевод белков в растворенное состояние (экстракция); выделение исследуемого белка из смеси других белков, т.е. очистка и получе-

ние индивидуального белка.

Высаливание

Это процесс осаждение белков с помощью солей щелочных и щелочноземельных металлов, а также солей аммония (например, NaCl, (NH4)2SO4). В результате действия этих солей происходит разрушение гидратной оболочки белковой молекулы. При этом не меняются и не утрачиваются биологические свойства белка. Высаливание используется для разделения белков на фракции. Для разделения сывороточных белков (альбуминов и глобулинов) используют разные концентрации сульфата аммония: при 50% насыщении происходит осаждение глобулинов, а при 100% насыщении – альбумины.

Электрофорез

Разделение белков по молекулярной массе и заряду в электрической поле на различных носителях: бумаге, агарозном, крахмальном, полиакриламидном гелях.

4

Хроматография

Хроматография - физико-химический метод разделения и анализа смесей веществ, основанный на распределении их компонентов между двумя несмешивающимися фазами – неподвижной (сорбент) и подвижной (элюент). В клинических лабораториях хроматографию применяют для разделения и анализа аминокислот, белков, углеводов, фосфолипидов, стероидов в плазме крови, тканевых экстрактах, моче. Различают следующие виды хроматографии:

•адсорбционная – компоненты смеси разделяются в зависимости от их сорбируемости на твердом адсорбенте;

•распределительная - твердая фаза является опорой для стационарной жидкой фазы (бумажная хроматография);

•ионообменная - используют ионообменную смолу. Часть белков обменивается с функциональными группами ионообменной смолы и задерживается на колонке, в то время как другие белки элюируются из колонки;

•гель-фильтрация (гель-хроматография) или метод молекулярных сит позволяет разделить белки

сразной молекулярной массой: небольшие молекулы проникают в поры геля, тогда как большие молекулы остаются снаружи и передвигаются вместе с подвижной фазой через хроматографическую колонку.

Диализ

Для отделения низкомолекулярных примесей или замены состава среды используют диализ. Метод основан на том, что молекулы белка из-за своих размеров не могут проходить через полупроницаемые мембраны, в то время как низкомолекулярные вещества равномерно распределяются между объемом, ограниченным мембраной, и окружающим раствором. После многократной замены внешнего раствора состав среды в диализном мешочке (концентрация солей, величина pH и др.) будет тот же, что и в окружающем растворе.

Денатурация – это последовательное нарушение четвертичной, третичной, вторичной структур белка, сопровождающееся потерей биологических свойств. Денатурированный белок может выпадать в осадок. Лучшими условиями для осаждения являются те, при которых снимаются оба фактора устойчивости в растворе (заряд и гидратная оболочка). В клинической практике реакции осаждения дают возможность установить наличие белка в биологических жидкостях (например, в моче), а также дают возможность освободить от белков плазму или сыворотку крови для проведения дальнейших биохимических исследований.

Физические факторы денатурации:

1.Высокие температуры. Часть белков подвергается денатурации уже при 40-500С.

2.Ультрафиолетовое облучение

3.Рентгеновское и радиоактивное облучение

4.Ультразвук

5.Механическое воздействие (например, вибрация).

Химические факторы денатурации:

1.Колебания рН.

2.Концентрированные кислоты и щелочи.

3.Соли тяжелых металлов (например, CuSO4).

4.Органические растворители (этиловый спирт, ацетон).

Факторы денатурации могут вызвать обратимую или необратимую денатурацию.

Если после удаления денатурирующего фактора денатурированный белок вновь самоорганизуется в исходную структуру и восстанавливаются его биологическая активность, то такой процесс называ-

ется ренатурацией.

Свойства денатурированнного белка:

1.Изменение структуры белка (развертывание молекулы белка с освобождением боковых гидрофобных радикалов аминокислот и образование между ними новых связей).

2.Потеря нативных свойств белка.

3.Уменьшение растворимости и выпадение в осадок.

Реакции осаждения белков могут быть обратимыми и необратимыми. В первом случае белки не подвергаются глубоким изменениям, поэтому получаемые осадки могут быть вновь растворены в первоначальном растворителе с сохранением своих нативных свойств.

5

К таким реакциям относится процесс высаливания. При необратимых реакциях осажденные белки подвергаются глубоким изменениям, поэтому получаемые осадки не могут быть вновь растворены в первоначальном растворителе. К таким реакциям относят осаждение солями тяжёлых металлов, минеральными и органическими кислотами, нагревание.

3. Структурная организация белковых молекул. Первичная, вторичная, третичная структуры. Связи, участвующие в стабилизации структур. Зависимость биологических свойств белков от вторичной и третичной структуры. Четвертичная структура белков. Зависимость биологической активности белков от четвертичной структуры (изменение конформации протомеров).

Структурная организация белковых молекул:

1. Первичная структура

Это последовательность аминокислотных фрагментов в полипептидной цепи, прочно соединенных пептидными связями. Каждая полипептидная цепь имеет N-конец, на котором находится свободная концевая аминогруппа и С-конец – свободная карбоксильная группа. Каждый индивидуальный белок уникален своей первичной структурой. Замена аминокислот в полипептидной цепи или их утрата приводит к изменению структуры, физико-химических свойств и биологических функций белка.

2. Вторичная структура

Это укладка линейной полипептидной цепи в пространстве. Для вторичной структуры характерно образование водородных связей. Выделяют два типа вторичной структуры: α-спираль и β- складчатая структура.

Вторичная структура образуется только при участии водородных связей между пептидными группами: атом кислорода одной группы реагирует с атомом водорода второй, одновременно кислород второй пептидной группы связывается с водородом третьей и т.д.

α-спираль:

Данная структура является правозакрученной спиралью, образуется при помощи водородных связей между пептидными группами 1-го и 4-го, 4-го и 7-го, 7-го и 10-го и так далее аминокислотных остатков.

Формированию спирали препятствуют пролин и гидроксипролин, которые из-за своей циклической структуры обусловливают "перелом" цепи, т.е. ее принудительный изгиб как, например, в коллагене.

Высота витка спирали составляет 0,54 нм и соответствует высоте 3,6 аминокислотных остатков.

β-складчатая структура:

β-Складчатая структура или структура складчатого листа. Формируется также с помощью водородных связей между С=О и NH-группами. В β-структуре участки полипептидной цепи могут располагаться параллельно или антипараллельно друг другу в один слой, образуя фигуру, сложенную гармошкой.

3. Третичная структура

Это трехмерная пространственная упаковка полипептидной цепи. Эта структура возникает и ста-

билизируется за счет водородных и дисульфидных связей, ионных и гидрофобных взаимодействий,

6

возникающих в результате взаимодействия между боковыми радикалами аминокислот полипептидной цепи. В зависимости от третичной структуры различают фибриллярные и глобулярные белки. Если белок состоит только из одной полипептидной цепи, то он может иметь только третичную структуру (например, миоглобин). Третичная структура белка определяет его биологические свойства. Это означает, что каталитические, защитные и др. свойства белка зависят от его третичной структуры. При любом ее нарушении происходит частичная или полная утрата белком биологических свойств. На этом уровне формируется активный центр фермента.

4. Четвертичная структура

Это объединение нескольких отдельных полипептидных цепей в единую структуру за счёт нековалентных взаимодействий. Каждая цепь обладает конформацией и называется субъединицей (или протомером). Поэтому белки, обладающие четвертичной структурой, называют олигомерными белками. В состав белковой молекулы могут входить одинаковые или разные субъединицы. Например, молекула гемоглобина A (НbА) состоит из двух α-цепей и двух β-цепей, которые отличаются составом и количеством аминокислот. Связи, стабилизирующие четвертичную структуру: нековалентные связи (водородные связи, ионные связи и электростатические).

Фибриллярные белки (например, коллаген, эластин) имеют волокнистую структуру и не растворимы в воде, т.к. на поверхности сконцентрированы гидрофобные группы аминокислот. Фибриллярные белки – это белки покровных тканей, белки входящие в состав хрящевых тканей, кератин волос и др.

Глобулярные белки имеют форму глобулы и построены таким образом, что на поверхности сконцентрированы гидрофильные группы, способные притягивать воду, поэтому глобулярные белки хорошо растворимы в воде. Глобулярные белки – это внутренние белки нашего организма, например, альбумины, глобулины, гемоглобин и др.

4. Простые и сложные белки, их классификация. Характер связей простетических групп с белком. Биологические функции белков. Способность к специфическим взаимодействиям с лигандом.

Биологические функции белков:

1.Структурная

2.Ферментативная

3.Гормональная

4.Рецепторная

5.Транспортная

6.Защитная

7.Питательная

8.Резервная

Классификация белков:

1. По химическому строению (по химической природе простетической группы)

Простые белки – это те белки, которые в своем составе имеют только АК. К ним относятся:

А) Альбумины – это белки плазмы крови, которые выполняют транспортные функции (переносят, к примеру, непрямой билирубин к печени), обеспечивают коллоидное и суспензионные свойства крови. Содержат много глутаминовой кислоты и поэтому имеют кислые свойства и высокий отрицательный заряд при физиологических рН. Легко адсорбируют полярные и неполярные молекулы.

Б) Глобулины

Слабокислые или нейтральные молекулы. Они слабо гидратированы, по сравнению с альбуминами меньше устойчивы в растворе и легче осаждаются, что используется в клинической диагностике в "осадочных" пробах (тимоловая, Вельтмана). При электрофорезе глобулины сыворотки крови разделяются, как минимум, на 4 фракции – α1-глобулины, α2-глобулины, β-глобулины и γ-глобулины. Выполняют иммунную функцию.

В) Протамины

Протамины обладают выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85 % аргинина, хорошо растворимы в воде. Они выполняют структурную функцию, в частности, представляют белковый компонент в структуре нуклеопротеинов.

7

Г) Гистоны – это внутриядерные белки. Обладают выраженными основными свойствами, поэтому при физиологических значениях рН заряжены положительно и связываются с ДНК, образуя дезокси- рибо-нуклеопротеины. Существуют 5 типов гистонов – очень богатый лизином (29%) гистон Н1, другие гистоны Н2а, H2b, Н3, Н4 богаты лизином и аргинином (в сумме до 25%).

Радикалы аминокислот в составе гистонов могут быть метилированы, ацетилированы или фосфорилированы. Это изменяет суммарный заряд и другие свойства белков.

Можно выделить две функции гистонов:

1.Регуляция активности генома, а именно – они препятствуют транскрипции.

2.Структурная – стабилизируют пространственную структуру ДНК (упаковывают ДНК). Благодаря гистонам ДНК уменьшает размеры в 7 раз.

Д) Коллаген – это фибриллярный белок с уникальной структурой, составляет основу межклеточ-

ного вещества соединительной ткани сухожилий, кости, хряща, кожи.

•пептидная цепь коллагена содержит около 1000 аминокислотных остатков, из которых каждая третья аминокислота — глицин, 20% составляют пролин и гидроксипролин, 10% - аланин, 1% - гидроксилизин, оставшиеся 40% — другие аминокислоты;

•первичная структура коллагена — это повторяющиеся участки глицинпролингидроксипролин;

•при формировании вторичной структуры полипептидная цепь коллагена укладывается в более развернутую левозакрученную спираль;

•третичная структура коллагена — это правозакрученная суперспираль из 3 сс-цепей, при

формировании которой остаток глицина оказывается в ее центре, что способствует образованию линейной молекулы тропоколлагена с последующим включением ее в волокно.

Е) Эластин – это белок, входящий в состав эластических волокон. Общим для коллагена и эластина является большое содержание глицина и пролина, наличие гидроксипролина, хотя последнего в эластине примерно в 10 раз меньше, чем в коллагене. В эластине нет гидроксилизина, но много лизина. Эластин находится в больших количествах в стенках кровеносных сосудах и в связках.

*Подробнее про коллаген и эластин в вопросе №81.

Сложные белки - белки, которые в своём составе кроме аминокислот содержат ещё небелковый компонент (простетическую группу)

1)углеводсодержащие белки (гликопротеины и протеогликаны)

2)липопротеины

3)фосфопротеины

4)нуклеопротеины

5)хромопротеины (гемопротеины и флавопротеины)

6)металлопротеины

Классификация сложных белков – основана на химическом строение небелкового компонента. Простетическая группа может быть связан с белковой частью молекулы прочной ковалентной свя-

зью, а также многочисленными слабыми связями: водородными, гидрофобными взаимодействиями, электростатическими связями. Выделяют:

•углеводсодержащие белки (гликопротеины и протеогликаны)

•липопротеины

•фосфопротеины

•нуклеопротеины

•хромопротеины (гемопротеины и флавопротеины)

•металлопротеины

1.Углеводсодержащие белки — это сложные белки, простетической группой которых являются углеводы. Эти белки делятся на гликопротеины и протеогликаны.

*Подробнее в вопросе №5 2. Липопротеины – это сложные комплексные соединения, в состав которых, кроме белка, входит

липидный компонент. Липиды с белковой частью молекулы в липопротеинах связываются в основном за счет гидрофобных взаимодействий.

Различают транспортные и структурные липопротеины. Структурные липопротеины входят в состав биологических мембран (содержатся в миелиновых оболочках нервных клеток, веществе мозга), транспортные липопротеины – присутствуют в свободном состоянии в плазме крови (липопротеины

8

плазмы крови). Большинство липопротеинов синтезируются в печени или слизистой оболочке кишечника.

Липопротеины плазмы крови (или плазменные липопротеины) имеют характерное строение: внутри липопротеидной частицы находятся неполярные липиды (триацилглицерины, этерифицированный холестерин), окруженные оболочкой, в состав которой входят фосфолипиды, свободный холестерин и белки, имеющие гидрофильные группировки (эти белки называются апобелками).

На поверхности липопротеинов расположены полярные части фосфолипидов и гликолипидов, неполярные (гидрофобные) хвосты направлены внутрь. Благодаря такому строению липопротеины растворимы в воде и способны транспортировать липиды в кровеносном русле.

Классификация липопротеинов плазмы крови основана на величине их плотности. Плотность зависит от содержания липидов. Чем больше содержание липидов, тем ниже плотность липопротеинов, тем больше скорость, с которой они всплывают вверх при центрифугировании. Различают несколько классов липопротеинов: липопротеины высокой плотности (ЛПВП), липопротеины низкой плотности (ЛПНП), липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП) и хиломикроны (ХМ).

ХМ осуществляют транспорт экзогенных липидов, холестерина и жирорастворимых витаминов из клеток кишечника к тканям. ЛПОНП обеспечивают транспорт синтезированных в печени эндогенных липидов, а ЛПНП – холестерина, синтезированного в печени к тканям. ЛПВП удаляют из тканей избыток холестерина и транспортируют его в печень.

3.Металлопротеины – это сложные комплексные соединения, содержащие ионы одного или нескольких металлов. В состав белков могут входить ионы железа, меди, кобальта, марганца, молибдена, цинка, кальция, магния, калия, натрия. Ионы металлов с белковой частью связаны в основном за счёт координационных взаимодействий. Функции ионов металлов в составе белков: являются активным центром; служат мостиком между активным центром фермента и субстратом; служат акцептором электронов на определенной стадии ферментативной реакции.

К этому классу белков можно отнести алкогольдегидрогеназу (фермент, который содержит цинк в своем составе), супероксиддисмутазу (фермент, содержащий ионы меди, цинка и железа), ферритин и трансферрин (негемовое железо), церулоплазмин (медь), аргиназу (марганец), карбоксипептидазу (медь), цитохромоксидазу (медь).

4.Фосфопротеины – это сложные комплексные соединения, в состав которых, кроме белка, входит фосфорная кислота. Фосфорная кислота связана сложноэфирной связью с белковой частью молекулы, через ОНгруппы серина или треонина.

Фосфорилирование белков может изменять их функцию. Так фосфорилирование и дефосфорилирование ферментов (гликогенфосфорилазы, гликогенсинтаза, липазы) служит средством их активации

иинактивации, что регулирует их функцию в клетке (это так называемая ковалентная модификация ферментов). Фосфорилирование гистонов снижает их способность связываться с ДНК и регулировать матричную активность этой нуклеиновой кислоты. Фосфопротеины являются источниками энергетического и пластического материала (содержат полный набор незаменимых аминокислот), они легко усваиваются. Типичными представителями фосфопротеинов являются казеин и казеиноген молочных продуктов, овальбумин яичного белка, ихтуллин икры рыб.

5.Хромопротеины – это сложные белки, молекула которых состоит из простого белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента. Хромопротеины делятся на две группы флавопротеины (имеют жёлтую окраску) и гемопротеины (имеют красную окраску).

*Подробнее в вопросе №8 6. Нуклеопротеины — это комплексные соединения нуклеиновых кислот (ДНК и РНК) с белками

(гистонами или протаминами). *Подробнее в вопросе №7

2.По кислотно-основным свойствам

•кислые белки – в своём составе преимущественно содержат глутамат и аспартат; имеют отрицательный суммарный заряд; рI лежит при рН <7; к ним относят, например, альбумины

•основные белки – в своём составе преимущественно содержат лизин, аргинин и гистидин; имеют положительный суммарный заряд; рI лежит при рН> 7; к ним относят, например, протамины и гистоны

•нейтральные белки – имеют нулевой суммарный заряд; рI лежит при рН = 7

9

Понятие о лиганде:

У сложных белков, кроме белковой цепи, имеется дополнительная небелковая группа - лиганд (лат. ligo - связываю), то есть молекула, связанная с белком. В случае если лиганд несет структурную и/или функциональную нагрузку, он называется простетической группой.

Вроли лиганда могут выступать любые молекулы:

•молекулы, выполняющие в белке структурную функцию – липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты, минеральные элементы, какие-либо другие органические соединения: гем в гемоглобине, углеводы в гликопротеинах, ДНК и РНК в нуклеопротеинах, медь в церулоплазмине,

•переносимые белками молекулы: железо в трансферрине, гемоглобин в гаптоглобине, гем в гемопексине,

•субстраты для ферментов.

Узнавание лиганда обеспечивается:

•комплементарностью структуры центра связывания белка структуре лиганда, иначе говоря, пространственным и химическим соответствием белка и лиганда. Они подходят друг к другу как ключ к замку, например, соответствие фермента и субстрата,

•иногда узнавание может зависеть от реакционной способности атома, к которому присо-

единяется лиганд. Например, связывание кислорода железом гемоглобина, или жирной кислоты с альбумином.

Функции лиганда в составе сложного белка разнообразны:

•изменяет свойства белков (заряд, растворимость, термолабильность), например, фосфорная кислота в фосфопротеинах или остатки моносахаридов в гликопротеинах,

•защищает белок от протеолиза вне и внутри клетки, например углеводная часть в гликопротеинах,

•в виде лиганда обеспечивается транспорт нерастворимых в воде соединений, например, перенос жиров липопротеинами,

•придает биологическую активность и определяет функцию белка, например, нуклеиновая кислота в нуклеопротеинах, гем в гемоглобине, углевод в рецепторных белках,

•влияет на проникновение через мембраны, внутриклеточную миграцию, сортировку и секрецию белков. Такую функцию выполняет, как правило, углеводный остаток.

5. Углеводсодержащие белки: гликопротеины, протеогликаны. Основные углеводы организма человека: моносахариды, дисахариды, гликоген, гетерополисахариды, их структура и функции.

Углеводсодержащие белки — это сложные белки, простетической группой которых являются углеводы. Эти белки делятся на гликопротеины и протеогликаны.

Гликопротеины

Простетическая группа представлена гетероолигосахаридами, содержат от 1 до 30% углеводов; белковый и небелковый компоненты связаны О-гликозидными (с ОН-группами серина, треонина и оксилизина) или N-гликозидными связями (с амидными группами аспарагина). К этим белкам относится фибриноген, иммуноглобулины, тропные гормоны гипофиза, рецепторы биомембран, белки группы крови по АВО.

Функции гликопротеинов:

1)Структурная – клеточная стенка бактерий, костный матрикс, например, коллаген, эластин.

2)Защитная – например, антитела, интерферон, факторы свертывания крови (протромбин, фибриноген).

3)Рецепторная – присоединение эффектора приводит к изменению конформации белкарецептора, что вызывает внутриклеточный ответ.

4)Гормональная – гонадотропный, адренокортикотропный и тиреотропный гормоны.

Протеогликаны

Простетическая группа представлена гетерополисахаридами (которые называются ещё глюкозаминогликанами или мукополисахаридами), углеводная часть в этих белках составляет до 95%; белковый и небелковый компоненты связываются за счёт нековалентных взаимодействий. Типичными

10