Студентам для подготовки к зачету (лечебное дело)
.pdfкатализируют:
1.
2.
3.
1.Трансферазы
2.Оксидоредуктазы
3.Лиазы
Найдите соответствие класса ферментов и реакции, которую они катализируют:
1.
2.
3.
1.Лиазы
2.Гидролазы
3.Оксидоредуктазы
Найдите соответствие класса ферментов и реакции, которую они катализируют:
1.
2.
3.
1.Трансферазы
2.Гидролазы
3.Оксидоредуктазы
Найдите соответствие класса ферментов и реакции, которую они катализируют:
1.
2.
3. УДФ-глюкоза ↔ УДФ-галактоза
1.Лиазы
2.Гидролазы
3.Изомеразы
Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов?
-20 – 30ºС -80 – 100ºС +35 – 40ºС -70 – 80ºС
При увеличении концентрации фермента и избытке субстрата скорость ферментативной реакции:
+Непрерывно возрастает пропорционально концентрации фермента -Не изменяется -Сначала растет, затем остается на одном уровне
-Сначала убывает, затем возрастает
Первоначальная причина снижения активности ферментов при
отклонении от рН-оптимума:
-Изменение конфигурации молекулы фермента -Изменение конформации аллостерического центра фермента +Изменение ионизации функциональных групп фермента -Гидролиз пептидных связей фермента
Максимальная скорость ферментативной реакции достигается при условии, когда:
-Концентрация фермента равна Кm
+Имеется избыток субстрата -Соотношение фермента и субстрата – 1:1 -Концентрация субстрата равна Кm
Константа Михаэлиса – Ментен – это:
-Концентрация субстрата, при которой скорость ферментативной реакции минимальна -Коэффициент, отражающий зависимость скорости реакции от температуры
+Концентрация субстрата, при которой скорость ферментативной реакции составляет половину максимальной -Концентрация субстрата, при которой скорость ферментативной реакции максимальна
Какое утверждение о ферментативной кинетике верно?
+Высокое значение Кm свидетельствует о низком сродстве фермента к своему
субстрату
-Величина Кm зависит от концентрации фермента
-Фермент увеличивает скорость химической реакции, изменяя константу равновесия реакции -Скорость ферментативной реакции максимальна в условиях, когда
затруднено образование фермент-субстратного комплекса
Химические аналоги субстратов могут выступать в качестве:
-Аллостерических ингибиторов +Конкурентных ингибиторов -Неконкурентных ингибиторов -Неспецифических активаторов
Ингибирование синтеза пиримидиновых нуклеотидов избытком ЦТФ осуществляется по принципу:
-Присоединения белков-ингибиторов +Аллостерической регуляции -Частичного протеолиза -Фосфорилирования молекулы фермента
Регуляция 2,3-дифосфоглицератом связывания кислорода гемоглобином
– это:
-Регуляция по принципу обратной связи -Аллостерическая перекрестная регуляция -Присоединение или отщепление белка-регулятора
+Присоединение или отщепление низкомолекулярного эффектора
Ковалентная модификация молекулы фермента осуществляется всеми нижеперечисленными способами, кроме:
-Фосфорилирования +Тотального протеолиза -Дефосфорилирования -Ограниченного протеолиза
В графическом изображении зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата различают три участка. Какой из них соответствует уравнению первого порядка:
+Участок на графике, соответствующий прямо пропорциональной зависимости -Прямолинейный участок, соответствующий насыщению фермента субстратом
-Участок на графике, характеризующий непрямо пропорциональную зависимость возрастания скорости реакции от концентрации субстрата -Такой участок на графике отсутствует
Под специфичностью действия фермента понимают:
-Способность активного центра фермента связываться с аллостерическим регулятором -Способность активного центра фермента связываться с конкурентным ингибитором
+Способность активного центра фермента избирательно связываться с определенным(и) субстратом(субстратами)
-Возможность фермента подвергаться ковалентной модификации, тем самым приобретать способность ускорять химическую реакцию (реакции)
В ходе ферментативного катализа при образовании ферментсубстратного комплекса происходят нижеследующие процессы:
+Изменение конформации субстрата
+Изменение третичной структуры фермента +Сближение функциональных групп, участвующих в катализе -Изменение первичной структуры фермента
Коферментами являются:
+Витамин К +Нуклеотиды +Металлы -Витамин Е
Какие положения правильно характеризуют активный центр ферментов?
+Это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе -Активный центр занимает бóльшую часть молекулы фермента
+Активный центр и субстрат комплементарны друг другу -В состав активного центра входят только полярные аминокислоты
Выберите возможные функции коферментов в ферментативном катализе:
+Участвуют в связывании фермента с субстратом -Способствуют образованию комплементарной субстрату конформации аллостерического центра +Участвуют в катализе вместе с апоферментом +Стабилизируют структуру фермента
Особенности аллостерических ферментов:
+Наличие четвертичной структуры +Подвержены действию эффекторов
+Катализируют реакцию, протекающую в одном направлении -Катализируют самую быструю реакцию метаболического процесса
Выберите события, происходящие при аллостерическом ингибировании активности фермента:
+Уменьшается скорость ферментативной реакции -Эффектор присоединяется в активном центре +Изменяется конформация аллостерического центра -Конформация активного центра не изменяется
Выберите характеристики, относящиеся к аллостерическим
эффекторам:
-Похожи на субстрат +Не похожи на субстрат
+Их действие не устраняется избытком субстрата +Снижают Vmax ферментативной реакции
График Лайнуивера-Бэрка:
+Построен в системе двойных обратных величин скорости ферментативной реакции и концентрации субстрата +Позволяет точно определить максимальную скорость ферментативной реакции
+Позволяет точно определить константу Михаэлиса -Демонстрирует зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента
Ограниченным протеолизом активируются ферменты:
-Гликолиза +Катализирующие реакции коагуляционного гемостаза
+Катализирующие расщепление белков при переваривании пищи в желудочно-кишечном тракте -Катализирующие окислительное фосфорилирование
НАД+, НАДФ+, ФМН и ФАД:
+Являются коферментами в составе оксидоредуктаз +Служат акцепторами электронов (и протонов) в реакциях биоокисления -Являются коферментами в составе трансфераз и гидролаз +Являются коферментами в составе дегидрогеназ
In vivo ферментативные процессы регулируются за счет:
+Регуляции количества субстратов +Регуляции количества фермента +Регуляции количества продуктов реакции
-Присоединения эффектора к ковалентному центру
Какими свойствами обладают конкурентные ингибиторы?
+Похожи на субстрат -Связываются с аллостерическим центром фермента +Связываются в активном центре
-Их действие не устраняется избытком субстрата
Изоферменты:
+Имеют различную первичную структуру -Катализируют разные реакции -Имеют одинаковую первичную структуру
+Отличаются по физико-химическим свойствам
Какие характеристики лактатдегидрогеназы верны?
+Имеет четвертичную структуру -Имеет 4 изоферментные формы
+Катализирует реакцию обратимого превращения пирувата в лактат +Относится к классу оксидоредуктаз
Использование ферментов как лекарственных препаратов ограничено:
+Небольшой продолжительностью действия -Высокой специфичностью +Низкой стабильностью
+Сложностью получения высокоочищенных препаратов
На выход ферментов в кровь влияют:
+Размер молекул ферментов -Наличие активаторов ферментов
+Внутриклеточная локализация ферментов -Продолжительность их жизни
Преимущества иммобилизованных ферментов по сравнению с неиммобилизованными:
+Возможность многократного использования +Повышенная стабильность -Высокая антигенность
+Возможность направленного транспорта
Диастаза мочи – это:
-Обнаружение в моче крахмала или продуктов его расщепления +Диагностический тест, который используется при выявлении заболеваний поджелудочной железы +Активность α-амилазы в моче
-Суммарная активность липолитических ферментов в моче
В медицинской практике для лечения гнойных ран применяются ферментные препараты. Какие из перечисленных ферментов
используются в таких случаях?
+Трипсин -Щелочная фосфатаза
+Дезоксирибонуклеаза -Амилаза
Врач не придал значения анализу, который показал увеличение диастазы в 10 раз. Больному угрожает опасность аутолиза поджелудочной железы от активации ферментов:
-Пепсина +Трипсина +Нуклеазы +Фосфолипазы А2
Индикаторные ферменты – это:
+ферменты, повышение активности которых в плазме крови указывает на наличие патологии внутренних тканей и органов +ферменты, активность которых увеличена в плазме крови вследствие выхода ферментов из разрушенных клеток
-ферменты, активность которых нарастает в клетках тканей и органов при патологии -ферменты, которые исчезают из плазмы крови при заболеваниях сердца и печени
Контрикал, трасилол, гордокс используются в медицинской практике…
+для ингибирования активности протеолитических ферментов в плазме крови -для облегчения формирования и эвакуации мокроты в воздухоносных путях
-для облегчения переваривания белков пищи +при панкреонекрозе, так как они ингибируют активные ферменты,
попадающие в кровь из разрушенных клеток поджелудочной железы
Гиперферментемия может быть следствием:
+Повреждения тканей (некроз клеток, воспаление)
+Увеличения количества клеток, продуцирующих фермент (опухоль) +Обструкции путей секреции ферментов в полости -Поступления ферментов с продуктами переваривания пищи из желудочнокишечного тракта
Гипоферментемия может быть следствием:
-Повреждения тканей (некроз клеток, воспаление)
+Сниженного синтеза ферментов при развитии патологического процесса +Врожденного дефицита ферментов +Присутствия ингибиторов активности фермента
Фосфофруктокиназа катализирует реакцию:
+Фруктозо-6-фосфат + АТФ → Фруктозо-1,6-дифосфат + АДФ -3-Фосфоглицерат ↔ 2-Фосфоглицерат -Фосфоенолпируват + АДФ → Пируват + АТФ -Глицеральдегид-3-фосфат ↔ Диоксиацетонфосфат
Укажите судьбу гликолитического НАДН.Н+ в анаэробных условиях:
-является источником электронов и Н+ для дыхательной цепи -восстанавливает лактат в пируват +окисляется при восстановлении пирувата в лактат
-используется в субстратном фосфорилировании
С процессом окислительного фосфорилирования связана реакция аэробного гликолиза:
-Фруктозо-6-фосфат + АТФ → Фруктозо-1,6-дифосфат + АДФ +Глицеральдегид-3-фосфат + НАД+ + Н3РО4 ↔ 1,3-Дифосфоглицерат + НАДН.Н+ -Фосфоенолпируват + АДФ → Пируват + АТФ
-1,3-Дифосфоглицерат + АДФ ↔ 3-Фосфоглицерат + АТФ
Ферментами гликолиза являются нижеперечисленные ферменты, кроме:
-лактатдегидрогеназы +пируватдекарбоксилазы -фосфофруктокиназы -фосфоглицераткиназы
Входе анаэробного гликолиза АТФ синтезируется по механизму:
-Окислительного фосфорилирования +Субстратного фосфорилирования -Фотосинтетического фосфорилирования -Микросомного окисления
Впроцессе аэробного окисления глюкоза расщепляется до: