Тема 1 – Аминокислоты как структурные компоненты белков, заменимые и незаменимые аминокислоты. Белки: строение, свойства функции. Методы выделения и разделения белков. Методы количественного определения белков

1. Структура и свойства аминокислот, пептидов, белков.

1. Белки и их основные признаки (Определение, качественные реакции, элементный состав). Биологические функции белков и пептидов (с примерами): ферменты, белки-рецепторы, транспортные белки, антитела, белковые гормоны, сократительные белки, структурные белки, биотоксины, антибиотики, ингибиторы и активаторы ферментов. Молекулярная масса, размер и форма белковых макромолекул (Разнообразие белков с примерами). Простые и сложные белки. Апопротеины и простетические группы (примеры простетических групп в сложных белках) (Северин Биохимия, с.56-61, Ленинжер. Основы биохимии т.1. с. 137-142) .

2. Физико-химические свойства белков (свойства коллоидных растворов белков: высокая вязкость, низкое осмотическое давление, ионизация – амфотерные полиэлектролиты, рI белков, буферные свойства; гидратация, набухания, гидратная оболочка; поглощение в УФ, оптическая активность, светорассеяние). Методы выделения, разделения и очистки белков (связанные с их физико-химическими свойствами).(Северин Биохимия, с.67-73; Ленинжер. Основы биохимии т.1. с. 143-147,)

Методы выделения, разделения и очистки белков (разрушить ткани и мембраны: механические, УЗИ-методов, замораживание-размораживание и др; добавление детергентов; грубая очистка: метод высаливания; методы хроматографии; ультрацентрифугирование; электрофорез в ПААГ)

3. Методы количественного измерения концентрации белков (Спектрофотометрия; колориметрические методы – биуретовый, Лоури, Бредфорд в сравнении; метод Кьельдаля и его модификация)

4. Вторичная структура белков. Основные типы вторичной структуры белков. Роль водородных связей. Сверхвторичные структуры. Домены. (Северин Биохимия, с.23-26; с.31-32; Коничев Молекулярная биология.)

5. Третичная структура глобулярных белков. Силы, стабилизирующие третичную структуру белков. Связь третичной и первичной структур. Денатурация и ренатурация белков. Факторы, приводящие к денатурации белков. Северин Биохимия, с.26-30, с.34-39; Ленинжер. Основы биохимии т.1. с. 187-199)

6. Четвертичная структура белков. Биологический свойства олигомерных белков. Роль четвертичной структуры в проявлении определенных биологических функций белка на примере миоглобина и гемоглобина (кинетика оксигенирования Mb и Hb, транспорт CO₂, эффект Бора, регуляция ДФГ). Биологическое значение олигомерных взаимодействий (Северин Биохимия, с.45-55; Ленинжер. Основы биохимии т.1. с. 199-221).

Таблица 1.Уровни структурной организации белков

	Первичная структура	Конформация пептидных цепей		Четвертичная структура
		Вторичная структура	Третичная структура
Понятие	Порядок че-редования аминокислот в полипепти-дной цепи	Способ укладки поли-пептидной цепи в форме -спирали или -структуры	Пространственное ук-ладывание полипепти-дной цепи, обусловлен-ное межрадикальными взаимодействиями	Объединение в определенном порядке двух или большого количества протомеров в молекуле олигомерного белка. Взаимное узнавание протомеров обусловлено особой комплементарной структурой контактных поверхностей.
Связи, участ-вующие в об-разовании связей	Пептидные	Водородные	Межрадикальные
			Третичная структура	Третичная и четвертичная структуры
			Дисульфидные	Ионные	Гидрофобные	Водородные
Группы. Участвующие в образовании связей	-амино и -карбоксильные	- спираль: NH- группа данного остатка аминокислот и СО - группа четвертого от него остатка в пептидном остове  - структура: NH- группа и СО – группа сближенных участков пептидного остова	Сульфидгидрильные	Ионные	Алифатические, ароматические	Группы, при сближении которых протон расположен между двумя электроотрицательными элементами