Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:

Е1100 - амилаза

.docx
Скачиваний:
2
Добавлен:
25.04.2023
Размер:
30.39 Кб
Скачать

Амила́за (др.-греч. крахмал) — фермент, гликозил-гидролаза, расщепляющий крахмал до олигосахаридов, относится к ферментам пищеварения.

В пищевой промышленности и природе крахмал подвергают интенсивным ферментативным превращениям. Основной реакцией при этом превращении является гидролиз крахмала амилазами. Продуцентами этих ферментов могут быть растения, животные и бактерии. Амилазы в растениях содержатся в семенах хлебных культур, у животных – в слюне и поджелудочной железе. Их синтезируют многие бактерии рода Bacillus, микромицеты рода: Aspergillus, Rhizopus. Активные амилазы содержатся в солоде. Зерновые амилазы состоят из двух компонентов: -амилазы и -амилазы.

По способу действия амилазы делятся на -амилазу, -амилазы и глюкоамилазу.

  • -Амилаза – декстринирующий фермент, превращающий молекулу крахмала в их осколки. Она интенсивно разжижает крахмальный клейстер, действует на глубинные только -1,4-гликозидные связи без определенного порядка. При этом образуются декстрины и небольшое количество мальтозы.

  • -Амилаза – осахаривающий фермент, гидролизует в крахмале каждую вторую -1,4-гликозидную связь, начиная с нередуцирующего конца полисахаридной цепи. Продуктами реакции являются мальтоза не большое количество высокомолекулярных декстринов, называемых -амилодекстринами.

  • Глюкоамилаза расщепляет в молекуле крахмала -1,4- и -1,6-гликозидную связь.

-Амилаза и -амилаза гидролизуют крахмал на 95 %, 5 % - остаточные конечные декстрины, которые содержат все -1,6-гликозидные связи.

Глюкоамилаза осуществляет полный 100 % гидролиз крахмала.

СХЕМА ГИДРОЛИЗА КРАХМАЛА:

Конечные декстрины (5%)

-Амилаза, -амилаза и глюкоамилаза имеют различные физико-химические свойства.

-Амилаза неустойчива к активной кислотности среды, но термоустойчива; -амилаза кислотоустойчива, но термолабильна; глюкоамилаза обладает высокой термической и кислотной устойчивостью.

Недавно выделили, характеризовали и клонировали термоустойчивую изоамилазу. Для этого фермент был биосинтезирован с помощью термофильной бактерии Bacillus sp. Этот новый фермент, как сообщается, проявляет свою оптимальную активность при необычайно высокой температуре 70°C, а также активен в щелочном диапазоне pH.

Потенциально α-амилаза слюны в ротовой полости способна расщепить пищевой крахмал или гликоген до дисахаридов мальтозы и изомальтозы.

В пищевой промышленности амилаза используется как улучшитель муки и хлеба, при приготовлении дрожжевого теста, придавая хлебу специфичный вкус и поднимая тесто. Иногда амилаза является добавкой для ускорения процесса брожения. Другие использования амилазы: бактериальная амилаза используется в стиральных порошках, в качестве компонента, разлагающего крахмал, присутствующий в белье.

Необходимость применения ферментов в хлебопечении связана с нехваткой этих компонентов в муке. Особенно в муке высшего сорта, так как при ее производстве удаляется периферийная часть зерна, где содержатся энзимы. Поэтому в состав добавляют α-амилазы, содержание которых в сырье обычно низкое, липазы и ксиланазы.

За счет этого улучшаются показатели:

  1. Срок хранения.

Мальтогенная амилаза действует на внешние ветви амилопектина, укорачивая их, но при этом не повреждает крахмальное зерно. Благодаря этому ретроградация амилопектина – основная причина черствения хлеба – снижается.

  1. Внешний вид.

Нехватка альфа-амилазы снижает атакуемость крахмала, сахаробразующую и газообразующую способности муки. Из-за этого готовый продукт приобретает низкий объем, неразвитую пористость и серый оттенок мякиша. Применение кальций-зависимого фермента увеличивает объемный выход хлеба, улучшает цвет мякиша и корочки.

На территории Российской Федерации Е1100 не входит в список «Пищевые добавки для производства пищевых продуктов» по нормативам СанПиН 2.3.2.2364-08 с 2008 года.